Кіріспе
Екіншілік құрылымның түрі АЙНАЛЫҚТАМА:310 спираль А 310 спираль - ақуыздар мен полипептидтерде кездесетін екіншілік құрылымның түрі. Көптеген протеиндік екінші құрылымдардың ішінде 310 спираль - α спиральдардан, β табақтардан және кері бұрылыстардан кейін байқалатын төртінші ең кең таралған түрі. 310 спираль ақуыздың екіншілік құрылымдарының барлық спиральдерінің шамамен 1015% құрайды және әдетте олардың N немесе C шеттерінде кездесетін α спиральдерінің кеңейтулері ретінде байқалады. α спиральдардың үнемі бүгіліп, ашылып отыратындығына байланысты 310 спираль аралық конформация ретінде қызмет етеді және α спиральдің бүгілуін бастау туралы түсінік береді.
DISPLAYTITLE:310 helix
A 310 helix is a type of secondary structure found in proteins and polypeptides. Of the numerous protein secondary structures present, the 310 helix is the fourth most common type observed; following α helices, β sheets and reverse turns. 310 helices constitute nearly 10–15% of all helices in protein secondary structures, and are typically observed as extensions of α helices found at either their N or C termini. Because of the α helices tendency to consistently fold and unfold, it has been proposed that the 310 helix serves as an intermediary conformation of sorts, and provides insight into the initiation of α helix folding.
Ашылу
Кембридж университетінің молекулалық биология лабораториясының басшысы Макс Перуц 310 спиральді алғаш рет жазды. Лоуренс Брэгг пен Джон Кендрюмен бірге Перуц 1950 жылы полипептидтік тізбек конфигурацияларын зерттеуді жариялады. Бұл зерттеу кристалл емес дифракциялық деректерден алынған және шашта кездесетін кристалл сияқты кіші молекулалық кристалл құрылымдардан алынған мәліметтерге негізделген. Олардың ұсыныстарына қазіргі 310 спираль деп аталатын нәрсе кірді, бірақ қазіргі кезде кездесетін екі ең көп таралған құрылымдық мотивтерді қамтымады. Келесі жылы Линус Паулинг осы екі мотивті де болжады, альфа спираль және бета парағы, қазір маңыздылығы жағынан салыстырылатын жұмыста Паулинг Брэгг, Кендрю және Перутц ұсынған спиральді құрылымдарды қатты сынға алды, оларды барлық ықтимал емес деп жариялауда жеңіске жеткен тонды қабылдады. Бір сенбі күні таңертең Паулингтің газетін оқып, таңғалдым. Кендрю мен менің спиральдарымнан айырмашылығы, олардың спиральдары шикіліксіз болды; барлық амид топтары жазық болды және әрбір карбонил тобы шынжырдың төрт бұрышындағы амино топпен кемелді сутекті байланыс құрды. Құрылысы дұрыс сияқты. Мен оны қалай елемедім? 1950 жылы 310 спиральді теориялық полипептидтік құрылымдарға қолданылған принциптер: және сонымен қатар 1960 жылы Перуцтің гемоглобин құрылымын анықтау және оның дезоксигенді және оттегілі түрлеріндегі кейінгі жұмыстарында табылды. 310 спираль α спираль мен β табақтан кейін шар тәрізді ақуыздарда кездесетін үшінші негізгі құрылым болып табылады. Олар әрқашан қысқа, олардың 96% -ға жуығы төрт немесе одан аз амин қышқылы қалдықтарын қамтиды.
quote|text = I was thunderstruck by Pauling and Corey's paper. In contrast to Kendrew's and my helices, theirs was free of strain; all of the amide groups were planar and every carbonyl group formed a perfect hydrogen bond with an amino group four residues further along the chain. The structure looked dead right. How could I have missed it?|source = Max Perutz, 1998, pp.173 175. The principles applied in the 1950 paper to theoretical polypeptide structures, true of the 310 helix, included: and was also found in Perutz' 1960 determination of the structure of haemoglobin and in subsequent work on both its deoxygenated and oxygenated forms. The 310 helix is now known to be the third principal structure to occur in globular proteins, after the α helix and β sheet. They are almost always short sections, with nearly 96% containing four or fewer amino acid residues,
Басқа көрсеткіштер
А 310 спираль - бұл протеиннің екіншілік түрі". Биохимиялық заттар. 2013 жылғы 20 қазандағы N. п. Желі. 2015 жылғы 6 желтоқсан. <http://biochemistri.org/> деген бетке сілтеңіз. 3 10 спираль>.