Жануарлардың жарыққа сезімтал опсин ақуыздары

Жануарлардың опсиндері: жарыққа сезімтал ақуыздар, көру және циркадтық ритмдерде маңызды. Ретинадағы фоторецепторлар мен меланопсин туралы біліңіз.

11 мин оқу

100%

Дереккөз: Opsin — Wikipedia

Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.

Мазмұны

Кіріспе

Жарыққа сезімтал ақуыздар класы – жануарлар опсиндары.

Жануарлар опсиндары – G белдікті жұптасқан рецепторлар және хромофор арқылы жарыққа сезімтал болатын ақуыздар тобы, әдетте ретиналь. Ретинальға байланысқанда опсиндер ретинилиден ақуыздарына айналады, бірақ олар опсиндер деп аталады. Олар көбінесе торшадағы фоторецепторлық жасушаларда кездеседі. Опсиндердің бес классикалық тобы көруге қатысады, жарық фотонының электрхимиялық сигналға айналуын қамтамасыз етеді, бұл визуалды трандукция каскадының алғашқы қадамы. Сондай-ақ, сүтқоректілердің торшасында табатын меланопсин циркадтық ритмдер мен оқушы рефлексіне қатысады, бірақ көруге қатысы жоқ. Адамда барлығы тоғыз опсин бар. Опсиндер көру мен жарықты қабылдаудан басқа температураны, дыбысты немесе химиялық заттарды да сезуге қабілетті.

Құрылымы мен қызметі

Жануарлардың опсиндері жарықты анықтайды және бізге көруге мүмкіндік беретін молекулалар болып табылады. Опсиндер – G протеинімен байланысқан рецепторлар (GPCR), олар химиорецепторлар және лиганд үшін байланыстыру қалтасын құрайтын жеті трансмембраналық доменге ие. Опсиндердің лиганды – А витаминіне негіделген хромофор 11 цис-ретинал, ол Шиф негізі арқылы жетінші трансмембраналық домендегі лизин қалдығымен ковалентті байланысқа түседі. Дегенмен, 11 цис-ретинал тек байланыстыру қалтасын жабады, бірақ опсинды белсендірмейді. Опсин тек 11 цис-ретинал жарық фотонын сіңіріп, барлық транс-ретиналға изомерленгенде ғана белсендіріледі, бұл рецепторды белсендіретін форма болып табылады және опсинде конформациялық өзгерістерге әкеледі. Осылайша, химиорецептор жарық немесе фоторецепторға айналады. Омыртқалы жануарлардың фоторецепторлық жасушаларында барлық транс-ретинал босатылып, ретиналь эпителий жасушаларынан жаңа синтезделген 11 цис-ретиналмен алмастырылады. 11 цис-ретиналдан (А1) басқа, 11 цис 3,4 дидегидроретинал (А2) омыртқалыларда, мысалы, тұщы су балықтарында лиганды ретінде де кездеседі.

