Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Тип конца аминокислотной цепи
Type of an amino acid chain end
С-концевой (также известный как карбоксильный конец, карбокси-конец, С-концевой хвост, карбоксильный хвост, С-концевой конец или COOH-конец) – это конец аминокислотной цепи (белка или полипептида), заканчивающийся свободной карбоксильной группой (COOH). При трансляции белка из мРНК, он создается от N-конца к С-концу. Принято записывать последовательности пептидов, располагая С-концевой конец справа и записывая последовательность от N-конца к С-концу.
The C terminus (also known as the carboxyl terminus, carboxy terminus, C terminal tail, carboxy tail, C terminal end, or COOH terminus) is the end of an amino acid chain (protein or polypeptide), terminated by a free carboxyl group ( COOH). When the protein is translated from messenger RNA, it is created from N terminus to C terminus. The convention for writing peptide sequences is to put the C terminal end on the right and write the sequence from N to C terminus.
Химия
Каждая аминокислота содержит карбоксильную и аминную группы. Аминокислоты соединяются друг с другом, образуя цепь посредством реакции дегидратации, в которой аминная группа одной аминокислоты связывается с карбоксильной группой следующей. Таким образом, полипептидные цепи имеют конец с несвязанной карбоксильной группой, называемый C-концевым, и конец с несвязанной аминной группой, называемый N-концевым. Белки естественным образом синтезируются, начиная с N-конца и заканчивая C-концом.
Each amino acid has a carboxyl group and an amine group. Amino acids link to one another to form a chain by a dehydration reaction which joins the amine group of one amino acid to the carboxyl group of the next. Thus polypeptide chains have an end with an unbound carboxyl group, the C terminus, and an end with an unbound amine group, the N terminus. Proteins are naturally synthesized starting from the N terminus and ending at the C terminus.
Сигналы удержания на концовке
В то время как N-концевой участок белка часто содержит сигналы нацеливания, C-концевой участок может содержать сигналы удержания для сортировки белка. Наиболее распространенным сигналом удержания в эндоплазматической сети является аминокислотная последовательность KDEL (Lys-Asp-Glu-Leu) или HDEL (His-Asp-Glu-Leu) в C-концевом участке. Это обеспечивает удержание белка в эндоплазматическом ретикулуме и предотвращает его попадание в секреторный путь.
While the N terminus of a protein often contains targeting signals, the C terminus can contain retention signals for protein sorting. The most common ER retention signal is the amino acid sequence KDEL (Lys Asp Glu Leu) or HDEL (His Asp Glu Leu) at the C terminus. This keeps the protein in the endoplasmic reticulum and prevents it from entering the secretory pathway.
Пероксисомальный сигнал нацеливания
Последовательность SKL (Ser Lys Leu) или подобная, расположенная вблизи C-конца, является пероксисомальным сигналом нацеливания 1, направляющим белок в пероксисому.
The sequence SKL (Ser Lys Leu) or similar near C terminus serves as peroxisomal targeting signal 1, directing the protein into peroxisome.
Изменения в конце C
С-концевой участок белков может быть модифицирован посттрансляционно, чаще всего путем присоединения липидного якоря к С-концу, что позволяет белку встраиваться в мембрану без наличия трансмембранного домена.
The C terminus of proteins can be modified posttranslationally, most commonly by the addition of a lipid anchor to the C terminus that allows the protein to be inserted into a membrane without having a transmembrane domain.
Преенилирование
Одной из форм C-терминальной модификации является пренилирование. В ходе пренилирования к остатку цистеина вблизи C-конца присоединяется фарнезильный или геранилгеранил изопреноидный мембранный якорь. Небольшие G-белки, связанные с мембраной, часто модифицируются таким образом.
One form of C terminal modification is prenylation. During prenylation, a farnesyl or geranylgeranyl isoprenoid membrane anchor is added to a cysteine residue near the C terminus. Small, membrane bound G proteins are often modified this way.
GPI-анкеры
Другая форма С-концевой модификации — добавление фосфогликана, гликозилфосфатидилинозитола (GPI), в качестве мембранного якоря. GPI-якорь присоединяется к С-концу после протеолитического расщепления С-концевого пропептида. Наиболее известным примером этого типа модификации является прионный белок.
Another form of C terminal modification is the addition of a phosphoglycan, glycosylphosphatidylinositol (GPI), as a membrane anchor. The GPI anchor is attached to the C terminus after proteolytic cleavage of a C terminal propeptide. The most prominent example for this type of modification is the prion protein.
Метилирование
В позвоночных C-терминальный лейцин метилируется по карбоксильной группе ферментом лейцин-карбоксилметилтрансферазой 1, образуя метиловый эфир.
C terminal leucine is methylated at carboxyl group by enzyme leucine carboxyl methyltransferase 1 in vertebrates, forming methyl ester.
С-концевая область
Терминальный домен C некоторых белков выполняет специализированные функции. У человека CTD РНК-полимеразы II обычно состоит из до 52 повторов последовательности Tyr Ser Pro Thr Ser Pro Ser. Это позволяет другим белкам связываться с C-концевым доменом РНК-полимеразы для активации её активности. Эти домены затем участвуют в инициации транскрипции ДНК, образовании кэпа РНК-транскрипта и присоединении к сплайсосоме для сплайсинга РНК.
The C terminal domain of some proteins has specialized functions. In humans, the CTD of RNA polymerase II typically consists of up to 52 repeats of the sequence Tyr Ser Pro Thr Ser Pro Ser. This allows other proteins to bind to the C terminal domain of RNA polymerase in order to activate polymerase activity. These domains are then involved in the initiation of DNA transcription, the capping of the RNA transcript, and attachment to the spliceosome for RNA splicing.