Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Введение
Гистонная складка – это структурно консервативный мотив, обнаруженный вблизи C-конца в каждой последовательности гистонов ядра в гистонном октамере, ответственный за связывание гистонов в гетеродимеры. Гистонная складка в среднем состоит из около 70 аминокислот и включает три альфа-спирали, соединенные двумя короткими, неструктурированными петлями. В отсутствие ДНК, основные гистоны собираются в промежуточные комплексы "голова к хвосту" (H3 и H4 сначала формируют гетеродимеры, затем два гетеродимера сливаются, образуя тетрамер, в то время как H2A и H2B образуют гетеродимеры) посредством обширных гидрофобных взаимодействий между доменами гистонной складки, образуя "мотив рукопожатия". Гистонная складка была впервые обнаружена в факторах, связанных с TATA-бокс-связывающим белком, являющимся основным компонентом транскрипции. Эволюция гистонной складки может быть прослежена по различным комбинациям предковых пептидов, формирующих спираль-петля-спираль, происходящих из трех складок от предковых фрагментов. Эти пептидные цепи можно обнаружить в археальных гистонах, которые, возможно, произошли от эукариотического тетрамера H3/H4. Археальные одноцепочечные гистоны также встречаются у бактерии *Aquifex aeolicus*. Это помогает объяснить разнообразие бактерий, происходящих от предков эукариот и архей посредством горизонтального переноса генов. Они формируют сочлененный белковый эндоскелет октамера для компактизации ДНК. Этот эндоскелет содержит центральный сегмент, который складывается для димеризации гистонов, а затем переходит в концевые сегменты складки, определяющие свойства контактов димер-димер, которые также "закрывают" суперспираль белка в октамере. Одним из исследованных видов является *Drosophila*, и в субъединицах дрозофильного фактора инициации транскрипции обнаружены специфические аминокислотные последовательности, характеризующие гистонные складки, составляющие два белка, формирующих эти субъединицы. Эволюционная структура и диапазон белок-белковых и белок-ДНК взаимодействий белков гистонной складки демонстрируют широкий спектр эволюционных признаков, формирующих структуры и другие белки. Гистонные складки играют роль в нуклеосомной частице ядра, сохраняя гистонные взаимодействия при анализе поверхностей интерфейса. Эти структуры содержат более одной гистонной складки. Структура нуклеосомной частицы ядра имеет два режима, характеризующихся наибольшими поверхностями взаимодействия в группах H3/H4 и H2A/H2B гетеродимерных взаимодействий. Структура H2A/H2A имеет модификацию петли на интерфейсе, которая препятствует ее кластеризации с тем же интерфейсом других структур, что придает ей отличную функцию в транскрипционной активации. Два режима также различаются по длине спиральных цепей. Они используют взаимодействие "рукопожатие" между двумя гистонными складками, что делает их уникальными по сравнению с другими режимами. Аналогично, режимы 5 и 7 нуклеосомной частицы ядра используют два типа димеров гистонной складки, что указывает на то, что все домены гистонов разделяют схожий структурный мотив, позволяющий им взаимодействовать друг с другом различными способами. Это демонстрирует гибкость и адаптивность структуры гистонов. H4 и H2A могут образовывать интернуклеосомные контакты, которые могут быть ацетилированы для осуществления ионных взаимодействий между двумя пептидами, что, в свою очередь, может изменить окружающие интернуклеосомные контакты и способствовать раскрытию хроматина.
A histone fold is a structurally conserved motif found near the C terminus in every core histone sequence in a histone octamer responsible for the binding of histones into heterodimers. The histone fold averages about 70 amino acids and consists of three alpha helices connected by two short, unstructured loops. When not in the presence of DNA, the core histones assemble into head to tail intermediates (H3 and H4 first assemble into heterodimers then fuse two heterodimers to form a tetramer, while H2A and H2B form heterodimers) via extensive hydrophobic interactions between each histone fold domain in a "handshake motif". Also the histone fold was first found in TATA box binding protein associated factors, which is a main component in transcription. The histone fold's evolution can be found by different combinations of ancestral sets of peptides that make up helix strand helix motif that come from the three folds from the ancestral fragments. These peptide chains can be found in the archaeal histones, which could have come from eukaryotic H3 H4 tetramer. The archaeal single chain histones are also found in the bacterium Aquifex aeolicus. Which helps the diverse bacteria phylogeny coming from the ancestry of eukaryotes and archaea with lateral gene transfers to get to the bacteria. These lead into the octamer articulated protein endoskeleton for DNA compaction. From this endoskeleton it has a central segment that folds for the histone dimerization. This then leads into the end segments of the fold to make properties of dimer dimer contacts that also cap the protein super helix at the octamer. One species that looked at is Drosophila, and in the subunits of the Drosophila transcription initiation factor has specific amino acid sequences that have different characteristics of the histone folds that make up the two proteins make up the subunits. The evolutionary structure and range of the histone protein protein and DNA protein interactions of the histone fold proteins has a very wide range of evolutionary traits that form the structures and other proteins. Histone folds play a role in the nucleosomal core particle by conserving histone interactions when looking at interface surfaces. These contain more than one histone fold. The structure of the nucleosome core particle has two modes that have the largest interaction surfaces with are in groups H3 H4 and H2A H2B heterotypic dimer interactions. When looking at the H2A H2A structure it has a modification of the loop at the interface that excludes it from clustering with the same interface of other structures. Which makes it have a different function in the transcriptional activation. Also the two modes are distinct due to having the longest helix chains. These use the handshake interactions between the two histone folds, while they also use it to make themselves unique comparted to the rest of the modes. Similarly modes 5 and 7 of the core nucleosome particle use two types of histone fold dimers which show that all histone domains share a similar structural motif to be able to be able to interact with one another and to interact in different ways. Showing how flexible and adaptive the structure of histones are. H4 and H2A can form an internucleosomal contacts that can be acetylated to be able to perform ionic interactions between two peptides, which in turn could change the surrounding internucleosomal contacts that can make a way to opening the chromatin.