Фиброзные белки: структура, функции и классификация. Нерастворимые, волокнистые полипептиды в тканях (коллаген, кератин, эластин). Важная роль в структуре организма.
Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Введение
Нерастворимые белки с удлиненной или пластинчатой структурой.
Non soluble proteins with elongated or sheet like structures
В молекулярной биологии волокнистые белки, или склеропротеины, являются одной из трех основных классификаций структуры белков (наряду с глобулярными и мембранными белками). Волокнистые белки состоят из удлиненных или волокнистых полипептидных цепей, которые формируют нитевидные и пластинчатые структуры. Этот тип белков отличается от глобулярных белков низкой растворимостью в воде. Такие белки выполняют защитные и структурные функции, формируя соединительную ткань, сухожилия, костный матрикс и мышечные волокна. Волокнистые белки включают множество суперсемейств, таких как кератин, коллаген, эластин и фибрин. Коллаген – наиболее распространенный из этих белков, который присутствует в соединительной ткани позвоночных, включая сухожилия, хрящи и кости.
In molecular biology, fibrous proteins or scleroproteins are one of the three main classifications of protein structure (alongside globular and membrane proteins). Fibrous proteins are made up of elongated or fibrous polypeptide chains which form filamentous and sheet like structures. These kind of protein can be distinguished from globular protein by its low solubility in water. Such proteins serve protective and structural roles by forming connective tissue, tendons, bone matrices, and muscle fiber. Fibrous proteins consist of many superfamilies including keratin, collagen, elastin, and fibrin. Collagen is the most abundant of these proteins which exists in vertebrate connective tissue including tendon, cartilage, and bone.
Биомолекулярная структура
Волокнистый белок формирует длинные белковые филаменты, имеющие форму стержней или проволок. Волокнистые белки – это структурные или запасающие белки, которые обычно инертны и нерастворимы в воде. Волокнистый белок существует в виде агрегата благодаря гидрофобным боковым цепям, выступающим из молекулы. Пептидная последовательность волокнистого белка часто содержит ограниченное количество повторяющихся аминокислотных остатков, которые могут формировать необычные вторичные структуры, такие как коллагеновая спираль. Структуры часто характеризуются наличием поперечных связей между цепями (например, дисульфидные связи между цепями кератина). Волокнистые белки, как правило, менее подвержены денатурации, чем глобулярные белки. Мирошников и др. (1998) – одни из исследователей, пытавшихся синтезировать волокнистые белки.
A fibrous protein forms long protein filaments, which are shaped like rods or wires. Fibrous proteins are structural or storage proteins that are typically inert and water insoluble. A fibrous protein occurs as an aggregate due to hydrophobic side chains that protrude from the molecule. A fibrous protein's peptide sequence often has limited residues with repeats; these can form unusual secondary structures, such as a collagen helix. The structures often feature cross links between chains (e. g., cys cys disulfide bonds between keratin chains). Fibrous proteins tend not to denature as easily as globular proteins. Miroshnikov et al. (1998) are among the researchers who have attempted to synthesize fibrous proteins.