Введение
Левцин (символ Leu или L) — незаменимая аминокислота, используемая в биосинтезе белков. Левцин является α-аминокислотой, то есть содержит α-аминогруппу (находящуюся в протонированной форме −NH3+ в биологических условиях), α-карбоксильную группу (находящуюся в депротонированной форме −COO− в биологических условиях) и изобутильную боковую цепь, что делает его неполярной алифатической аминокислотой. Он необходим человеку, поскольку организм не способен синтезировать его самостоятельно и должен получать с пищей. Источниками лейцина в пищевом рационе человека служат продукты, содержащие белок, такие как мясо, молочные продукты, соевые продукты, бобы и другие бобовые. Он кодируется кодонами UUA, UUG, CUU, CUC, CUA и CUG. Название лейцин происходит от греческого слова "белый": λευκός (leukós, "белый") – из-за его частого появления в виде белого порошка, свойство, которое он разделяет со многими другими аминокислотами. Как валин и изолейцин, лейцин является аминокислотой с разветвленной цепью. Основными конечными продуктами метаболизма лейцина являются ацетил-КоА и ацетоацетат; следовательно, это одна из двух исключительно кетогенных аминокислот, наряду с лизином. Он является наиболее важной кетогенной аминокислотой для человека. Левцин и β-гидрокси-β-метилбутират, незначительный метаболит лейцина, проявляют фармакологическую активность у человека и, как было показано, стимулируют биосинтез белка посредством фосфорилирования механистической мишени рапамицина (mTOR).
Leucine (symbol Leu or L) is an essential amino acid that is used in the biosynthesis of proteins. Leucine is an α amino acid, meaning it contains an α amino group (which is in the protonated −NH3+ form under biological conditions), an α carboxylic acid group (which is in the deprotonated −COO− form under biological conditions), and a side chain isobutyl group, making it a non polar aliphatic amino acid. It is essential in humans, meaning the body cannot synthesize it: it must be obtained from the diet. Human dietary sources are foods that contain protein, such as meats, dairy products, soy products, and beans and other legumes. It is encoded by the codons UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, and CUG. Leucine is named after the Greek word for "white": λευκός (leukós, "white"), after its common appearance as a white powder, a property it shares with many other amino acids. Like valine and isoleucine, leucine is a branched chain amino acid. The primary metabolic end products of leucine metabolism are acetyl CoA and acetoacetate; consequently, it is one of the two exclusively ketogenic amino acids, with lysine being the other. It is the most important ketogenic amino acid in humans. Leucine and β hydroxy β methylbutyric acid, a minor leucine metabolite, exhibit pharmacological activity in humans and have been demonstrated to promote protein biosynthesis via the phosphorylation of the mechanistic target of rapamycin (mTOR).
Диетический лейцин
В качестве пищевой добавки, L-лейцин имеет номер E E641 и классифицируется как усилитель вкуса.
Требования
Совет по вопросам питания и диетологии (FNB) Института медицины США установил рекомендуемые суточные нормы потребления (RDA) незаменимых аминокислот в 2002 году. Для лейцина, для взрослых в возрасте 19 лет и старше, – 42 мг/кг массы тела в день.
Влияние на здоровье
Как пищевая добавка, лейцин замедляет распад мышечной ткани, увеличивая синтез мышечных белков у старых крыс. Однако результаты сравнительных исследований неоднозначны. Длительное применение лейцина не увеличивает мышечную массу или силу у здоровых пожилых мужчин. Требуются дополнительные исследования, желательно основанные на объективной, случайной выборке населения. При анализе необходимо учитывать такие факторы, как образ жизни, возраст, пол, диета, физические упражнения и т.д., чтобы выделить эффекты дополнительного приема лейцина как самостоятельного вещества или в сочетании с другими аминокислотами с разветвленной цепью (BCAA). До тех пор, нельзя утверждать, что пищевые добавки лейцина являются основной причиной роста мышц или оптимального их поддержания для всего населения. Как L-лейцин, так и D-лейцин защищают мышей от эпилептических припадков. D-лейцин также прекращает приступы у мышей после их начала, по крайней мере, так же эффективно, как диазепам, и без седативного эффекта. Высокий уровень лейцина в крови связан с инсулинорезистентностью у людей, мышей и грызунов. Это может быть связано со способностью лейцина стимулировать mTOR-сигнализацию. Ограничение лейцина и других BCAA в рационе может обратить вспять ожирение, вызванное диетой, у мышей дикого типа, увеличивая энергозатраты, и может ограничить увеличение жировой массы у крыс с гиперфагией.
Безопасность
Токсичность лейцина, как наблюдается при декомпенсированной болезни кленового сиропа, вызывает делирий и неврологические нарушения и может угрожать жизни. Высокое потребление лейцина может вызывать или усугублять симптомы пеллагры у людей с дефицитом ниацина, поскольку оно препятствует превращению L-триптофана в ниацин. Гипераммониемия наблюдалась при дозе лейцина, превышающей 500 мг/кг/день. Таким образом, неофициально, можно предложить верхний допустимый уровень потребления (UL) лейцина для здоровых взрослых мужчин в размере 500 мг/кг/день или 35 г/день в условиях кратковременного диетического воздействия.
Фармакодинамика
Левцин – это незаменимая диетическая аминокислота, способная напрямую стимулировать синтез миофибриллярного мышечного белка. Этот эффект лейцина обусловлен его ролью в качестве активатора мишени рапамицина у млекопитающих (mTOR), связыванием лейцина с лейцил-тРНК-синтетазой и, возможно, другими механизмами.
Химия
Левцин является аминокислотой с разветвленной цепью (BCAA), поскольку имеет алифатический нелинейный боковой радикал. Рацемический лейцин облучался циркулярно поляризованным синхротронным излучением для лучшего понимания происхождения биомолекулярной асимметрии. Было индуцировано энантиомерное обогащение на 2,6%, что свидетельствует о возможном фотохимическом происхождении гомохиральности биомолекул.