Введение
Тип вторичной структуры DISPLAYTITLE:310 спираль A 310 спираль - это тип вторичной структуры, обнаруженный в белках и полипептидах. Из многочисленных вторичных структур белка, 310 спираль является четвертым наиболее распространенным типом, наблюдаемым; после α-спиралей, β-листов и обратных поворотов. 310 спиралей составляют почти 1015% всех спиралей в вторичных структурах белка, и обычно наблюдаются как расширения α-спиралей, обнаруженных на их N или C концах. Из-за тенденции α-спиралей последовательно складываться и раскладываться, было предложено, что спираль 310 служит промежуточной конформацией и дает представление о начале складывания α-спиралей.
DISPLAYTITLE:310 helix
A 310 helix is a type of secondary structure found in proteins and polypeptides. Of the numerous protein secondary structures present, the 310 helix is the fourth most common type observed; following α helices, β sheets and reverse turns. 310 helices constitute nearly 10–15% of all helices in protein secondary structures, and are typically observed as extensions of α helices found at either their N or C termini. Because of the α helices tendency to consistently fold and unfold, it has been proposed that the 310 helix serves as an intermediary conformation of sorts, and provides insight into the initiation of α helix folding.
Открытие
Макс Перуц, руководитель лаборатории молекулярной биологии в Кембриджском университете, написал первую статью, в которой описывается неуловимая спираль 310. Вместе с Лоуренсом Брэггом и Джоном Кендрю, Перуц опубликовал исследование конфигураций полипептидных цепей в 1950 году, основанное на подсказках из некристаллических данных дифракции, а также из малых молекулярных кристаллических структур, таких как кристаллические, обнаруженные в волосах. Их предложения включали то, что теперь известно как спираль 310, но не включали два наиболее распространенных структурных мотива, которые, как известно, встречаются в настоящее время. В следующем году Линус Полинг предсказал оба этих мотива, альфа-спираль и бета-лист, в работе, которая теперь сравнивается по значимости. Полинг был крайне критичен к спиральным структурам, предложенным Брэггом, Кендрю и Перуцем, приняв триумфальный тон, объявив их все неправдоподобными. Я был поражен статьей Полинга и Кори. В отличие от вертикальных спиралей Кендрю и моего, их вертикальные спирали не имеют напряжения; все амидные группы были плоскими, и каждая карбонильная группа образовывала идеальную водородную связь с аминогруппой, находящейся на четвертом месте в цепи. Структура выглядела совершенно правильно. Как я мог его упустить? Принципы, применяемые в 1950 году к теоретическим полипептидным структурам, верным для 310 спирали, включали: и также были найдены в определении структуры гемоглобина в 1960 году и в последующей работе как по его дезоксигенированным, так и окисленным формам. В настоящее время известно, что спираль 310 является третьей основной структурой, встречающейся в шаровых белках, после спирали α и листа β. Они почти всегда короткие, почти 96% из них содержат четыре или менее аминокислотных остатков.
quote|text = I was thunderstruck by Pauling and Corey's paper. In contrast to Kendrew's and my helices, theirs was free of strain; all of the amide groups were planar and every carbonyl group formed a perfect hydrogen bond with an amino group four residues further along the chain. The structure looked dead right. How could I have missed it?|source = Max Perutz, 1998, pp.173 175. The principles applied in the 1950 paper to theoretical polypeptide structures, true of the 310 helix, included: and was also found in Perutz' 1960 determination of the structure of haemoglobin and in subsequent work on both its deoxygenated and oxygenated forms. The 310 helix is now known to be the third principal structure to occur in globular proteins, after the α helix and β sheet. They are almost always short sections, with nearly 96% containing four or fewer amino acid residues,
Другие показания
310-й спираль - это тип вторичного белка". Биохимия. N. p., 20 октября 2013 г. Сеть. 06 декабря 2015. <http://biochemistri.org/> 3 10 спирали.