Функционалдық сақталған қалдықтар мен мотивтер

Опсиндердегі жеті трансмембраналық α спиральді домендер үш жасушалық және үш цитоплазмалық циклмен байланысты. α спиральдер мен циклдар бойында көптеген аминқышқыл қалдықтары барлық опсин топтарында жоғары сақталады, бұл олардың маңызды функцияларды атқаратынын көрсетеді, сондықтан олар функционалды сақталған қалдықтар деп аталады. α спиральдердегі енулер мен жоюлар өте сирек және циклдарда болуы тиіс. Сондықтан, әртүрлі G протеинімен жұптасқан рецепторлардың ұзындығы әртүрлі болады және гомологты қалдықтар әртүрлі орындарда орналасуы мүмкін. Мұндай орындарды әртүрлі рецепторлармен салыстыру үшін Балестерос пен Вайнштейн G протеинімен жұптасқан рецепторлар үшін ортақ нөмірлеу жүйесін енгізді. Нөмірдің алдындағы сан – трансмембраналық доменнің нөмірі. Нөмірдің кейінгі саны 1995 жылы белгілі GPCR-лер арасындағы сол трансмембраналық домендегі ең сақталған қалдыққа сәйкес келеді және кездейсоқ түрде 50 ретінде белгіленеді. Мысалы, жетінші трансмембраналық доменде жоғары сақталған NPxxY7.53 мотивіндегі пролин Pro7.50, ал одан бұрынғы аспарагин Asp7.49, үш қалдықтан кейінгі тирозин Tyr7.53 болып белгіленеді, және оның үш өлшемді құрылымы анықталған. Сиырдың родопсинінде бұл лизин 296-шы аминқышқылы болып табылады. Дегенмен, көптеген опсиндер Lys2967.43-ке ие, ал кейбіреулері эволюция барысында оны жоғалтқан: нематодтардың немопсиндерінде Lys2967.43 аргининмен алмастырылған. Бұл механорецепция, мысалы, есту, фосфолипидтерді анықтау, хемосенсация және басқа да функциялар үшін қажет. Атап айтқанда, Drosophila рабдомерикалық опсиндері (рабопсиндер, r опсиндері) Rh1, Rh4 және Rh7 фоторецепторлар ретінде ғана емес, сонымен қатар аристолохия қышқылының хеморецепторлары ретінде де жұмыс істейді. Бұл опсиндер Lys2967.43-ке ие. Алайда, егер Rh1-де бұл лизин аргининмен алмастырылса, Rh1 жарыққа сезімталдығын жоғалтады, бірақ әлі де аристолохия қышқылына жауап береді. Осылайша, Rh1 хеморецептор ретінде жұмыс істеуі үшін Lys2967.43 қажет емес. Мұндай APxxY7.53 (Asn7.49 → Ala7.49) мутациясы сиыр родопсинінің G протеинін белсендіруін жабайы типке қарағанда 45%-ға дейін төмендетеді. Сонымен қатар, егер сиыр родопсинінде мотив NPxxA7.53 (Tyr7.53 → Ala7.53) мутацияланса, онда сиыр родопсині G протеинін белсендірмейді. Мұндай мутация вазопрессин V2 рецепторының белсенділігін де төмендетеді. Шын мәнінде, G протеинімен жұптасқан рецепторларда Tyr7.53 үшін функцияны жоғалтуға байланысты ауру тудыратын мутациялар ғана белгілі. Сонымен қатар, Pro7.50 мутациялары G протеинінің белсендірілуіне әсер етеді, егер мотив NAxxY7.53 (Pro7.50 → Ala7.50) мутацияланса, мысықтың m3 мускариникалық рецепторында рецептор әлі де белсендірілуі мүмкін, бірақ тиімділігі төмендейді, ал холецистокинин B рецепторында бұл мутация белсенділікті толығымен жояды. RGR опсиндері және ретинохромдар хромопсиндерге жатады, және ретинохромдар опсиндердің көпшілігінен айырмашылығы, қараңғыда барлық транс-ретиналды байланыстырады және жарық кезінде оны 11-цис-ретиналға айналдырады. Сондықтан RGR опсиндері мен ретинохромдары фототрансдукция каскадын сигналдамайды немесе белсендірмейді, бірақ фотоизомеразалар ретінде жұмыс істейді, басқа опсиндер үшін 11-цис-ретиналды өндіреді. Бұл көзқарас опсин әдебиетінде орнықты деп есептеледі, бірақ ол нақты дәлелденбеген. Сонымен қатар, егер сиыр родопсинінде мотив NAxxY7.53 (Pro7.50 → Ala7.50) мутацияланса, мутант жабайы типке қарағанда 141% белсенділікке ие болады, және Диб. λmax-қа әсер ететін спектральдық тонурлау орындарының әсері әртүрлі опсин топтарында және әртүрлі түрлердің опсин топтары арасында өзгеше болады.

