Адам тісінің эмалін қалыптастырушы ENAM генінің протеині
Enamelin
Энамелин – адам тісінің эмалін құрайтын маңызды ақуыз. Энамелиогенездегі (эмаль дамуы) рөлі, құрамы мен қасиеттері туралы біліңіз. Тіс эмалі, ақуыздар.
Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Кіріспе
Homo sapiens-те кездесетін сүтқоректілердің ақуызы.
Mammalian protein found in Homo sapiens
Энамалин – эмаль матрицасының ақуызы (EMP), адамдарда ENAM генімен кодталады. Ол эмаль матрицасының жалпы ақуыздарының 10% құрайтын амелоген емес ақуыздардың бір бөлігі болып табылады. Энамалин амелогенезге (эмальдің дамуына) қатысты деп есептелетін маңызды ақуыздардың бірі. Эмальдің күрделі құрылымының қалыптасуы амелобластарда әртүрлі органикалық матрицалық ақуыз молекулаларының (энамалин, амелогенин, амелобластин, туфтелин, дентин сиалофосфопротеіні және түрлі ферменттер) өзара әрекеттесуі арқылы қатаң бақыланады. Энамалин дамитын тістердің эмаль матрицасындағы ең ірі ақуыз (~168 кД) және эмаль матрицасының жалпы ақуыздарының ең аз бөлігін (шамамен 1,5%) құрайды. Барлық басқа EMP ақуыздары, мысалы амелогенин, энамалиндерден туындайды. EMP ақуыздары "секреторлық кальций байланыстырылған фосфопротеиндер" (SCPP) деп аталатын үлкен ақуыз отбасының құрамына кіреді. Басқа эмаль матрицасы ақуыздары сияқты, энамалин кең ауқымды посттрансляциялық модификацияларға (негізінен фосфорилирлеуге), өңдеуге және протеазалар арқылы секрециялануға ұшырайды. Энамалиннің үш потенциалды фосфосерині (адамдарда Ser54, Ser191 және Ser216) Голги аппаратына байланысты секреторлық жол киназасы (FAM20C) арқылы олардың ерекше Ser x Glu (S x E) мотивтеріне сүйене отырып фосфорилендіріледі. ENAM генінің негізгі секреторлық өнімі 1103 аминқышқылынан тұрады (секрециядан кейін) және 4,5–6,5 аралығында қышқылдық изоэлектрлік нүктеге ие (фрагментке байланысты). Секреторлық кезеңде матрицалық металлопротеиназа 20 (MMP20) ферменті секрецияланған энамалин ақуызын бірден бірнеше кіші полипептидтерге протеолитикалық түрде бөледі, олардың әрқайсысының өзіндік функциялары бар. Алайда, толық ақуыз (~168 кД) және оның ең үлкен туынды фрагменті (~89 кД) секреторлық кезеңде анықталмайды; олар тек минералдану майданында ғана кездеседі. Гидроксиапатитпен байланысады және кристаллиттердің ұзартылуын ынталандырады. Жаңа минералдардың де ново түзілуіне қатысады.
Enamelin is an enamel matrix protein (EMPs), that in humans is encoded by the ENAM gene. It is part of the non amelogenins, which comprise 10% of the total enamel matrix proteins. It is one of the key proteins thought to be involved in amelogenesis (enamel development). The formation of enamel's intricate architecture is thought to be rigorously controlled in ameloblasts through interactions of various organic matrix protein molecules that include: enamelin, amelogenin, ameloblastin, tuftelin, dentine sialophosphoprotein, and a variety of enzymes. Enamelin is the largest protein (~168kDa) in the enamel matrix of developing teeth and is the least abundant (encompasses approximately 1 5%) of total enamel matrix proteins. All other EMPs are derived from enamelin, such as amelogenin. EMPs belong to a larger family of proteins termed 'secretory calcium binding phosphoproteins' (SCPP). Similar to other enamel matrix proteins, enamelin undergoes extensive post translational modifications (mainly phosphorylation), processing, and secretion by proteases. Enamelin has three putative phosphoserines (Ser54, Ser191, and Ser216 in humans) phosphorylated by a Golgi associated secretory pathway kinase (FAM20C) based on their distinctive Ser x Glu (S x E) motifs. The major secretory product of the ENAM gene has 1103 amino acids (post secretion), and has an acidic isoelectric point ranging from 4.5–6.5 (depending on the fragment). At the secretory stage, the enzyme matrix metalloproteinase 20 (MMP20) proteolytically cleaves the secreted enamelin protein immediately upon release, into several smaller polypeptides; each having their own functions. However, the whole protein (~168 kDa) and its largest derivative fragment (~89 kDa) are undetectable in the secretory stage; these are existent only at the mineralisation front. Binds to hydroxyapatite and promotes crystallite elongation
Act as a modulator for de novo mineral formation
Энамалиннің басты функциясын эмальдің дұрыс қалыңдығының қалыптасуына жауапты ақуыз ретінде қарастыру дұрыс.
It is best thought to understand the overarching function of enamelin as the proteins responsible for correct enamel thickness formation.
Клиникалық маңызы
ENAM геніндегі мутациялар амелогенез имперфектасының (АИ) белгілі бір түрлерін тудыруы мүмкін, бұл мұрагерлік жағдайлардың әртүрлі тобы, онда эмаль қалыптан бұрыс дамиды. Нүктелік мутациялар аутосомалық доминантты гипопластикалық АИ-ге, ал жаңа ENAM мутациялары аутосомалық рецессивті гипопластикалық АИ-ге себеп болуы мүмкін. Дегенмен, ENAM геніндегі мутациялар көбінесе аутосомалық доминантты АИ-ге алып келеді.
Mutations in the ENAM gene can cause certain subtypes of amelogenesis imperfecta (AI), a heterogenous group of heritable conditions in which enamel in malformed. Point mutations can cause autosomal dominant hypoplastic AI, and novel ENAM mutations can cause autosomal recessive hypoplastic AI. However, mutations in the ENAM gene mainly tend to lead to the autosomal dominant AI.