Жасуша мембранасы органелласы: Лизосома

Кіріспе

Жасуша мембранасы органелласы

Лизосома ( /l//aɪ//s//ə/,/s//oʊ//m/) – көптеген жануарлар жасушаларында кездесетін, бір мембранамен шектелген органелла. Олар – көптеген биомолекулаларды қорытатын гидролиттік ферменттер бар шар тәрізді көпіршіктер. Лизосоманың мембраналық және люмендік ақуыздары ерекше құрамына ие. Люменнің pH (~4,5–5,0) гидролиз процесіне қатысатын ферменттер үшін оңтайлы, асқазанның әрекетіне ұқсас. Полимерлердің ыдырауынан басқа, лизосома жасушаның секреция процестеріне, плазмалық мембрананы жөндеуге, апоптозға, жасушалық сигнализацияға және энергия алмасуына қатысады. Лизосомалар – жасушаның қалдықтарды жою жүйесі ретінде әрекет ететін деградациялық органеллалар, жасушаның ішіндегі және сыртындағы пайдаланылған материалдарды цитоплазмада қорыту арқылы осы қызметті атқарады. Жасушаның сыртынан материал эндоцитоз арқылы сіңіріледі, ал жасушаның ішіндегі материал автофагия арқылы қорытылады. Оларды бельгиялық биолог Кристиан де Дюв ашқан және атаған, ол 1974 жылы физиология немесе медицина саласындағы Нобель сыйлығын алған. Лизосомаларда 60-тан астам әртүрлі фермент және 50-ден астам мембраналық ақуыз бар. Лизосома ферменттері дөңгелек эндоплазмалық торда (rough endoplasmic reticulum) синтезделеді және CLN6 және CLN8 ақуыздарынан тұратын кешен арқылы Гольджи аппаратына экспортталады. Ферменттер Гольджи аппаратынан кішкентай көпіршіктерде лизосомаларға тасымалданады, олар үлкен қышқыл көпіршіктермен бірігіп тұрады. Лизосомаға арналған ферменттер маноза-6-фосфат молекуласымен белгіленеді, осылайша олар қышқылданған көпіршіктерге дұрыс сұрыпталады. 2009 жылы Марко Сардиелло және оның әріптестері лизосомалық ферменттер мен мембраналық ақуыздардың синтезін ядролық гендердің транскрипциясын ынталандыратын транскрипция факторы EB (TFEB) басқаратынын анықтады. Бұл ферменттердің гендеріндегі мутациялар 50-ден астам әртүрлі адам генетикалық ауруларына, олар жиынтығында лизосомалық сақтау аурулары деп аталады, себепші болады. Бұл аурулар оларды ыдырата алмаудың салдарынан белгілі бір субстраттардың жинақталуына әкеледі. Бұл генетикалық ақаулар бірнеше нейродегенеративті аурулармен, қатерлі ісіктермен, жүрек-қан тамырлары ауруларымен және қартаюмен байланысты аурулармен байланысты.

A lysosome ('/l//aɪ//s//ə/,/s//oʊ//m/) is a single membrane bound organelle found in many animal cells. They are spherical vesicles that contain hydrolytic enzymes that digest many kinds of biomolecules. A lysosome has a specific composition, of both its membrane proteins and its lumenal proteins. The lumen's pH (~4.5–5.0) is optimal for the enzymes involved in hydrolysis, analogous to the activity of the stomach. Besides degradation of polymers, the lysosome is involved in cell processes of secretion, plasma membrane repair, apoptosis, cell signaling, and energy metabolism. Lysosomes are degradative organelles that act as the waste disposal system of the cell by digesting used materials in the cytoplasm, from both inside and outside the cell. Material from outside the cell is taken up through endocytosis, while material from the inside of the cell is digested through autophagy. They were discovered and named by Belgian biologist Christian de Duve, who eventually received the Nobel Prize in Physiology or Medicine in 1974. Lysosomes contain more than 60 different enzymes, and have more than 50 membrane proteins. Enzymes of the lysosomes are synthesized in the rough endoplasmic reticulum and exported to the Golgi apparatus upon recruitment by a complex composed of CLN6 and CLN8 proteins. The enzymes are transported from the Golgi apparatus to lysosomes in small vesicles, which fuse with larger acidic vesicles. Enzymes destined for a lysosome are tagged with the molecule mannose 6 phosphate, so that they are properly sorted into acidified vesicles. In 2009, Marco Sardiello and co workers discovered that the synthesis of most lysosomal enzymes and membrane proteins is controlled by transcription factor EB (TFEB), which promotes the transcription of nuclear genes. Mutations in the genes for these enzymes are responsible for more than 50 different human genetic disorders collectively known as lysosomal storage diseases. These diseases result in an accumulation of specific substrates, due to the inability to break them down. These genetic defects are related to several neurodegenerative disorders, cancers, cardiovascular diseases, and aging related diseases.