The seven transmembrane α helical domains in opsins are connected by three extra cellular and three cytoplasmic loops. Along the α helices and the loops, many amino acid residues are highly conserved between all opsin groups, indicating that they serve important functions and thus are called functionally conserved residues. Actually, insertions and deletions in the α helices are very rare and should preferentially occur in the loops. Therefore, different G protein coupled receptors have different length and homologous residues may be in different positions. To make such positions comparable between different receptors, Ballesteros and Weinstein introduced a common numbering scheme for G protein coupled receptors. The number before the period is the number of the transmembrane domain. The number after the period is set arbitrarily to 50 for the most conserved residue in that transmembrane domain among GPCRs known in 1995. For instance in the seventh transmembrane domain, the proline in the highly conserved NPxxY7.53 motif is Pro7.50, the asparagine before is then Asp7.49, and the tyrosine three residues after is then Tyr7.53. and whose 3D structure were determined. In cattle rhodopsin, this lysine is the 296th amino acid Even so most opsins have Lys2967.43, some have lost it during evolution: In the nemopsins from nematodes, Lys2967.43 is replaced by Arginine. mechanoreception such as hearing detecting phospholipids, chemosensation, and other functions. In particular, the Drosophila rhabdomeric opsins (rhabopsins, r opsins) Rh1, Rh4, and Rh7 function not only as photoreceptors, but also as chemoreceptors for aristolochic acid. These opsins still have Lys2967.43 like other opsins. However, if this lysine is replaced by an arginine in Rh1, then Rh1 loses light sensitivity but still responds to aristolochic acid. Thus, Lys2967.43 is not needed for Rh1 to function as chemoreceptor. Such a mutation to APxxY7.53 (Asn7.49 → Ala7.49) reduces the G protein activation of cattle rhodopsin to 45% compared to wild type. Also in cattle rhodopsin, if the motif is mutated to NPxxA7.53 (Tyr7.53 → Ala7.53), cattle rhodopsin does not activate the G protein. Such a mutation also reduces the activation of the vasopressin V2 receptor. In fact in G protein coupled receptors, only loss of function disease mutations are known for Tyr7.53⁠. Also mutations of Pro7.50 influence G protein activation, if the motif is mutated to NAxxY7.53 (Pro7.50 → Ala7.50) in the rat m3 muscarinic receptor, the receptor can still be activated but less efficiently, this mutation even abolishes activation in the cholecystokinin B receptor completely.⁠ In fact, the RGR opsins have NAxxY7.53 and retinochromes have VPxxY7.53 for annelids or YPxxY7.53 for mollusks, natively. Both RGR opsins and retinochromes, belong to the chromopsins. and retinochromes also bind unlike most opsins all trans retinal in the dark and convert it to 11 cis retinal when illuminated. Therefore, RGR opsins and retinochromes are thought to neither signal nor activate a phototransduction cascade but to work as photoisomerases to produce 11 cis retinal for other opsins. This view is considered established in the opsin literature, even so it has not been shown, conclusively. Furthermore, when the motif is mutated to NAxxY7.53 (Pro7.50 → Ala7.50) in cattle rhodopsin, the mutant has 141% of wild type activity. and Deeb. The impact of spectral tuning sites on λmax differs between different opsin groups and between opsin groups of different species.

Филогения

Жануарлардың опсиндары (сонымен қатар 2-типті опсиндер деп те аталады) G протеинімен жұптасқан рецепторлар (GPCR) суперотбасының жеті трансмембраналық доменді ақуыздарының құрамына кіреді. Нессопсиндер антозоан опсиндері II немесе қарапайым книдарий опсиндері деп те аталады. Тетраопсиндер RGR/Go немесе 4-топ опсиндері деп те аталады. Олар циклдік нуклеотидтерге байланысты иондық каналдар арқылы жарық сигналдарын жүйке импульстеріне түрлендіреді, бұл жасуша мембранасының заряд айырмасын арттыру арқылы жұмыс істейді (яғни гиперполяризация).

