Бактериялардағы MreB протеіні – актинге ұқсас цитоскелеттік элемент. Құрылымы мен жұмысы эукариоттардағы актинмен байланысты, бактерия пішініне жауап береді.
Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Кіріспе
MreB – бактерияларда кездесетін, актиннің гомологы ретінде анықталған ақуыз, бұл туралы үшіншілік құрылымындағы және белсенді орынның пептидтік тізбегінің сақталуындағы ұқсастықтар көрсетеді. Ақуыз құрылымының сақталуы, эукариоттардағы актин және прокариоттардағы MreB құрамындағы цитоскелет элементтерінің ортақ тегін көрсетеді. Шындығында, жақындағы зерттеулер MreB ақуыздары актин микрофиламенттеріне ұқсас жіпшелерді құру үшін полимерленетінін көрсетті. АТФ немесе ГТФ қатысында диагональды өрілген жіпшелерден тұратын көп қабатты жапырақшаларды құрайды. MreB, MreC және MreD – олардың барлығына жататын mre оперонының (муреин түзетін гендер кластері E) атымен аталған.
MreB is a protein found in bacteria that has been identified as a homologue of actin, as indicated by similarities in tertiary structure and conservation of active site peptide sequence. The conservation of protein structure suggests the common ancestry of the cytoskeletal elements formed by actin, found in eukaryotes, and MreB, found in prokaryotes. Indeed, recent studies have found that MreB proteins polymerize to form filaments that are similar to actin microfilaments. It has been shown to form multilayer sheets comprising diagonally interwoven filaments in the presence of ATP or GTP. MreB along with MreC and MreD are named after the mre operon (murein formation gene cluster E) to which they all belong.
Функция
MreB таяқша тәрізді бактериялардың, мысалы Escherichia coli-дің енін реттейді. МреB протеинінің бұзылуына себеп болатын мутант E. coli таяқша тәрізді емес, шар тәрізді болады. Сондай-ақ, табиғатта шар тәрізді болатын көптеген бактерияларда MreB гені жоқ. Алайда, Chlamydiota тобы мұнда ерекшелік жасайды, себебі бұл бактериялар аталмыш протеинды жергілікті септальді пептидогликан синтезі үшін пайдаланады. MreB генін тасымалдайтын прокариоттар спираль тәрізді пішінде де болуы мүмкін. MreB цитоплазмалық мембрананың астында спиральді жіпшелер құрайды деп ұзақ уақыттан бері саналды, бірақ электрондық криотомография нәтижелерінде жіпшелер көрінбегені және GFP-MreB клетка периметрі бойынша жылжып отыратын дақтар түрінде байқалғаны туралы үш жаңа ғылыми мақала бұл тұжырымға күмән келтірді. Ол ұзындық өсуіне қатысы бар бірнеше протеинмен (мысалы, PBP2) өзара әрекеттеседі. Демек, MreB бактерияның ұзындығының өсуіне мүмкіндік беру үшін жаңа пептидогликан құраушы элементтердің синтезін және оларды қолданыстағы пептидогликан қабатына енгізуді бақылайды.
MreB controls the width of rod shaped bacteria, such as Escherichia coli. A mutant E. coli that creates defective MreB proteins will be spherical instead of rod like. Also, most bacteria that are naturally spherical do not have the gene encoding MreB. Members of the Chlamydiota are a notable exception, as these bacteria utilize the protein for localized septal peptidoglycan synthesis. Prokaryotes carrying the mreB gene can also be helical in shape. MreB has long been thought to form a helical filament underneath the cytoplasmic membrane, however, this model has been brought into question by three recent publications showing that filaments cannot be seen by electron cryotomography and that GFP MreB can be seen as patches moving around the cell circumference. It has been shown to interact with several proteins that are proven to be involved in length growth (for instance PBP2). Therefore, it probably directs the synthesis and insertion of new peptidoglycan building units into the existing peptidoglycan layer to allow length growth of the bacteria.