Этимологиясы мен айтылуы

Лизосома сөзі (лизосома - лизис, латын тілінен алынған, "босаңсыту" мағынасын білдіреді, көне грек тілінен λύσις [lúsis] арқылы), және сома – "дене" дегенді білдіреді, нәтижесінде "лизис жасайтын дене" немесе "литтік дене" деген мағына туады. Сын есім түрі лизосомалық. *лиосома және *лиосомалық формалары өте сирек кездеседі; олар префикстің лио түрін пайдаланады, бірақ оқырмандар мен редакторлар көбінесе оларды жай ғана баспа қатесінің қайталануы деп қабылдайды, және бұл көбінесе дұрыс болып келеді.

Ашылу

Бельгиядағы Лувен католик университетінің физиологиялық химия зертханасында Кристиан де Дюве инсулиннің бауыр жасушаларындағы әрекет ету механизмін зерттеді. 1949 жылға қарай ол және оның командасы қант метаболизмінің алғашқы маңызды ферменті және инсулиннің нысаны болып табылатын глюкоза-6-фосфатаза деп аталатын ферментке назар аударды. Олар бұл ферменттің қандағы қант деңгейін реттеуде маңызды рөл атқаратынын күдіктенді. Бірақ бірнеше тәжірибеден кейін де олар ферментті тазалап, жасушалық экстракттан бөліп ала алмады. Сондықтан олар жасуша компоненттерін олардың мөлшеріне қарай центрифуга арқылы бөлуге негізделген жасушаларды бөлшектеудің күрделі әдісін сынап көрді. Олар микросомалық фракциядан фермент белсенділігін анықтауға қол жеткізді. Бұл лизосомалардың кездейсоқ ашылуындағы шешуші қадам болды. Бұл фермент белсенділігін бағалау үшін олар стандартталған фермент – қышқыл фосфатазаны пайдаланды және белсенділігі күтілген мәннің 10% ғана екенін анықтады. Бір күні бес күн бойы тоңазытқышта сақталған тазартылған жасуша фракцияларының фермент белсенділігі өлшенді. Кереметі, фермент белсенділігі жаңа үлгідегіден қалыпты деңгейге дейін өсті. Олар бұл бағалауды неше рет қайталаса да, нәтиже бірдей болды, бұл ферменттің субстратына қолжетімділігін мембрана тәрізді кедергі шектеді және ферменттер бірнеше күннен кейін таралып (субстраттарымен әрекеттесе алады) деген қорытындыға келдірді. Олар бұл мембрана тәрізді кедергіні "мембранамен қоршалған және құрамында қышқыл фосфатаза бар қап тәрізді құрылым" деп сипаттады. Бұл жасушалық фракциядан алынған фермент мембраналық фракциялардан шыққандығы анық болды, олар жасуша органеллалары еді, ал 1955 жылы Де Дюве оларды ас қорыту қасиеттерін көрсететін "лизосомалар" деп атады. Сол жылы Вермонт университетінен Алекс Б. Новиков Де Дюве зертханасына келіп, жаңа органелланың алғашқы электрондық микрофотоларын сәтті алды. Де Дюве мен Новиков қышқыл фосфатазаға бояу әдісін қолданып, лизосомалардың гидролиттік ферменттерінің орналасқан жерін жарық және электрондық микроскопиялық зерттеулер арқылы растады. Де Дюве осы жаңалық үшін 1974 жылы физиология немесе медицина саласындағы Нобель сыйлығын алды. Бастапқыда Де Дюве органеллаларды жасушалардың "өлім қаптары" немесе "өзіне қол жұмсау қаптары" деп атаған, олардың апоптоздағы болжамды рөліне байланысты. Бірақ содан бері олар жасуша өліміне аз ғана үлес қосатыны анықталды.