Омыртқалылардың көру опсиндары

Омыртқалылардың көру опсиндары – омыртқалылардың торлы қабатында өрнектеліп, көруді қамтамасыз ететін кілшелік опсиндердің кіші класы. Олар мыналарға бөлінеді: фотопсиндер – фотопиялық көруге (күндізгі жарыққа) жауапты, конус жасушаларында өрнектеледі, сондықтан конус опсиндары деп те аталады. Фотопсиндер спектрлік сезімталдығына қарай, яғни ең жоғары жарық сіңірілетін толқын ұзындығына (λmax) қарай тағы да жіктеледі. Омыртқалы жануарларда әдетте төрт класс фотопсиндер болады (SWS1, SWS2, RH2, LWS). Сүтқоректілер түнгі уақытта Rh2 және SWS2 кластарын жоғалтқандықтан, көбінесе дихроматты болады. Приматтардың ата-тектері кейінірек екі түрлі LWS опсинін (LWS және MWS) дамытып, адамдарды 3 фотопсинмен 2 классқа ие етті: SWS1 (OPN1SW) және LWS-тің екі түрі (OPN1LW, OPN1MW). Скотопсиндер – скотоптық көруге (аз жарыққа) жауапты, таяқша жасушаларында өрнектеледі, сондықтан таяқша опсиндері деп те аталады.

Родопсинге ұқсас экстраретинальды (немесе экстраокулярлық) опсиндер (Exo-Rh)

Актиноптеригиде (қанатты сүйекті балықтарда) табылған бұл эпифиз опсиндері, Rh1 (родопсин) генінің дубликациялануы нәтижесінде пайда болған сияқты. Бұл опсиндер құстар мен дернәсілдерде кездесетін пинопсинге ұқсас қызметтер атқарады.

Пинопсиндер

Алғашқы Пинеалдық опсин (Пинопсин) тауықтың пинеалдық безінен табылды. Ол көк түске сезімтал опсин (λmax = 470 нм). Пинеалдық опсиндер мидың көптеген аймақтарында кездеседі, ең бастысы – пинеалдық аймақта.

Омыртқалылар Ежелгі (АБ) опсин

Омыртқалылардың көне (VA) опсині үш изоформаға ие: қысқа (VAS), орта (VAM) және ұзақ (VAL). Ол ішкі тор қабатында, көлденең және амакриндік жасушаларында, сондай-ақ қылқандық безде және мидың хабенулярлық аймағында өрбуі байқалады. Ол шамамен 500 нм толқын ұзындығына сезімтал [14], көптеген омыртқалы жануарлар класында кездеседі, бірақ сүтқоректілерде табылмайды.

Парапинопсиндер

Алғашқы парапинопсин (ПП) шабақ балығының парапинеалдық органында табылды. Лампраның парапинопсині ультракөк сәулеге сезімтал опсин (λmax = 370 нм). Сүйекті балықтарда парапинопсиндердің екі тобы бар, біреуі ультракөк сәулеге (λmax = 360-370 нм), екіншісі көк (λmax = 460-480 нм) жарыққа сезімтал.

Париетопсиндер

Алғашқы париетопсинді кесірткелердің parietal көзінің фоторецепторлық жасушаларынан тапты. Кесіртке париетопсині жасыл түске сезімтал (λmax = 522 нм), және омыртқалы жануарлардың визуалды опсиндары сияқты c опсин болғанымен, ол Gt белгісі арқылы гиперполяризацияны тудырмайды, бірақ Go белгісі арқылы деполяризацияны тудырады.

Энцефалопсин немесе панопсин

Панопсиндер көптеген тіндерде (тері, ми, ұрықтар) кездеседі. Бұл c опсин ультракөк сәулеге сезімтал (λmax = 383 нм) және бір аминқышқылында 125 нм-ге дейін өзгертілуі мүмкін (диапазон λmax = 377 – 502 нм). Сондықтан, Platynereis dumerilii-де екінші, бірақ цианға сезімтал c опсиннің (λmax = 490 нм) болуы күтпеген нәрсе емес. Бірінші c опсин личинканың ультракөк сәулемен шақырылған гравитаксисін қамтамасыз етеді. Гравитаксис фототаксиспен бірге қатынасты хроматикалық тереңдік өлшегіш құрайды. Әртүрлі тереңдікте судағы жарық әртүрлі толқын ұзындықтарынан тұрады: бірінші кезекте қызыл (> 600 нм) және ультракөк, күлгін (< 420 нм) толқын ұзындықтары жоғалады. Тереңдік артқан сайын спектр тарылып, тек циан жарығы (480 нм) қалады. Осылайша, личинкалар түс арқылы тереңдігін анықтай алады. Түс, керісінше, жарықтықтан айырмашылығы, тәуліктің уақытына немесе ауа райына қарамастан, мысалы, бұлтты болғанда да дерлік тұрақты болып қалады. Панопсиндер кейбір жәндіктердің миында да экспрессияланады. Панопсиндер ТМТ опсиндерімен туыс.

