Введение

Класс ферментов, важных для регуляции транскрипции ДНК.

Гистоновые деацетилазы (HDAC) – это класс ферментов, которые удаляют ацетильные группы (O=C CH3) из ε-N-ацетилизина в аминокислотном остатке как гистоновых, так и негистоновых белков. HDAC способствуют более плотному скручиванию ДНК вокруг гистонов. Это важно, поскольку ДНК обернута вокруг гистонов, а экспрессия ДНК регулируется ацетилированием и деацетилированием. Действие HDAC противоположно действию гистонацетилтрансферазы. Белки HDAC также теперь называют лизин-деацетилазами (KDAC), чтобы более точно отражать их функцию, а не только их мишень, которая включает также и негистоновые белки. В целом, они подавляют экспрессию генов.

Суперсемейство HDAC

Вместе с ацетилполиаминовыми амидогидролазами и белками, участвующими в утилизации ацетоина, гистондеацетилазы формируют древнее белковое суперсемейство, известное как суперсемейство гистондеацетилаз.

Подтипы

Белки HDAC группируются в четыре класса (см. выше) на основе функции и сходства последовательностей ДНК. Классы I, II и IV считаются «классическими» HDAC, активность которых ингибируется трихостатином А (TSA) и которые имеют активный центр, зависящий от цинка, в то время как ферменты класса III представляют собой семейство NAD+-зависимых белков, известных как сиртуины, и не подвержены ингибированию TSA. Гомологи этих трех групп обнаружены у дрожжей под названиями: reduced potassium dependency 3 (Rpd3), соответствующий классу I; histone deacetylase 1 (hda1), соответствующий классу II; и silent information regulator 2 (Sir2), соответствующий классу III. Класс IV содержит только одну изоформу (HDAC11), которая не обладает высокой гомологией ни с дрожжевыми ферментами Rpd3, ни с hda1, и поэтому HDAC11 отнесен к собственному классу. Ферменты класса III рассматриваются как отдельный тип ферментов с отличным механизмом действия; эти ферменты NAD+-зависимы, в то время как HDAC других классов требуют Zn2+ в качестве кофактора.

Эволюция

HDAC сохраняются в ходе эволюции, имея ортологи у всех эукариот и даже у архей. Все высшие эукариоты, включая позвоночных, растения и членистоногих, обладают как минимум одним HDAC в каждом классе, в то время как большинство позвоночных несут 11 канонических HDAC, за исключением костистых рыб, у которых отсутствует HDAC2, но, по-видимому, имеется дополнительная копия HDAC11, обозначенная как HDAC12. Растения содержат больше HDAC по сравнению с животными, предположительно для осуществления более сложной регуляции транскрипции, необходимой этим неподвижным организмам. HDAC, по всей видимости, произошли от общего предка – ацетилсвязывающего домена, поскольку гомологи HDAC были обнаружены у бактерий в виде белков, участвующих в утилизации ацетоина (AcuC). HDAC6 – это цитоплазматический фермент, связанный с микротрубочками. HDAC6 деацетилирует тубулин, Hsp90 и кортактин, образует комплексы с другими белками-партнерами и, следовательно, участвует в разнообразных биологических процессах.

