Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Трипсин ингибиторы (ТИ) – ақуыз және серин протеаза ингибиторының (серпин) бір түрі, ол ақуыздардың белсенділігі мен каталитикалық реакцияларын бақылау арқылы трипсиннің биологиялық активтілігін төмендетеді. Трипсин – көптеген әртүрлі ақуыздардың ыдырауына қатысатын фермент, негізінен адамдарда және басқа жануарларда, мысалы, моногастрикалықтар мен жас қайырмалы ішекті жануарларда ас қорыту процесінің бір бөлігі ретінде. Серпиндер, соның ішінде трипсин ингибиторлары, қайтымсыз және «өз-өзіне зиян» субстрат тәрізді ингибиторлар болып табылады. Ол трипсиннің құрылымын бұзып, оны ас қорыту процесінде ақуыздармен байланысуға жарамсыз етеді. Нәтижесінде, ас қорыту белсенділігіне кедергі келтіретін протеаза ингибиторлары антинутриенттік әсерге ие. Сондықтан трипсин ингибиторлары антинутриенттік фактор немесе АНФ болып саналады. Сонымен қатар, трипсин ингибиторы химотрипсиннің жұмысына ішінара кедергі келтіреді. Трипсиноген – трипсиннің белсенді емес түрі, оның белсенді емес түрі денедегі ақуыздық аспектілерді, мысалы, бүйрек безін және бұлшық еттерді ыдыратпауды қамтамасыз етеді. Ол бүйрек безінде түзіледі және энтеропептидазамен трипсинге айналады. Химотрипсиноген – химотрипсиннің белсенді емес түрі және трипсин сияқты функцияларды орындайды. Трипсин ингибиторының болуы өсудің тежелуіне, сондай-ақ метаболизмдік және ас қорыту ауруларына әкеп соғуы мүмкін. Бұған қоса, трипсин ингибиторын тұтыну кезінде бүйрек безінің гипертрофиясы жиі кездеседі. Өнімде трипсин ингибиторының болуы ақуыздың тиімділігін төмендетеді, нәтижесінде тұтынушының денесі ақуызды тиімді және толық пайдалана алмайды.
A trypsin inhibitor (TI) is a protein and a type of serine protease inhibitor (serpin) that reduces the biological activity of trypsin by controlling the activation and catalytic reactions of proteins. Trypsin is an enzyme involved in the breakdown of many different proteins, primarily as part of digestion in humans and other animals such as monogastrics and young ruminants. Serpins – including trypsin inhibitors – are irreversible and suicide substrate like inhibitors. It destructively alters trypsin thereby rendering it unavailable to bind with proteins for the digestion process. As a result, protease inhibitors that interfere with digestion activity have an antinutritional effect. Therefore, trypsin inhibitors are considered an anti nutritional factor or ANF. Additionally, trypsin inhibitor partially interferes with chymotrypsin function. Trypsinogen is an inactive form of trypsin, its inactive form ensures protein aspects of the body, such as the pancreas and muscles, are not broken down. It is formed in the pancreas and activated to trypsin with enteropeptidase Chymotrypsinogen is the inactive form of chymotrypsin and has similar functions as trypsin. The presence of trypsin inhibitor has been found to result in delayed growth as well as metabolic and digestive diseases. Additionally, pancreatic hypertrophy is a common occurrence with trypsin inhibitor consumption The presence of trypsin inhibitor in a product reduces the protein efficiency and therefore results in the consumers body not being able to efficiently and fully utilize the protein.
Функция
Трипсин ингибиторы соя, дәнді дақылдар, жармалар және әртүрлі басқа да бұршақтар сияқты әртүрлі тағамдарда кездеседі. Осы тағамдардағы трипсин ингибиторларының басты қызметі – қорғаныс механизмі ретінде танылуы. Осы зиянды компонент арқасында жабайы жануарлар трипсин ингибиторы бар кез келген тағамды жемеу керектігін біледі. Трипсин ингибиторы өсімдіктегі биологиялық процестер үшін де маңызды болуы мүмкін. Трипсин ингибиторы сиырлар сияқты жануарлардың бүйрек безінде де табиғи түрде кездеседі. Оның қызметі – жануарды трипсиногеннің және/немесе химотрипсиногеннің кездейсоқ белсендірілуінен қорғау.
