Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Введение
Фактор вирулентности Bordetella pertussis
Virulence factor of Bordetella pertussis
В молекулярной биологии пертактин (PRN) является высокоиммуногенным фактором вирулентности Bordetella pertussis, бактерии, вызывающей коклюш. В частности, это белок внешней мембраны, который способствует адгезии к клеткам трахеального эпителия. PRN выделяют из Bordetella pertussis и используют для производства вакцины в качестве одного из важных компонентов ацеллюлярной вакцины против коклюша. Большая часть N-конца белка пертактина состоит из повторов β-спирали. Этот участок белка пертактина секретируется через C-концевой автотранспортер. N-терминальные сигнальные последовательности способствуют секреции PRN в периплазму через бактериальную систему секреции (Sec) и, как следствие, транслокации во внешнюю мембрану, где он подвергается протеолитическому расщеплению. В петлях правой β-спирали N-конца, выступающей из поверхности клетки (область R1), содержится повторяющаяся последовательность Gly Gly Xaa Xaa Pro и домен RGD Arg Gly Asp. Этот RGD-домен позволяет PRN функционировать как адгезин и инвазин, связываясь с интегранами на внешней мембране клетки. Другая петля расширяющейся β-спирали – это область 2 (R2), содержащая повторы Pro Gln Pro (PQP) к C-концу. Вклад этого белка в иммунитет пока изучен недостаточно. Сообщается, что R1 и R2 являются иммуногенными областями, однако недавние исследования генетической вариабельности этих областей опровергают это.
In molecular biology, pertactin (PRN) is a highly immunogenic virulence factor of Bordetella pertussis, the bacterium that causes pertussis. Specifically, it is an outer membrane protein that promotes adhesion to tracheal epithelial cells. PRN is purified from Bordetella pertussis and is used for the vaccine production as one of the important components of acellular pertussis vaccine. A large part of the N terminus of the pertactin protein is composed of beta helix repeats. This region of the pertactin protein is secreted through the C terminal autotransporter. The N terminal signal sequences promotes the secretion of PRN into the periplasm through the bacterial secretion system (Sec) and consequently, the translocation into the outer membrane where it is proteolytically cleaved. The loops in the right handed β helix of the N terminus that protrudes out of cell surface (region R1) contains sequence repeats Gly Gly Xaa Xaa Pro and the RGD domain Arg Gly Asp. This RGD domain allows PRN to function as an adhesin and invasin, binding to integrins on the outer membrane of the cell. Another loop of the extending β helix is region 2 (R2) which contains Pro Gln Pro (PQP) repeats towards the C terminus. This protein’s contribution to immunity is still premature. Reports suggest that R1 and R2 are immunogenic regions, however, recent studies regarding genetic variation of those regions prove otherwise.
В B. bronchiseptica
Пертактин прикрепляется только к цилированным эпителиальным клеткам B. bronchiseptica in vivo. Однако, in vitro, PRN не прикрепляется ни к каким клеткам. Тем не менее, PRN способствует устойчивости B. bronchiseptica к гиперинфламаторному ответу врожденного иммунитета. В отношении адаптивного иммунитета, исследования показывают, что PRN играет роль в противодействии клиренсу B. bronchiseptica, опосредованному нейтрофилами.
Pertactin adheres to only ciliated epithelial cells of B. bronchiseptica in vivo. However, in vitro, PRN does not adhere to either. PRN does however help provide resistance towards a hyperinflammatory response of innate immunity for B. bronchiseptica. With respect to the adaptive immunity, studies show that PRN plays a role in combating neutrophil mediated clearance of B. bronchiseptica.