Введение
Аминокислота Глицин (символ Gly или G; /audio=En us Glycine. ogg///'/ɡ//l//aɪ//s//iː//n/) – аминокислота, боковая цепь которой состоит из одного атома водорода. Это самая простая стабильная аминокислота (карбаминовая кислота нестабильна). В газообразном состоянии это молекула с химической формулой NH2–CH2–COOH. В растворе или в твердом состоянии глицин существует в виде цвиттериона. Глицин является одной из протеиногенных аминокислот. Он кодируется всеми кодонами, начинающимися с GG (GGU, GGC, GGA, GGG). Глицин играет важную роль в формировании альфа-спиралей во вторичной структуре белка благодаря "гибкости", обусловленной столь маленькой R-группой. Глицин также является ингибирующим нейромедиатором – нарушение его высвобождения в спинном мозге (например, при инфекции Clostridium tetani) может вызвать спастический паралич из-за нетормозимого сокращения мышц. Это единственная ахиральная протеиногенная аминокислота. Благодаря своей минимальной боковой цепи, состоящей всего из одного атома водорода, он может помещаться как в гидрофильные, так и в гидрофобные среды.
Glycine (symbol Gly or G; /audio=En us Glycine. ogg///'/ɡ//l//aɪ//s//iː//n/) is an amino acid that has a single hydrogen atom as its side chain. It is the simplest stable amino acid (carbamic acid is unstable). In the gas phase, it is a molecule with the chemical formula NH2‐CH2‐COOH. In solution or in the solid, glycine exists as the zwitterion. Glycine is one of the proteinogenic amino acids. It is encoded by all the codons starting with GG (GGU, GGC, GGA, GGG). Glycine is integral to the formation of alpha helices in secondary protein structure due to the "flexibility" caused by such a small R group. Glycine is also an inhibitory neurotransmitter – interference with its release within the spinal cord (such as during a Clostridium tetani infection) can cause spastic paralysis due to uninhibited muscle contraction. It is the only achiral proteinogenic amino acid. It can fit into hydrophilic or hydrophobic environments, due to its minimal side chain of only one hydrogen atom.
История и этимология
Глицин был открыт в 1820 году французским химиком Анри Бракно при гидролизе желатина путем кипячения его с серной кислотой. Изначально он называл его "сахаром желатина", но французский химик Жан Батист Бусинго в 1838 году показал, что он содержит азот. В 1847 году американский ученый Эбен Нортон Хорсфорд, в то время студент немецкого химика Юстуса фон Либиха, предложил название "гликокол"; однако шведский химик Берцелиус предложил более простое современное название годом позже. Название происходит от греческого слова γλυκύς, означающего "сладкий вкус" (которое также связано с префиксами glyco и gluco, как в гликопротеине и глюкозе). В 1858 году французский химик Огюст Каур определил, что глицин является амином уксусной кислоты.
Производство
Хотя глицин можно выделить из гидролизованного белка, этот метод не используется в промышленном производстве, так как его удобнее получать путем химического синтеза. Два основных процесса – аминирование хлоруксусной кислоты аммиаком с образованием глицина и хлорида аммония, и синтез аминокислот по Штрекеру, который является основным синтетическим методом в США и Японии. Ежегодно таким способом производится около 15 тысяч тонн. Глицин также образуется как побочный продукт в синтезе ЭДТА, в результате реакций с аммиаком.
Биосинтез
Глицин не является незаменимым в рационе человека, так как он биосинтезируется в организме из аминокислоты серина, которая, в свою очередь, образуется из 3-фосфоглицерата. В большинстве организмов фермент серингидроксиметилтрансфераза катализирует эту трансформацию с помощью кофактора пиридоксалфосфата:
В печени позвоночных синтез глицина катализируется глицинсинтазой (также называемой глицин-расщепляющим ферментом). Это преобразование легко обратимо.
Деградация
Глицин расщепляется тремя путями. Преобладающий путь у животных и растений является обратным по отношению к пути глицинсинтазы, описанному выше. В этом случае ферментная система обычно называется глицин-расщепляющим комплексом.
Физиологическая функция
Основная функция глицина заключается в том, что он является предшественником белков. Большинство белков включают лишь небольшое количество глицина, примечательным исключением является коллаген, который содержит около 35% глицина благодаря его периодически повторяющейся роли в формировании спиральной структуры коллагена совместно с гидроксипролином. В генетическом коде глицин кодируется всеми кодонами, начинающимися с GG, то есть GGU, GGC, GGA и GGG.
В качестве биосинтетического промежуточного продукта
У высших эукариотов δ-аминолевулиновая кислота, ключевой предшественник порфиринов, биосинтезируется из глицина и сукцинил-КоА ферментом АЛА-синтазой. Глицин обеспечивает центральную C2N-субъединицу всех пуринов. Токсичная доза глицина составляет 7930 мг/кг у крыс (при пероральном введении), и обычно он вызывает смерть из-за гиперекситации.
В качестве конъюгационного агента токсинов
Путь конъюгации глицина изучен не полностью. Считается, что глицин является детоксикантом печени для ряда эндогенных и ксенобиотических органических кислот. Желчные кислоты обычно конъюгируются с глицином для увеличения их растворимости в воде. Организм человека быстро выводит бензоат натрия, сочетая его с глицином с образованием гиппуровой кислоты, которая затем экскретируется. Метаболический путь этого процесса начинается с преобразования бензоата бутират-CoA лигазой в промежуточный продукт, бензоил-CoA, который затем метаболизируется глицин-N-ацилтрансферазой в гиппуровую кислоту.
Применение
В США глицин обычно продается в двух марках: United States Pharmacopeia ("USP") и технический. Продажи марки USP составляют примерно 80-85 процентов рынка глицина в США. Если требуется чистота выше стандарта USP, например, для внутривенных инъекций, можно использовать более дорогой глицин фармацевтического качества. Технический глицин, который может как соответствовать, так и не соответствовать стандартам USP, продается по более низкой цене для применения в промышленных целях, например, в качестве агента для комплексообразования и обработки металлов.
Продукты питания для животных и человека
Глицин редко используется в пищевых продуктах из-за его питательной ценности, за исключением настоя́в. Его основная роль в пищевой химии – как усилитель вкуса. Он обладает лёгкой сладостью и нейтрализует послевкусие сахарина. Кроме того, он обладает консервирующими свойствами, вероятно, благодаря образованию комплексов с ионами металлов. Комплексы глицина с металлами, например, глицинат меди(II), используются в качестве добавок в корма для животных.
Химическое сырье
Глицин является промежуточным продуктом в синтезе разнообразных химических соединений. Он используется в производстве гербицидов глифосат, ипродион, глифозин, имипротрин и эглиназин. Обнаружение глицина в космическом пространстве подтвердило гипотезу так называемой мягкой панспермии, утверждающей, что "строительные блоки" жизни широко распространены во Вселенной. В 2016 году было объявлено об обнаружении глицина в комете 67P/Чурюмова-Герасименко космическим аппаратом "Розетта". Обсуждается возможность обнаружения глицина за пределами Солнечной системы в межзвездной среде.