Christian de Duve, at the Laboratory of Physiological Chemistry at the Catholic University of Louvain in Belgium, had been studying the mechanism of action of insulin in liver cells. By 1949, he and his team had focused on the enzyme called glucose 6 phosphatase, which is the first crucial enzyme in sugar metabolism and the target of insulin. They already suspected that this enzyme played a key role in regulating blood sugar levels. However, even after a series of experiments, they failed to purify and isolate the enzyme from the cellular extracts. Therefore, they tried a more arduous procedure of cell fractionation, by which cellular components are separated based on their sizes using centrifugation. They succeeded in detecting the enzyme activity from the microsomal fraction. This was the crucial step in the serendipitous discovery of lysosomes. To estimate this enzyme activity, they used that of the standardized enzyme acid phosphatase and found that the activity was only 10% of the expected value. One day, the enzyme activity of purified cell fractions which had been refrigerated for five days was measured. Surprisingly, the enzyme activity was increased to normal of that of the fresh sample. The result was the same no matter how many times they repeated the estimation, and led to the conclusion that a membrane like barrier limited the accessibility of the enzyme to its substrate, and that the enzymes were able to diffuse after a few days (and react with their substrate). They described this membrane like barrier as a "saclike structure surrounded by a membrane and containing acid phosphatase." It became clear that this enzyme from the cell fraction came from membranous fractions, which were definitely cell organelles, and in 1955 De Duve named them "lysosomes" to reflect their digestive properties. The same year, Alex B. Novikoff from the University of Vermont visited de Duve's laboratory, and successfully obtained the first electron micrographs of the new organelle. Using a staining method for acid phosphatase, de Duve and Novikoff confirmed the location of the hydrolytic enzymes of lysosomes using light and electron microscopic studies. de Duve won the Nobel Prize in Physiology or Medicine in 1974 for this discovery. Originally, De Duve had termed the organelles the "suicide bags" or "suicide sacs" of the cells, for their hypothesized role in apoptosis. However, it has since been concluded that they only play a minor role in cell death.

Функциясы мен құрылымы

Лизосомалар әртүрлі ферменттерді қамтиды, бұл жасушаға пептидтер, нуклеин қышқылы, көмірсулар және липидтер (лизосомалық липаза) сияқты әртүрлі биомолекулаларды ыдыратуға мүмкіндік береді. Бұл гидролиз үшін жауапты ферменттер оңтайлы жұмыс істеу үшін қышқыл ортаны қажет етеді. Полимерлерді ыдырату қабілетімен қатар, лизосомалар басқа органеллалармен бірігіп, ірі құрылымдарды немесе жасушалық қалдықтарды қорытуға қабілетті; фагосомалармен ынтымақтастық арқылы олар автофагияны жүзеге асырып, зақымдалған құрылымдарды тазартады. Сол сияқты, олар макрофагтардың фагоцитозы кезінде вирус бөлшектерін немесе бактерияларды ыдырата алады. Лизосомалардың мөлшері 0,1 мкм-ден 1,2 мкм-ге дейін ауытқиды. pH шамамен ~4,5–5,0 диапазонында, лизосомалардың ішкі ортасы, сәл сілтілі цитозолмен (pH 7,2) салыстырғанда қышқыл. Лизосомалық мембрана цитозолды, демек, жасушаның қалған бөлігін лизосома ішіндегі ыдырату ферменттерінен қорғайды. Жасуша цитозолға түсетін лизосомалық қышқыл гидролазалардан да қорғалған, себебі бұл ферменттер pH-қа сезімтал және цитозолдың сілтілі ортасында тиімді жұмыс істемейді немесе мүлдем жұмыс істемейді. Бұл лизосомадан гидролиздік ферменттер ағып кеткен жағдайда цитозольдік молекулалар мен органеллалардың жойылмауын қамтамасыз етеді. Лизосома протондық сорғылар мен хлорид иондық каналдар арқылы мембрана арқылы цитозолдан протонды (H+ иондарын) сору арқылы pH айырмашылығын сақтайды. Вакуолярлы АТФазалар протонды тасымалдау үшін жауапты, ал хлорид иондарының кері тасымалын ClC 7 Cl−/H+ антипортер жүзеге асырады. Осылайша тұрақты қышқыл орта сақталады. Ол әртүрлі субстраттарға қатысты ферменттерді импорттау арқылы ыдыратудың жан-жақты қабілетін алады; катепсиндер гидролиздік ферменттердің басты класы болып табылады, ал лизосомалық альфа-глюкозидаза көмірсуларға, ал лизосомалық қышқыл фосфатаза фосфолипидтердің фосфат топтарын босатуға жауапты. Соңғы зерттеулер лизосомалардың жасуша ішіндегі кальцийдің көзі ретінде де қызмет ететінін көрсетеді.