Телеост көп ұлпалы тін (ТМТ) опсині

Алғашқы ТМТ опсині телеост балықтарының көптеген тіндерінде табылды, сондықтан оларды телеост көптіктік (ТМТ) опсиндері деп атайды. ТМТ опсиндері үш топты құрайды, олар ең жақын туысқан төртінші топ – панопсиндерге жатады, демек панопсиндер ТМТ опсиндеріне паралогты. Книдарий опсиндері екі топқа бөлінеді: ксенопсиндер және несопсиндер. Ксенопсиндерге екіжақты опсиндер де кіреді, ал несопсиндер тек книдарийлерге ғана тән.

Рабдомерлік опсиндер

Рабдомерлік опсиндер (рхабопсиндер, r опсиндер) Gq опсиндері деп те аталады, себебі олар Gq протеинімен байланысады. Рхабопсиндерді моллюскалар және буынаяқтылар пайдаланады. Буынаяқтылар түсті көру қабілетін омыртқалы жануарлар сияқты, филогенетикалық және спектральді сезімталдық тұрғысынан ерекшеленетін үш (немесе одан да көп) түрлі опсин топтарын қолдану арқылы жетістіретін секілді.

Меланопсин

Меланопсин (ОПН4) циркадтық ырғақтарға, қасаншық рефлексіне және жоғары жарықтықта түс түзетуге қатысады. Филогенетикалық тұрғыдан, ол рабдомерлік опсиндер (рабопсиндер, r опсиндер) тобының мүшесі, функционалды және құрылымдық тұрғыдан рабопсин болып табылады, бірақ рабдомерлерде табылмайды.

Тетраопсиндер

Тетраопсиндер нейропсиндерді, Go опсиндерін және хромопсиндерді қамтиды. Олар Gi протеиндерімен байланысады.

Қалқандар

Гоопсиндер жоғары омыртқалыларда кездеспейді. Олар шелпек көзінің және базальды хордалы амфиокстың кіл тәрізді фоторецептор жасушаларында табылады. Алайда, Platynereis dumerilii-де Go опсині көздің рабдомерлік фоторецептор жасушаларында экспрессияланады. Олар қараңғыда 11-цис-ретиналдың орнына барлық-транс-ретиналды басымдықпен байланыстырады. Атап айтқанда, олар барлық-транс-ретинил эфирлерінен 11-цис-ретинолдың (11-цис-ретиналдың алдындағы зат) өндірісін жарықтан тәуелсіз түрде жылдамдатады. Дегенмен, барлық-транс-ретинил эфирлері RGR опсиндері арқылы жарыққа тәуелді түрде қолжетімді болады. RGR опсиндері мұны G белгісі немесе басқа сигналдық механизм арқылы реттей ме, әлі белгісіз. Ірі қара малдың RGR опсині pH деңгейіне байланысты әртүрлі толқын ұзындығында максималды сіңіруге ие. Жоғары pH-да ол көк (469 нм) жарықты максималды сіңіреді, ал төмен pH-да ультракөк (370 нм) жарықты максималды сіңіреді.

Перопсин

Перопсин – көру пигментіне ұқсас рецептор, және адамдарда ол RRH генімен кодталады.

