Введение

MreB — это белок, обнаруженный у бактерий, который был идентифицирован как гомолог актина, что подтверждается сходством третичной структуры и сохранением последовательности пептида активного центра. Сохранение структуры белка указывает на общее происхождение цитоскелетных элементов, формируемых актином у эукариот и MreB у прокариот. Действительно, недавние исследования показали, что белки MreB полимеризуются, образуя нити, подобные микрофиламентам актина. Показано, что в присутствии АТФ или ГТФ они формируют многослойные структуры, состоящие из диагонально переплетенных нитей. MreB, вместе с MreC и MreD, получил свое название от оперона mre (кластера генов, участвующих в формировании муреина E), к которому они все принадлежат.

Функция

MreB контролирует ширину палочковидных бактерий, таких как Escherichia coli. Мутантная E. coli, производящая дефектные белки MreB, будет иметь сферическую, а не палочковидную форму. Кроме того, большинство бактерий, которые естественно сферические, не содержат ген, кодирующий MreB. Члены группы Chlamydiota являются заметным исключением, поскольку эти бактерии используют этот белок для локализованного синтеза пептидогликана в области перегородки. Прокариоты, несущие ген mreB, также могут иметь спиральную форму. Долгое время считалось, что MreB формирует спиральный филамент под цитоплазматической мембраной, однако эта модель была поставлена под сомнение в трех недавних публикациях, показавших, что филаменты не удается визуализировать с помощью электронной криотомографии, а GFP-MreB можно увидеть в виде пятен, перемещающихся по окружности клетки. Было показано, что он взаимодействует с несколькими белками, доказанно участвующими в росте в длину (например, PBP2). Следовательно, вероятно, он направляет синтез и встраивание новых строительных блоков пептидогликана в существующий слой пептидогликана, обеспечивая рост бактерий в длину.