Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Адамда кездесетін сүтқоректілер ақуызы Дипептидил пептидаза 4 (DPP4 немесе DPPIV), сондай-ақ аденозин деаминазасын кешендеуші ақуыз 2 немесе CD26 (дифференциациялау шоғыры 26) деп те аталады. Бұл адамда DPP4 генінің коды болып табылатын ақуыз. DPP4 FAP, DPP8 және DPP9 - ға байланысты. Ферментті 1966 жылы Хопсу Хаву мен Гленнер ашқан, және химияға қатысты әртүрлі зерттеулер нәтижесінде dipeptidyl peptidase IV [DP IV] деп аталды.
Mammalian protein found in humans
Dipeptidyl peptidase 4 (DPP4 or DPPIV), also known as adenosine deaminase complexing protein 2 or CD26 (cluster of differentiation 26) is a protein that, in humans, is encoded by the DPP4 gene. DPP4 is related to FAP, DPP8, and DPP9. The enzyme was discovered in 1966 by Hopsu Havu and Glenner, and as a result of various studies on chemism, was called dipeptidyl peptidase IV [DP IV].
Функция
DPP4 генінің кодтауындағы ақуыз - бұл көптеген жасуша түрлерінің бетінде экспрессияланатын фермент және иммундық реттеумен, сигналдарды аударумен және апоптозбен байланысты. Бұл ІІ типті трансмембраналық гликопротеин, бірақ жасушааралық және трансмембраналық бөліктері жоқ ерігіш түрі қан плазмасында және әртүрлі дене сұйықтықтарында бар. DPP 4 - X пролин немесе X аланин дипептидтерін полипептидтердің N- терминалынан ажырататын серин экзопептидазасы. Пептидтік байланыстар циклдік аминокислота пролинді қамтиды, оларды протеазалардың көпшілігі ажырата алмайды, ал N терминалды X пролин әр түрлі биопептидтерді "қақпақтайды". Сондықтан бұл биопептидтерді реттеуде клеткадан тыс пролиндік спецификалық протеаздар маңызды рөл атқарады. DPP 4 субстраттардың кең ауқымын, соның ішінде өсу факторларын, химиокиндерді, нейропептидтерді және вазоактивті пептидтерді ажырататыны белгілі. Бөлінген субстраттар көп жағдайда биологиялық белсенділігін жоғалтады, бірақ RANTES хемокині мен Y нейропептидінің жағдайында DPP 4 медиацияланған бөліну рецептордың субтипті байланысуының ауысуына әкеледі. Сонымен қатар, ол кейбір ісіктердің дамуын тежейтін әсер етеді. DPP 4 сондай- ақ аденозин деаминаза ферментін ерекше және жоғары аффинділікпен байлайды. Бұл өзара әрекеттесудің маңыздылығы әлі анықталмаған.
The protein encoded by the DPP4 gene is an enzyme expressed on the surface of most cell types and is associated with immune regulation, signal transduction, and apoptosis. It is a type II transmembrane glycoprotein, but a soluble form, which lacks the intracellular and transmembrane part, is present in blood plasma and various body fluids. DPP 4 is a serine exopeptidase that cleaves X proline or X alanine dipeptides from the N terminus of polypeptides. Peptide bonds involving the cyclic amino acid proline cannot be cleaved by the majority of proteases and an N terminal X proline "shields" various biopeptides. Extracellular proline specific proteases therefore play an important role in the regulation of these biopeptides. DPP 4 is known to cleave a broad range of substrates including growth factors, chemokines, neuropeptides, and vasoactive peptides. The cleaved substrates lose their biological activity in the majority of cases, but in the case of the chemokine RANTES and neuropeptide Y, DPP 4 mediated cleavage leads to a shift in the receptor subtype binding. Furthermore, it appears to work as a suppressor in the development of some tumors. DPP 4 also binds the enzyme adenosine deaminase specifically and with high affinity. The significance of this interaction has yet to be established.
Жануарлардағы зерттеулер
Жануарлар зерттеулері оның бауыр мен бүйрек сияқты әртүрлі мүшелердің фиброзын дамытудағы патогенетикалық рөлін көрсетеді.
Animal studies suggest its pathogenetic role in development of fibrosis of various organs, such as liver and kidney.
Клиникалық маңызы
CD26/ DPPIV ісіктің биологиясында маңызды рөл атқарады және әртүрлі қатерлі ісіктердің маркері ретінде пайдалы, оның деңгейі жасуша бетінде немесе сарысуда кейбір neoplasms-та жоғарылайды және басқаларында төмендейді. Дипептидилпептидаза-4 ингибиторлары деп аталатын пероральді гипогликемиялық препараттар класы осы ферменттің әрекетін тежеп, инкретиннің in vivo әсерін ұзартады. Таяу Шығыс тыныс алу синдромы коронавирусының DPP4-ке байлағаны анықталды. Ол тыныс жолдарының (мысалы, өкпе) және бүйректердің жасушаларының бетінде кездеседі. Ғалымдар вирустың жасушаға енуіне кедергі жасап, осыны өз пайдасына пайдалана алады. DPP4 немесе оның микобактериялық гомологы MtDPP, C X C мотивті хемокин лиганды 10 (CXCL10) хемокині бөлінуі арқылы туберкулездің патогенезінде рөл атқаруы мүмкін.
CD26/DPPIV plays an important role in tumor biology, and is useful as a marker for various cancers, with its levels either on the cell surface or in the serum increased in some neoplasms and decreased in others. A class of oral hypoglycemics called dipeptidyl peptidase 4 inhibitors works by inhibiting the action of this enzyme, thereby prolonging incretin effect in vivo. Middle East respiratory syndrome coronavirus has been found to bind to DPP4. It is found on the surface of cells in the airways (such as the lungs) and kidneys. Scientists may be able to use this to their advantage by blocking the virus's entry into the cell. DPP4, or its Mycobacterial homologue MtDPP, might play a role in the pathogenesis of tuberculosis via cleavage of the chemokine C X C motif chemokine ligand 10 (CXCL10).