Trypsin inhibitor is present in various foods such as soybeans, grains, cereals and various additional legumes. The main function of trypsin inhibitors in these foods is to act as a defense mechanism. By having this harmful component wild animals learn that any food that contains trypsin inhibitor is a food to avoid. Trypsin inhibitor can also be essential for biological processes within the plant. Trypsin inhibitor can also naturally occur in the pancreas of species such as bovines. The function of this is to protect the animal from any accidental activation of trypsinogen and/or chymotrypsinogen
Белсенділендіру
Трипсин ингибиторы жылуға тұрақсыз, сондықтан осы тағамдарды қыздыру арқылы трипсин ингибиторы жойылады және тағамды жеуге қауіпсіз етуге болады. Сояны 14 минут қайнатқанда ингибитордың шамамен 80%-ы, ал 30 минут қайнатқанда 90%-ы белсенділігін жоғалтады. Жоғары температурада, мысалы, қысыммен пісіретін қазандарда, пісіру уақыты қысқа болады. Деактивацияның қаншалықты тиімді болғанын өлшеу үшін ELISA тесттерін қолдануға болады.
Trypsin inhibitor is heat labile, therefore by exposing these foods to heat, the trypsin inhibitor is removed and the food subsequently becomes safe to eat. Boiling soybeans for 14 minutes inactivates about 80% of the inhibitor, and for 30 minutes, about 90%. At higher temperatures, e. g. in pressure cookers, shorter cooking times are needed. ELISA tests can be used to measure the degree of deactivation achieved.
Коммерциялық салалардағы қолдану
Трипсин ингибиторларының ең маңызды қолданылуы – мал азығы. Соя мал азығының кең таралған құрамы болғандықтан, сояда трипсин ингибиторының болуы алаңдау тудырады. Мал азығында қолданылатын сояның көп бөлігі соя ұнына айналдырылады, ал өңдеу процесінде трипсин ингибиторы жылумен өңдеу арқылы жойылады. Дегенмен, белсенді трипсин ингибиторын тұтынған жануарларға қатысты тәжірибелер жүргізілді, және олардың салмағы тұрақты түрде төмендеді. +Негізгі коммерциялық көздерКөзИнгибиторМолекулалық салмағыИнгибиторлық күшіТолықтырулар Қан плазмасыα1 антитрипсин 52 кДа Сарысу трипсин ингибиторы деп те аталады.Лима бұршағы8–10 кДа2,2 есе салмақАлты түрлі ингибитордың қоспасыСиыр безі мен өкпесіАпротинин6,5 кДа2,5 есе салмақБПТИ (базалық панкреатикалық трипсин ингибиторы) және Куниц ингибиторы деп те аталады. Ең жақсы зерттелген панкреатикалық ингибитор. Бірнеше түрлі серин протеазаларын тежейді.Шикі құс жұмыртқасының ақшылыОвомуцин8–10 кДа1,2 есе салмақОвомукоидтар – бірнеше түрлі гликопротеин протеаза ингибиторларының қоспасы.Соя бұршағы20,7–22,3 кДа1,2 есе салмақБірнеше түрлі ингибитордың қоспасы. Олардың барлығы кимотрипсинмен де аз дәрежеде байланысады. 2010 жылы сулы ортада өсетін Pomacea canaliculata бақасының жұмыртқаларынан алынған протеаза ингибиторының, потенциалды жемтіректердің протеазасымен трипсин ингибиторы ретінде өзара әрекеттесетіні анықталды. Бұл жануарлар әлеміндегі осы механизмнің алғашқы тікелей дәлелі болып табылады.
