Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Мембраналық белдік домені
Membrane spanning protein domain
Трансмембраналық домен (ТМД) – мембрананы жабатын белок домені. ТМД бір немесе бірнеше альфа-спиральдардан немесе трансмембраналық бета-цилиндрден тұруы мүмкін. Липидтік екі қабаттың ішкі жағы гидрофобты болғандықтан, ТМД-дағы аминқышқылдарының қалдықтары көбінесе гидрофобты болады, бірақ мембраналық сорғылар және иондық каналдар сияқты белоктарда полярлық қалдықтар кездесуі мүмкін. ТМД мөлшері мен гидрофобтылығы бойынша әртүрлі болады; олар органеллаға тән қасиеттерге ие болуы мүмкін.
A transmembrane domain (TMD) is a membrane spanning protein domain. TMDs may consist of one or several alpha helices or a transmembrane beta barrel. Because the interior of the lipid bilayer is hydrophobic, the amino acid residues in TMDs are often hydrophobic, although proteins such as membrane pumps and ion channels can contain polar residues. TMDs vary greatly in size and hydrophobicity; they may adopt organelle specific properties.
Транмембраналық домендердің функциялары
Трансмембраналық домендер әр түрлі функцияларды атқарады. Олар:
Transmembrane domains are known to perform a variety of functions. These include:
Трансмембраналық белоктарды мембранаға бекіту. Биологиялық мембраналар арқылы иондар мен ақуыздар сияқты молекулалардың молекулалық тасымалын жеңілдету; әдетте гидрофильді қалдықтар мен ТМД-дағы байланыс орындары осы процеске көмектеседі. Мембрана арқылы сигналдарды беру; G протеинімен байланысқан рецепторлар сияқты көптеген трансмембраналық ақуыздар клеткадан тыс сигналдарды қабылдайды. ТМД-лер бұл сигналдарды жасуша ішіндегі әсерді тудыратын мембрана арқылы таратады. Везикулалардың бірігуіне көмектесу; ТМД-ның функциясы толыққанды түсінілмеген, бірақ олар бірігу реакциясы үшін өте маңызды екені дәлелденді, мүмкін ТМД липидтік екі қабаттың кернеуіне әсер етуінің нәтижесінде. Трансмембраналық ақуыздарды тасымалдау және сұрыптау; ТМД цитозольдік сұрыптау сигналдарымен бірге жұмыс істейтіні көрсетілді, мұнда ұзындығы мен гидрофобтылығы ТМД сұрыптаудың басты факторлары болып табылады. Ұзын және гидрофобты ТМД-лар белоктарды жасуша мембранасына сұрыптауға көмектеседі, ал қысқа және аз гидрофобты ТМД-лар белоктарды эндоплазмалық торда және Гольги аппаратында ұстап тұруға қолданылады. Бұл процестің нақты механизмі әлі күнге дейін белгісіз.
Anchoring transmembrane proteins to the membrane. Facilitating molecular transport of molecules such as ions and proteins across biological membranes; usually hydrophilic residues and binding sites in the TMDs help in this process. Signal transduction across the membrane; many transmembrane proteins, such as G protein coupled receptors, receive extracellular signals. TMDs then propagate those signals across the membrane to induce an intracellular effect. Assisting in vesicle fusion; the function of TMDs is not well understood, but they have been shown to be critical for the fusion reaction, possibly as a result of TMDs affecting the tension of the lipid bilayer. Mediating transport and sorting of transmembrane proteins; TMDs have been shown to work in tandem with cytosolic sorting signals, with length and hydrophobicity being the main determinants in TDM sorting. Longer and more hydrophobic TMDs aid in sorting proteins to the cell membrane, whereas shorter and less hydrophobic TMDs are used to retain proteins in the endoplasmic reticulum and the Golgi apparatus. The exact mechanism of this process is still unknown.
Транмембраналық спиральдерді анықтау
Трансмембраналық спиральдер рентгендік дифракция арқылы анықталған мембраналық ақуыздардың құрылымында көрінеді. Оларды гидрофобтық шкалалар негізінде де болжауға болады. Екі қабаттың ішкі жағы мен белгілі құрылымы бар көптеген ақуыздардың ішкі жағы гидрофобты болғандықтан, мембрана арқылы өтетін аминқышқылдарының гидрофобты болуы қажет деп есептеледі. Дегенмен, мембраналық сорғылар мен иондық каналдарда, әдетте полярлы емес трансмембраналық сегменттерде көптеген зарядталған және полярлы қалдықтар кездеседі. "Гидрофобтылық талдауды" қолданып трансмембраналық спиральдарды болжау, өз кезегінде, ақуыздың "трансмембраналық топологиясын" болжауға мүмкіндік береді; яғни, оның жасушаға қай бөліктері шығып тұратынын, қай бөліктері сыртқа шығып тұратынын және ақуыз тізбегі мембранадан қанша рет өтетінін анықтауға болады. Трансмембраналық спиральдерді сондай-ақ биоинформатикалық құрал TMHMM арқылы компьютерлік модельдеу арқылы анықтауға болады.
Transmembrane helices are visible in structures of membrane proteins determined by X ray diffraction. They may also be predicted on the basis of hydrophobicity scales. Because the interior of the bilayer and the interiors of most proteins of known structure are hydrophobic, it is presumed to be a requirement of the amino acids that span a membrane that they be hydrophobic as well. However, membrane pumps and ion channels also contain numerous charged and polar residues within the generally non polar transmembrane segments. Using "hydrophobicity analysis" to predict transmembrane helices enables a prediction in turn of the "transmembrane topology" of a protein; i. e. prediction of what parts of it protrude into the cell, what parts protrude out, and how many times the protein chain crosses the membrane. Transmembrane helices can also be identified in silico using the bioinformatic tool, TMHMM.
Мембраналық протеиндердің биогенезінің рөлі және сапаны бақылау факторлары
Ақуыз аудармасы цитозолда (сулы ортада) жүргізілетіндіктен, ТМД-ны танитын және оларды осы қауіпті ортада қорғайтын факторлар қажет. TMD-ны мақсатты мембранаға (яғни, эндоплазмалық ретикулумға немесе басқа органельдерге) енгізуге мүмкіндік беретін қосымша факторлар да қажет. Факторлар мембрана ішінде ТМД-ның қате бүгілуін де анықтайды және сапаны бақылау функцияларын атқарады. Бұл факторлар ТМД-ның өте кең ауқымды жиынтығын тани білуі керек және цитозолда немесе мембранада белсенді болып жіктеледі.
Since protein translation occurs in the cytosol (an aqueous environment), factors that recognize the TMD and protect them in this hostile environment are required. Additional factors that allow the TMD to be incorporated into the target membrane (i. e. endoplasmic reticulum or other organelles) are also required. Factors also detect TMD misfolding within the membrane and perform quality control functions. These factors must be able to recognize a highly variable set of TMDs and can be segregated into those active in the cytosol or active in the membrane.