Негистоновые эффекты

Ошибочно рассматривать HDAC исключительно в контексте регулирования транскрипции генов посредством модификации структуры гистонов и хроматина, хотя, по-видимому, это их преобладающая функция. Функция, активность и стабильность белков могут контролироваться посттрансляционными модификациями. Фосфорилирование белков, пожалуй, является наиболее широко изученной и понятной модификацией, при которой определенные аминокислотные остатки фосфорилируются под действием белковых киназ или дефосфорилируются под действием фосфатаз. Ацетилирование лизиновых остатков представляется аналогичным механизмом, в котором ацетилазы и деацетилазы действуют на негистонные белки. Именно в этом контексте HDAC обнаруживаются взаимодействующими с различными негистонными белками — некоторые из них являются факторами транскрипции и корегуляторами, а некоторые — нет. Обратите внимание на следующие четыре примера: HDAC6 ассоциирован с агрессомами. Неправильно свернутые белковые агрегаты маркируются убиквитинированием и удаляются из цитоплазмы динеиновыми двигателями через сеть микротрубочек в органеллу, называемую агрессомой. HDAC6 связывает полиубиквитинированные неправильно свернутые белки и взаимодействует с динеиновыми двигателями, тем самым обеспечивая физическую транспортировку неправильно свернутого белкового груза к шаперонам и протеасомам для последующего разрушения. HDAC6 является важным регулятором функции HSP90, и его ингибитор предлагается для лечения метаболических расстройств. PTEN — важная фосфатаза, участвующая в клеточной сигнализации через фосфоинозитолы и путь AKT/PI3-киназы. PTEN подвергается сложному регуляторному контролю посредством фосфорилирования, убиквитинирования, окисления и ацетилирования. Ацетилирование PTEN гистоновой ацетилтрансферазой p300/CBP-ассоциированным фактором (PCAF) может подавлять его активность, тогда как деацетилирование PTEN SIRT1 деацетилазой и HDAC1 может стимулировать ее. APE1/Ref 1 (APEX1) — многофункциональный белок, обладающий как активностью восстановления ДНК (на участках с отсутствующим основанием и одноцепочечными разрывами), так и регуляторной активностью транскрипции, связанной с окислительным стрессом. APE1/Ref 1 ацетилируется PCAF, тогда как он стабильно ассоциирован и деацетилируется HDAC класса I. Ацетилированное состояние APE1/Ref 1, по-видимому, не влияет на его активность по восстановлению ДНК, но регулирует его транскрипционную активность, например, его способность связываться с промотором PTH и инициировать транскрипцию гена паратиреоидного гормона. NF κB — ключевой фактор транскрипции и эффекторная молекула, участвующая в ответах на клеточный стресс, состоящая из гетеродимера p50/p65. Субъединица p65 контролируется ацетилированием посредством PCAF и деацетилированием посредством HDAC3 и HDAC6. Это лишь некоторые примеры постоянно появляющихся негистонных, нехроматиновых ролей HDAC.

Ингибиторы HDAC

Ингибиторы гистоновой дезацетилазы (ИГД) имеют долгую историю применения в психиатрии и неврологии в качестве стабилизаторов настроения и противоэпилептических средств, например, вальпроевой кислоты. В последнее время ИГД изучаются как средства для смягчения симптомов или лечения нейродегенеративных заболеваний. Также в последние годы прилагаются усилия по разработке ИГД для терапии рака. В 2006 году FDA одобрило вориностат (SAHA) для лечения кожных проявлений у пациентов с кожным Т-клеточным лимфомом (CTCL), не ответивших на предшествующее лечение. Второй ИГД, Истодакс (ромидепсин), был одобрен в 2009 году для пациентов с КТКЛ. Точные механизмы действия этих соединений остаются неясными, однако предполагается участие эпигенетических путей. Кроме того, в клиническом исследовании изучается влияние вальпроевой кислоты на латентные резервуары ВИЧ у инфицированных людей. В настоящее время ИГД исследуются в качестве химиосенсибилизаторов для цитотоксической химиотерапии или лучевой терапии, а также в сочетании с ингибиторами метилирования ДНК на основе синергии, выявленной в исследованиях in vitro. Разработаны ИГД, селективные к отдельным изоформам, что позволяет лучше понять роль каждой изоформы HDAC. Показано, что у мышей кетоновое тело β-гидроксибутират повышает экспрессию гена FOXO3a за счет ингибирования гистоновой дезацетилазы. Ингибиторы гистоновой дезацетилазы могут модулировать латентность некоторых вирусов, вызывая их реактивацию. Это наблюдалось, например, при латентной инфекции человека вирусом герпеса 6 типа. Ингибиторы гистоновой дезацетилазы продемонстрировали активность против определенных видов и стадий Plasmodium, что может указывать на их потенциал в лечении малярии. Установлено, что ИГД приводят к накоплению ацетилированных гистонов H3K9/H3K14 – нижестоящей мишени HDAC класса I.