Опсиндер деп аталатын басқа ақуыздар

Фоторецепторларды бірнеше жолмен жіктеуге болады, оның ішінде функциясы (көру, фототаксис, фотопериодизм және т.б.), хромофордың түрі (ретиналь, флавин, билин), молекулалық құрылысы (терциарлық, кватернарлық), сигнал шығару (фосфорилдану, редукция, окистеу) және т.б. Жануарлардың опсиндерімен қатар, G белоктарымен байланысқан рецепторлар, опсиндер деп аталатын фоторецепторлық ақуыздардың тағы бір тобы бар. Бұл – микробтық опсиндер, оларды прокариоттар және кейбір балдырлар (каналродопсиннің құрамдас бөлігі ретінде) және саңырауқұлақтар пайдаланады, ал жануарлар тек жануарлар опсиндерін пайдаланады. Бұл топтардан тыс опсиндер табылған жоқ (мысалы, өсімдіктерде немесе плакозоандарда). Шын мәнінде, жануарлар мен микробтық опсиндер арасындағы тізбек сәйкестігі кездейсоқ сәйкестікпен түсіндірілетіннен жоғары емес. Алайда, соңғы жылдары терең филогенезді зерттеуге арналған жаңа әдістер әзірленді. Нәтижесінде, бірнеше зерттеу екеуі арасындағы мүмкін филогенетикалық байланысқа дәлелдер тапты. Дегенмен, бұл микробтық және жануарлар опсиндерінің соңғы ортақ ата-бабасы өзі жарыққа сезімтал болған дегенді білдірмейді. Барлық жануарлар опсиндері ірі G белоктарымен байланысқан рецептор (GPCR) гендер отбасының тарихында (гендердің көшірмеленуі және дивергенциясы арқылы) пайда болды, ол өзі өсімдіктердің, саңырауқұлақтың, хоанфлагелляттардың және губкалардың ең алғашқы жануарлардан бөлінуінен кейін пайда болды. Ретиналь хромофоры тек осы үлкен гендер отбасының опсин тармағында ғана кездеседі, яғни оның басқа жерде пайда болуы гомология емес, конвергентті эволюцияны білдіреді. Микробтық родопсин GPCR гендер отбасының кез келгенінен өте ерекшеленеді. Бір гипотеза бойынша, микробтық және жануарлар опсиндері G белоктарымен байланысқан рецептор (GPCR), ионды тасымалдайтын микробтық родопсин (MR) және тағы жеті түрін қамтитын ұсынылған клад, тасымалдаушы опсин G белоктарымен байланысқан рецептор (TOG) суперотбасына жатады. Микробтық опсиндердің көпшілігі нақты рецепторлардың орнына иондық каналдар немесе сорғылар болып табылады және G белгісіне байланыспайды. Микробтық опсиндер тіршіліктің үш доменінде де кездеседі: Архея, Бактерия және Эукариота. Эукариотада микробтық опсиндер негізінен жасыл балдырлар және саңырауқұлақтар сияқты бір жасушалы организмдерде кездеседі. Көптеген күрделі көп жасушалы эукариоталарда микробтық опсиндер өсімдіктердегі криптохром және фитохром сияқты басқа жарыққа сезімтал молекулалармен, ал жануарларда жануарлар опсиндерімен алмастырылған. Микробтық опсиндер көбінесе молекуланың родопсин түрімен белгілі, яғни родопсин (кең мағынада) = опсин + хромофор. Микробтық опсиндердің көптеген түрлерінің арасында протонды сорғылар бактериородопсин (BR) және ксантородопсин (xR), хлоридтік сорғы галородопсин (HR), фотосенсорлар сенсорлық родопсин I (SRI) және сенсорлық родопсин II (SRII), сондай-ақ протеородопсин (PR), нейроспора опсин I (NOPI), хламидомонастың сенсорлық родопсиндері A (CSRA), хламидомонастың сенсорлық родопсиндері B (CSRB), каналродопсин (ChR) және археродопсин (Arch) бар. Протео және бактериородопсин сияқты бірнеше микробтық опсиндер әртүрлі бактериялық топтар метаболикалық процестерді жүргізу үшін жарықтан энергия жинауға пайдаланады, хлорофиллге негізделмеген жол арқылы. Сонымен қатар, Halobacteria галородопсиндері және кейбір балдырлардың каналродопсиндері, мысалы, Volvox, оларға жарықпен ашылатын иондық каналдар ретінде, сондай-ақ фототактикалық мақсаттар үшін қызмет етеді. Г белоктарына қатысы жоқ, трансдуктор мембранасына енген белоктармен өзара әрекеттесу арқылы фототактикалық реакцияны тудыратын Halobacteria сенсорлық родопсиндері бар. Микробтық опсиндер (каналродопсин, галородопсин және археродопсин сияқты) оптогенетикада нейрондық белсенділікті қосу немесе өшіру үшін қолданылады. Микробтық опсиндер, егер нейрондық белсенділікті жоғары жиілікте модуляциялау қажет болса, артықшылыққа ие, өйткені олар жануарлар опсиндеріне қарағанда жылдам жауап береді. Себебі микробтық опсиндер иондық каналдар немесе протондық/иондық сорғылар болып табылады және осылайша жарықпен тікелей белсендіріледі, ал жануарлар опсиндері G белоктарын белсендіреді, содан кейін иондық каналдарды ашу үшін метаболиттер өндіретін эффекторлы ферменттерді белсендіреді.