Lysosomes contain a variety of enzymes, enabling the cell to break down various biomolecules it engulfs, including peptides, nucleic acids, carbohydrates, and lipids (lysosomal lipase). The enzymes responsible for this hydrolysis require an acidic environment for optimal activity. In addition to being able to break down polymers, lysosomes are capable of fusing with other organelles & digesting large structures or cellular debris; through cooperation with phagosomes, they are able to conduct autophagy, clearing out damaged structures. Similarly, they are able to break down virus particles or bacteria in phagocytosis of macrophages. The size of lysosomes varies from 0.1 μm to 1.2 μm. With a pH ranging from ~4.5–5.0, the interior of the lysosomes is acidic compared to the slightly basic cytosol (pH 7.2). The lysosomal membrane protects the cytosol, and therefore the rest of the cell, from the degradative enzymes within the lysosome. The cell is additionally protected from any lysosomal acid hydrolases that drain into the cytosol, as these enzymes are pH sensitive and do not function well or at all in the alkaline environment of the cytosol. This ensures that cytosolic molecules and organelles are not destroyed in case there is leakage of the hydrolytic enzymes from the lysosome. The lysosome maintains its pH differential by pumping in protons (H+ ions) from the cytosol across the membrane via proton pumps and chloride ion channels. Vacuolar ATPases are responsible for transport of protons, while the counter transport of chloride ions is performed by ClC 7 Cl−/H+ antiporter. In this way a steady acidic environment is maintained. It sources its versatile capacity for degradation by import of enzymes with specificity for different substrates; cathepsins are the major class of hydrolytic enzymes, while lysosomal alpha glucosidase is responsible for carbohydrates, and lysosomal acid phosphatase is necessary to release phosphate groups of phospholipids. Recent research also indicates that lysosomes can act as a source of intracellular calcium.

Құрылу

Жануарлар жасушаларының көптеген құраушылары мембрананың ішіне немесе оның бөліктеріне енгізілу арқылы қайта пайдаланылады. Мысалы, эндоцитоз (әсіресе макропиноцитоз) кезінде жасушаның плазмалық мембранасының бір бөлігі жасуша ішіндегі органелламен бірігіп, көпіршіктер құрайды. Егер белсенді толықтыру болмаса, плазмалық мембрананың мөлшері үздіксіз кеми түседі. Лизосомалар осы динамикалық мембраналық алмасу жүйесіне қатысады деп саналады және эндосомалардан біртіндеп жетілу процесі арқылы қалыптасады. Лизосомалық ақуыздардың өндірісі лизосомаларды сақтаудың бір жолын ұсынады. Лизосомалық ақуыз гендері ядрода транскрипция факторы EB (TFEB) бақылауымен жүзеге асырылатын процесс арқылы транскрипцияланады. Гольги аппаратынан шыққаннан кейін лизосомалық ферменттерге толы көпіршіктер pH шамамен 5,5 болатын салыстырмалы түрде қышқыл органелла – кешіккен эндосомамен бірігеді. Бұл қышқыл орта лизосомалық ферменттердің манноза-6-фосфат рецепторларынан бөлінуіне себеп болады. Ферменттер одан әрі лизосомаларға тасымалдану үшін көпіршіктерге жиналады. Сонымен қатар, холера токсині сияқты AB5 токсиндері лизосомалық ыдыраудан қашады, эндосомалық жолды иеленеді. Лизосомалық сақтау ауруларын (LSD) емдеуге арналған тікелей медициналық емделмеушілік бар. Ең көп таралған LSD – Гаушер ауруы, ол глюкоцереброзидаза ферментінің жетіспеушілігінен туындайды. Осының салдарынан фермент субстраты – май қышқылы глюкозилцерамид, әсіресе ақ қан жасушаларында жиналып, семізек, бауыр, бүйрек, өкпе, ми және сүйек кемігіне әсер етеді. Ауру көкжиектер, шаршау, анемия, төмен қан тромбоциттері, остеопороз, бауыр мен семізек бездің үлғаюымен сипатталады. 2017 жылғы мәліметтер бойынша, 50-60 белгілі LSD-нің 8-іне фермент алмастыру терапиясы қолжетімді. Лизосомалық сақтау ауруының ең ауыр және сирек кездесетін түрі – инклюзиялық жасуша ауруы. Метахроматикалық лейкодистрофия – лизосомалық сақтаудың тағы бір ауруы, ол сфинголипидтер метаболизміне де әсер етеді. Дисфункционалдық лизосома белсенділігі қартаю биологиясымен және Альцгеймер, Паркинсон және жүрек-қан тамырлары аурулары сияқты жасқа байланысты аурулармен тығыз байланысты.

