Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Ферменттер класы. Трансаминазалар немесе аминотрансферазалар – аминқышқылы мен α-кетоқышқылы арасында трансаминация реакциясын катализдейтін ферменттер. Олар ақуыздар құрамына кіретін аминқышқылының синтезінде маңызды.
Class of enzymes
Transaminases or aminotransferases are enzymes that catalyze a transamination reaction between an amino acid and an α keto acid. They are important in the synthesis of amino acids, which form proteins.
Функциясы мен механизмі
Амин қышқылы амин (NH2) тобын қамтиды. Кето қышқылы кето (=O) тобын қамтиды. Трансаминация кезінде бір молекуладағы NH2 тобы екінші молекуладағы =O тобымен алмасады. Амин қышқылы кето қышқылына, ал кето қышқылы амин қышқылына айналады. Трансаминазалар кофермент – пиридоксал фосфатын қажет етеді, ол амин қышқылы кето қышқылына айналатын бірінші жарты реакция кезінде пиридоксаминге айналады. Ферментке байланысқан пиридоксамин пируват, оксалоацетат немесе альфа-кетоглутаратпен реакцияласып, тиісінше аланин, аспартик қышқылы немесе глутамин қышқылын береді. Көптеген трансаминация реакциялары тіндерде, белгілі бір амин/кето қышқылдар жұбына тән трансаминазалардың катализімен жүзеге асады. Реакциялар оңай қайтымды, бағыты артық реактивтерге байланысты анықталады. Бұл қайтымдылықты синтетикалық химияда пайдалы хиральды аминдерді синтездеу үшін пайдалануға болады. Нақты ферменттер реакцияға қатысатын жұптардың бірінің атымен аталады, мысалы, глутамин қышқылы мен пирувин қышқылынан альфа-кетоглутарин қышқылы мен аланин түзетін реакция аланин трансаминазасы деп аталады және бастапқыда глутамин пирувин трансаминазасы немесе қысқаша GPT деп аталды. Тіндік трансаминаза белсенділігін әртүрлі амин/кето қышқылдар жұптары бар гомогенатты инкубациялау арқылы зерттеуге болады. Трансаминация қағаз хроматографиясы арқылы анықталғандай, сәйкес жаңа амин қышқылы мен кето қышқылының пайда болуымен расталады. Қайтымдылықты бастапқы реактивтер ретінде толықтыратын кето/амин қышқылдар жұбын пайдалану арқылы көрсетуге болады. Хроматограмманы еріткіштен алғаннан кейін, оны нингідринмен өңдеп, дақтарды анықтайды.
An amino acid contains an amino (NH2) group. A keto acid contains a keto (=O) group. In transamination, the NH2 group on one molecule is exchanged with the =O group on the other molecule. The amino acid becomes a keto acid, and the keto acid becomes an amino acid. Transaminases require the coenzyme pyridoxal phosphate, which is converted into pyridoxamine in the first half reaction, when an amino acid is converted into a keto acid. Enzyme bound pyridoxamine in turn reacts with pyruvate, oxaloacetate, or alpha ketoglutarate, giving alanine, aspartic acid, or glutamic acid, respectively. Many transamination reactions occur in tissues, catalysed by transaminases specific for a particular amino/keto acid pair. The reactions are readily reversible, the direction being determined by which of the reactants are in excess. This reversibility can be exploited for synthetic chemistry applications to achieve the synthesis of valuable chiral amines. The specific enzymes are named from one of the reactant pairs, for example; the reaction between glutamic acid and pyruvic acid to make alpha ketoglutaric acid and alanine is called alanine transaminase and was originally called glutamic pyruvic transaminase or GPT for short. Tissue transaminase activities can be investigated by incubating a homogenate with various amino/keto acid pairs. Transamination is demonstrated if the corresponding new amino acid and keto acid are formed, as revealed by paper chromatography. Reversibility is demonstrated by using the complementary keto/amino acid pair as starting reactants. After chromatogram has been taken out of the solvent the chromatogram is then treated with ninhydrin to locate the spots
Жануарлардағы амин қышқылдарының метаболизмі
Қандағы қант деңгейі төмендеген кезде жануарлар ақуыздарды аминқышқылдарына дейін ыдыратады, бұл бұлшық тінінің жұмылдырылуымен жүзеге асырылады. Бауыр трансаминазаларының оксалоацетат немесе α-кетоглутаратқа басымдығы, аминқышқылдарының метаболизмінен азотты аспартат пен глутаматқа бағыттауда, содан кейін азотты шығару үшін мочевинаға айналдыруда маңызды рөл атқарады. Сол сияқты, бұлшық еттерде пируватты трансаминацияға пайдалану аланиннің түзілуіне әкеледі, ол қан ағысымен бауырға тасымалданады (бұл жалпы реакция глюкоза-аланин циклі деп аталады). Бауырда басқа трансаминазалар пируватты қайта жасайды, ол глюконеогенез үшін құнды алғырт зат болып табылады. Бұл аланин циклі, бұлшықеттердің анаэробтық метаболизмін қамтамасыз ететін Кори цикліне ұқсас.
Animals must metabolize proteins to amino acids, at the expense of muscle tissue, when blood sugar is low. The preference of liver transaminases for oxaloacetate or alpha ketoglutarate plays a key role in funneling nitrogen from amino acid metabolism to aspartate and glutamate for conversion to urea for excretion of nitrogen. In similar manner, in muscles the use of pyruvate for transamination gives alanine, which is carried by the bloodstream to the liver (the overall reaction being termed glucose alanine cycle). Here other transaminases regenerate pyruvate, which provides a valuable precursor for gluconeogenesis. This alanine cycle is analogous to the Cori cycle, which allows anaerobic metabolism by muscles.
Диагностикалық қолдану
Трансаминаза ферменттері әр түрлі аминқышқылдарын өндіруде маңызды, ал қандағы әр түрлі трансаминазалардың концентрациясын өлшеу көптеген ауруларды диагностикалау және бақылауда маңызды. Мысалы, трансаминазалардың деңгейінің жоғарылауы бауыр және жүрек зақымдануының белгісі болуы мүмкін. Екі маңызды трансаминаза ферменті – аспартат трансаминазасы (АСТ), сондай-ақ сарысудағы глутаминдік оксалоацетат трансаминазасы (СГОТ); және аланин трансаминазасы (АЛТ), сондай-ақ аланин аминотрансферазасы (АЛАТ) немесе сарысудағы глутамат пируват трансаминазасы (СГПТ) деп аталады. Бұл трансаминазалар 1954 жылы ашылған, ал олардың клиникалық маңызы 1955 жылы сипатталған.
The transaminase enzymes are important in the production of various amino acids, and measuring the concentrations of various transaminases in the blood is important in the diagnosing and tracking many diseases. For example, the presence of elevated transaminases can be an indicator of liver and cardiac damage. Two important transaminase enzymes are aspartate transaminase (AST), also known as serum glutamic oxaloacetic transaminase (SGOT); and alanine transaminase (ALT), also called alanine aminotransferase (ALAT) or serum glutamate pyruvate transaminase (SGPT). These transaminases were discovered in 1954 and their clinical importance was described in 1955.