Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
GTP байланыстырушы ақуыздар отбасы
Family of GTP binding proteins
Динамин – эукариоттық жасушадағы эндоцитоз процесіне жауапты GTPаза. Динамин классикалық динаминдер, динаминге ұқсас ақуыздар, Mx ақуыздары, OPA1, митофузиндер және GBP-лерді қамтитын "динаминдер суперотбасының" бір бөлігі болып табылады. Динамин отбасының мүшелері негізінен жаңа түзілген көпіршіктердің бір жасушалық бөлімшенің мембранасынан айырылып шығуына, сондай-ақ олардың басқа бөлімшеге бағытталып, бірігуіне қатысады. Бұл процестер жасуша бетінде (әсіресе кавеолалардың енгізілуі) және Гольджи аппаратында жүзеге асады. Динамин отбасының мүшелері органеллалардың бөлінуі, цитокинез және микроби патогендерге қарсы тұру сияқты көптеген процестерде де маңызды рөл атқарады.
Dynamin is a GTPase responsible for endocytosis in the eukaryotic cell. Dynamin is part of the "dynamin superfamily", which includes classical dynamins, dynamin like proteins, Mx proteins, OPA1, mitofusins, and GBPs. Members of the dynamin family are principally involved in the scission of newly formed vesicles from the membrane of one cellular compartment and their targeting to, and fusion with, another compartment, both at the cell surface (particularly caveolae internalization) as well as at the Golgi apparatus. Dynamin family members also play a role in many processes including division of organelles, cytokinesis and microbial pathogen resistance.
Құрылымы
Динаминнің өзі 96 кДА фермент, және алғаш рет зерттеушілер сиыр миынан микротубулаға негізделген жаңа моторларды бөліп алуға тырысқанда оқшауланды. Динамин клеткалық мембранадан клатринмен қапталған везикулалардың бүршікленуі контекстінде кеңінен зерттелді. N-терминалынан бастап, Динамин GTPase доменінен тұрады, ол иілгіш мойын аймағы арқылы спираль тәрізді сабақ доменімен байланысқан, аталған мойын аймағында Bundle Signalling Element және GTPase эффектор домені бар. Сабақ доменінің қарсы жағында мембранаға байланысатын Плекстрин гомология доменіне жалғасатын иілгіш бөлік орналасқан. Ақуыз тізбегі содан кейін GTPase доменіне қарай қайта оралып, көптеген ақуыздардың Src гомология домендеріне байланысатын пролинге бай доменмен аяқталады.
Dynamin itself is a 96 kDa enzyme, and was first isolated when researchers were attempting to isolate new microtubule based motors from the bovine brain. Dynamin has been extensively studied in the context of clathrin coated vesicle budding from the cell membrane. Beginning from the N terminus, Dynamin consists of a GTPase domain connected to a helical stalk domain via a flexible neck region containing a Bundle Signalling Element and GTPase Effector Domain. At the opposite end of the stalk domain is a loop that links to a membrane binding Pleckstrin homology domain. The protein strand then loops back towards the GTPase domain and terminates with a Proline Rich Domain that binds to the Src Homology domains of many proteins.
Функция
Клатриндік эндоцитоз кезінде жасуша мембранасы ішке қарай тартылып, бүршік көпіршік пайда болады. Динамин эндоциттік көпіршіктің мойнына байланысып, оның айналасын жиналап, спиральді тіректерде GTPаза домендері асимметриялық түрде димеризацияланатын спиральді полимер құрайды. Көпіршік мойнының тарылуы геми-фиссиялық мембраналық күйдің қалыптасуына алып келеді, нәтижесінде мембрана бөлінеді. Тарылу динаминнің бұралу әрекетінің салдары болуы мүмкін, бұл динаминді бұралу әрекетіне ие жалғыз молекулалық мотор етеді.
During clathrin mediated endocytosis, the cell membrane invaginates to form a budding vesicle. Dynamin binds to and assembles around the neck of the endocytic vesicle, forming a helical polymer arranged such that the GTPase domains dimerize in an asymmetric manner across helical rungs. Constriction around the vesicle neck leads to the formation of a hemi fission membrane state that ultimately results in membrane scission. Constriction may be in part the result of the twisting activity of dynamin, which makes dynamin the only molecular motor known to have a twisting activity.
Аурудың әсері
Динамин II-дегі мутациялар доминантты аралық Шарко-Мари-Тот ауруына себеп болатыны анықталды. Динаминдегі жаңа туындаған мутациялар эпилептикалық энцефалопатияны тудырады және синаптылық везикула эндоцитозы кезінде везикуланың бөлінуіне қатысты бұзылыстарға әкелуі мүмкін деген болжам бар.
Mutations in Dynamin II have been found to cause dominant intermediate Charcot Marie Tooth disease. Epileptic encephalopathy–causing de novo mutations in dynamin have been suggested to cause dysfunction of vesicle scission during synaptic vesicle endocytosis.