The most prominent application of trypsin inhibitor is livestock feed. Soybeans are a popular ingredient in livestock feed therefore trypsin inhibitor can be a concern due to the presence of it in soybeans. The majority of soybeans used in livestock feed is converted to soybean meal and through the process the trypsin inhibitor is removed due to the heat treatment. However, experiments have been done concerning animals who consume active trypsin inhibitor and they consistently have decreased weights. +Major commercial sourcesSourceInhibitorMolecular weightInhibitory powerDetails Blood plasmaα1 antitrypsin 52 kDa Also known as serum trypsin inhibitorLima beans8–10 kDa2.2 times weightA mixture of six different inhibitorsBovine pancreas and lungAprotinin6.5 kDa2.5 times weightAlso known as BPTI (basic pancreatic trypsin inhibitor) and Kunitz inhibitor. Best known pancreatic inhibitor. Inhibits several different serine proteasesRaw avian egg whiteOvomucin8–10 kDa1.2 times weightThe ovomucoids are a mixture of several different glycoprotein protease inhibitorsSoybeans20.7–22.3 kDa1.2 times weightA mixture of several different inhibitors. All also bind chymotrypsin to a lesser degree. A study revealing that a protease inhibitor from the eggs of the freshwater snail Pomacea canaliculata, interacting as a trypsin inhibitor with the protease of potential predators, was reported in 2010, the first direct evidence for this mechanism in the animal kingdom.
Клиникалық маңызы
Пептидтік ісікке байланысты трипсин ингибиторы (ТАТИ) қабықшалық жұмыртқа безі карциномасы, уротелиялық карцинома және бүйрек клеткалық карциномасының маркері ретінде қолданылған. ТАТИ бүйректерде метаболизмделеді, сондықтан бүйрек жеткіліксіздігі бар пациенттерде деңгейі жоғарылайды. Ол панкреатит сияқты ісік емес процестерде де жоғары болуы мүмкін және осы жағдайда прогностикалық маркер ретінде қолданылуы мүмкін (70 микрограмм/л жоғары деңгейі нашар прогнозбен байланысты). І сатыдағы қабықшалық жұмыртқа безі карциномасының 50% ТАТИ деңгейінің жоғарылауымен байланысты, ал IV сатыдағы ісіктердің шамамен 100% жоғары ТАТИ деңгейін көрсетеді. Панкреастық аденокарциноманың 85-95% ТАТИ деңгейінің жоғарылауымен байланысты (бірақ панкреатиттегі жоғарылау осы жағдайда ТАТИ-нің клиникалық пайдасын шектейді; жоғарыда қараңыз). Асқазан аденокарциномасының 60% жоғары ТАТИ деңгейін көрсетеді, әсіресе диффузды инфильтративті/сақина тәрізді ісіктерде. Осылайша, ТАТИ асқазанның ішек типіндегі аденокарциномасында ғана жоғарылайтын CEA-ны толықтырады. Уротелиялық карциномада ТАТИ экспрессиясы сатысына байланысты өзгереді, төмен сатыдағы ісіктерде 20%-дан жоғары сатыдағы ісіктерде 80%-ға дейін. Бүйрек клеткалық карциномасының жағдайында ТАТИ сезімталдығы шамамен 70% құрайды. ТАТИ деңгейінің жоғарылауы аурудың озық сатысындағы пациенттерде жиірек кездеседі. Зерттелген барлық дерлік ісік түрлерінде ТАТИ нашар прогнозтың маркері болып табылады.
The peptide tumor associated trypsin inhibitor (TATI) has been used as a marker of mucinous ovarian carcinoma, urothelial carcinoma, and renal cell carcinoma. TATI is metabolised by the kidneys and is, thus, elevated in patients with kidney failure. It may be elevated in non neoplastic processes such as pancreatitis and can be used as a prognostic marker in this setting (levels above 70 micrograms/L are associated with poor prognosis). Fifty percent of stage I mucinous ovarian carcinomas are associated with elevated TATI, and nearly 100% of stage IV tumors show elevated TATI. Eighty five to 95% of pancreatic adenocarcinomas are associated with increased TATI (but elevation in pancreatitis limits the clinical utility of TATI in this setting; see above). Sixty percent of gastric adenocarcinomas show elevated TATI, in particular tumors of diffusely infiltrative/signet ring type. TATI, thus, complements CEA, which is elevated exclusively in intestinal type adenocarcinoma of the stomach. In urothelial carcinoma, TATI expression varies with stage, ranging from 20% in low stage tumors to 80% of high stage tumors. TATI sensitivity in the setting of renal cell carcinoma is approximately 70%. Elevated TATI is more likely to be seen in patients with advanced stage disease. In nearly all tumor types studied, TATI is a marker of poor prognosis.