Many components of animal cells are recycled by transferring them inside or embedded in sections of membrane. For instance, in endocytosis (more specifically, macropinocytosis), a portion of the cell's plasma membrane pinches off to form vesicles that will eventually fuse with an organelle within the cell. Without active replenishment, the plasma membrane would continuously decrease in size. It is thought that lysosomes participate in this dynamic membrane exchange system and are formed by a gradual maturation process from endosomes. The production of lysosomal proteins suggests one method of lysosome sustainment. Lysosomal protein genes are transcribed in the nucleus in a process that is controlled by transcription factor EB (TFEB). Upon leaving the Golgi apparatus, the lysosomal enzyme filled vesicle fuses with a late endosome, a relatively acidic organelle with an approximate pH of 5.5. This acidic environment causes dissociation of the lysosomal enzymes from the mannose 6 phosphate receptors. The enzymes are packed into vesicles for further transport to established lysosomes. In addition, AB5 toxins such as cholera hijack the endosomal pathway while evading lysosomal degradation. There is no direct medical treatment to cure LSDs. The most common LSD is Gaucher's disease, which is due to deficiency of the enzyme glucocerebrosidase. Consequently, the enzyme substrate, the fatty acid glucosylceramide accumulates, particularly in white blood cells, which in turn affects spleen, liver, kidneys, lungs, brain and bone marrow. The disease is characterized by bruises, fatigue, anaemia, low blood platelets, osteoporosis, and enlargement of the liver and spleen. As of 2017, enzyme replacement therapy is available for treating 8 of the 50 60 known LDs. The most severe and rarely found, lysosomal storage disease is inclusion cell disease. Metachromatic leukodystrophy is another lysosomal storage disease that also affects sphingolipid metabolism. Dysfunctional lysosome activity is also heavily implicated in the biology of aging, and age related diseases such as Alzheimer's, Parkinson's, and cardiovascular disease.

Лизосомаларда кездесетін әртүрлі ферменттер

+№Кезек № ферменттеріСубстрат 1ФосфаттарA Қышқыл фосфатазаФосфомоноэстерлерБ Қышқыл фосфодиэстеразаОлигонуклеотидтер және фосфодиэстераза2Нүклеазалар A Қышқыл рибонуклеазаРНКБ Қышқыл дезоксирибонуклеазаДНК3Полисахаридтер / мукополисахаридтер гидролиздеуші ферменттерA β-ГалактозидазаГалактозидтерB α-ГлюкозидазаГликогенC α-МаннозидазаМаннозидтер, гликопротеиндерD β-ГлюкуронидазаПолисахаридтер және мукополисахаридтерE ЛизозимдерБактериялық жасуша қабырғалары және мукополисахаридтерF ГиалуронидазаГиалурон қышқылы, хондроитин сульфаттарыH АрилсульфатазаОрганикалық сульфаттар4ПротеазаларA Катепсин(дер)АқуыздарB КоллагеназаКоллагенC ПептидазаПептидтер5Липидтерді ыдыратушы ферменттер A ЭстеразаМайлы ацил эстерлеріB ФосфолипазаФосфолипидтер6СульфатазаларA Арилсульфатаза (A, B және G)O және N сульфат эстерлеріB Глюкозамин (N ацетил) 6 сульфатаза/GNSГликозаминогликандарC Идуронат 2 сульфатаза/IDS O және N сульфат эстерлері