Photoreceptors can be classified several ways, including function (vision, phototaxis, photoperiodism, etc. ), type of chromophore (retinal, flavine, bilin), molecular structure (tertiary, quaternary), signal output (phosphorylation, reduction, oxidation), etc. Beside animal opsins, which are G protein coupled receptors, there is another group of photoreceptor proteins called opsins. These are the microbial opsin, they are used by prokaryotes and by some algae (as a component of channelrhodopsins) and fungi, whereas animals use animal opsins, exclusively. No opsins have been found outside these groups (for instance in plants, or placozoans). In fact, the sequence identity between animal and mirobial opsins is no greater than could be accounted for by random chance. However, in recent years new methods have been developed specific to deep phylogeny. As a result, several studies have found evidence of a possible phylogenetic relationship between the two. However, this does not necessarily mean that the last common ancestor of microbial and animal opsins was itself light sensitive: All animal opsins arose (by gene duplication and divergence) late in the history of the large G protein coupled receptor (GPCR) gene family, which itself arose after the divergence of plants, fungi, choanflagellates and sponges from the earliest animals. The retinal chromophore is found solely in the opsin branch of this large gene family, meaning its occurrence elsewhere represents convergent evolution, not homology. Microbial rhodopsins are, by sequence, very different from any of the GPCR families. According to one hypothesis, both microbial and animal opsins belong to the transporter opsin G protein coupled receptor (TOG) superfamily, a proposed clade that includes G protein coupled receptor (GPCR), Ion translocating microbial rhodopsin (MR), and seven others. Most microbial opsins are ion channels or pumps instead of proper receptors and do not bind to a G protein. Microbal opsins are found in all three domains of life: Archaea, Bacteria, and Eukaryota. In Eukaryota, microbial opsins are found mainly in unicellular organisms such as green algae, and in fungi. In most complex multicellular eukaryotes, microbial opsins have been replaced with other light sensitive molecules such as cryptochrome and phytochrome in plants, and animal opsins in animals. Microbial opsins are often known by the rhodopsin form of the molecule, i. e., rhodopsin (in the broad sense) = opsin + chromophore. Among the many kinds of microbial opsins are the proton pumps bacteriorhodopsin (BR) and xanthorhodopsin (xR), the chloride pump halorhodopsin (HR), the photosensors sensory rhodopsin I (SRI) and sensory rhodopsin II (SRII), as well as proteorhodopsin (PR), Neurospora opsin I (NOPI), Chlamydomonas sensory rhodopsins A (CSRA), Chlamydomonas sensory rhodopsins B (CSRB), channelrhodopsin (ChR), and archaerhodopsin (Arch). Several microbal opsins, such as proteo and bacteriorhodopsin, are used by various bacterial groups to harvest energy from light to carry out metabolic processes using a non chlorophyll based pathway. Beside that, halorhodopsins of Halobacteria and channelrhodopsins of some algae, e. g. Volvox, serve them as light gated ion channels, amongst others also for phototactic purposes. Sensory rhodopsins exist in Halobacteria that induce a phototactic response by interacting with transducer membrane embedded proteins that have no relation to G proteins. Microbal opsins (like channelrhodopsin, halorhodopsin, and archaerhodopsin) are used in optogenetics to switch on or off neuronal activity. Microbal opsins are preferred if the neuronal activity should be modulated at higher frequency, because they respond faster than animal opsins. This is because microbal opsins are ion channels or proton/ion pumps and thus are activated by light directly, while animal opsins activate G proteins, which then activate effector enzymes that produce metabolites to open ion channels.