Лизосомотропизм

Липофильді қасиеттері бар әлсіз негіздер лизосомалар сияқты қышқыл ортадағы жасушаішілік бөлімдерде жиналады. Плазмалық және лизосомалық мембраналар әлсіз негіздердің бейтарап және зарядталмаған түрлеріне өткізгіш болғанымен, зарядталған протонды түрлері биомембраналар арқылы өте алмайды және лизосомалар ішінде жиналады. Лизосомалардағы концентрация жасуша сыртындағы концентрациядан 100-ден 1000 есе жоғары деңгейге жете алады. Бұл құбылыс лизосомотропизм, «қышқыл тұтқындау» немесе «протондық сорғы» эффектісі деп аталады. Лизосомотроптық қосылыстардың жинақталу мөлшерін бағалау үшін жасушалық математикалық модельді пайдалануға болады. Клиникалық жағдайда қолданылатын дәрілердің көп бөлігі липофильді әлсіз негіздер болып табылады және лизосомотроптық қасиеттерге ие. Бұл осы дәрілердің бірқатар фармакологиялық қасиеттерін түсіндіреді, мысалы, тіндердегі қанға қарағанда жоғары концентрация градиенттері немесе тіндерден ұзақ шығарылу кезеңі; бұл қасиеттер галоперидол, левомепромазин және амантадин сияқты дәрілерде кездеседі. Дегенмен, тіндердегі жоғары концентрация және ұзақ шығарылу кезеңі липофильділікпен және дәрінің майлы тіндерге сіңуімен де түсіндіріледі. Лизосомада жинақталған дәрілер лизосомалық маңызды ферменттерді, мысалы, қышқыл сфингомиелиназаны тежеуі мүмкін. Мұндай қосылыстар FIASMAs (қышқыл сфингомиелиназаның функционалдық ингибиторы) деп аталады және мысалы, флуоксетин, сертралин немесе амитриптилин сияқты препараттарды қамтиды. Амброксол – клиникалық қолданыстағы лизосомотроптық препарат, ол муколитикалық әсері арқасында өнімді жөтелді емдеу үшін қолданылады. Амброксол лизосомалық pH-ты бейтараптандыру және қышқыл кальций қорынан кальцийді босату арқылы лизосомалардың экзоцитозын күшейтеді. Осы себепті, Амброксол Паркинсон ауруы немесе лизосомалық сақтау аурулары сияқты лизосомалық генезі бар кейбір ауруларда жасушалық функцияларды жақсартатыны анықталды.

Жүйелік эрифематоздық қызыл түктік

Лизосомалардың бұзылған функциясы жүйелі қызыл жегіде айқын байқалады, бұл макрофагтар мен моноциттерге нейтрофильдердің клеткадан тыс тұзақтарын және иммундық кешендерді ыдыратуға кедерес келтіреді. Ішке сіңген иммундық кешендерді ыдырата алмаудың себебі – лизосомалардың қышқылдануын нашарлататын созылмалы mTORC2 белсенділігі. Осының салдарынан лизосомадағы иммундық кешендер макрофагтардың бетіне қайта оралып, қызыл жегімен байланысты бірнеше патологиялардың алдындағы ядролық антигендердің жиналуына алып келеді.

Ботаникадағы дау

Ғылыми конвенция бойынша лизосома термині осы везикулярлы органеллаларға жануарларда ғана қолданылады, ал вакуоль термині өсімдіктерде, саңырауқұлақтар мен балдырларда қолданылады (кейбір жануарлар жасушаларында да вакуольдер болады). 1970 жылдардан бері өсімдік жасушаларында жасалған жаңа ашылымдар бұл анықтамаға күдік тудыра бастады. Өсімдік вакуольдерінің құрылымы мен функциясы бұрынғыдан әлдеқайда әртүрлі екені анықталды. Кейбір вакуольдерде өздерінің гидролиттік ферменттері болады және классикалық лизосомалық қызметті, яғни автофагияны атқарады. Сондықтан бұл вакуольдер жануарлар лизосомасының қызметін атқарады деп саналады. Де Дювтің "лизосома термині тек қана клеткаішілік қорытуға тікелей немесе жанама қатысы бар жүйенің құрамы ретінде қарастырылғанда ғана физиологиялық бірлікті сипаттайды" деген сипаттамасына сүйене отырып, кейбір ботаниктер осы вакуольдер лизосомалар екенін қатты дәлелдеді. Дегенмен, бұл барлыққа бірдей қабылданбады, себебі вакуольдер лизосомалардан мүлдем өзгеше, мысалы, олардың ерекше ферменттері және фагоциттік функцияларының жоқтығы. Вакуольдерде катаболикалық белсенділік болмайды және лизосомалар сияқты экзоцитозға түспейді.