Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Сферический, водорастворимый тип белка.
Spherical, water soluble type of protein
В биохимии глобулярные белки, или сферопротеины, представляют собой белки сферической ("шарообразной") формы и являются одним из распространенных типов белков (наряду с волокнистыми, аморфными и мембранными белками). Глобулярные белки в некоторой степени растворимы в воде (образуя коллоиды), в отличие от волокнистых или мембранных белков. Существует множество классов укладки глобулярных белков, поскольку существует большое разнообразие архитектур, способных сворачиваться в приблизительно сферическую форму. Термин "глобин" может использоваться для обозначения белков, содержащих глобиновую укладку, в более узком смысле.
In biochemistry, globular proteins or spheroproteins are spherical ("globe like") proteins and are one of the common protein types (the others being fibrous, disordered and membrane proteins). Globular proteins are somewhat water soluble (forming colloids in water), unlike the fibrous or membrane proteins. There are multiple fold classes of globular proteins, since there are many different architectures that can fold into a roughly spherical shape. The term globin can refer more specifically to proteins including the globin fold.
Шарообразная структура и растворимость
Термин "глобулярный белок" довольно старый (вероятно, возник в XIX веке) и сейчас несколько устарел, учитывая сотни тысяч белков и более изящный и описательный словарь структурных мотивов. Глобулярную форму этих белков можно определить без применения современных методов, лишь с помощью ультрацентрифугирования или динамического рассеяния света. Сферическая структура обусловлена третичной структурой белка. Аполярные (гидрофобные) аминокислоты молекулы направлены внутрь, а полярные (гидрофильные) – наружу, что обеспечивает диполь-дипольные взаимодействия с растворителем и объясняет растворимость молекулы. Глобулярные белки лишь незначительно стабильны, поскольку свободная энергия, высвобождающаяся при сворачивании белка в его нативную конформацию, относительно невелика. Это связано с тем, что сворачивание белка требует энтропийных затрат. Поскольку первичная последовательность полипептидной цепи может принимать множество конформаций, нативная глобулярная структура ограничивает ее лишь несколькими. Это приводит к уменьшению степени беспорядка, хотя нековалентные взаимодействия, такие как гидрофобные взаимодействия, стабилизируют структуру.
The term globular protein is quite old (dating probably from the 19th century) and is now somewhat archaic given the hundreds of thousands of proteins and more elegant and descriptive structural motif vocabulary. The globular nature of these proteins can be determined without the means of modern techniques, but only by using ultracentrifuges or dynamic light scattering techniques. The spherical structure is induced by the protein's tertiary structure. The molecule's apolar (hydrophobic) amino acids are bounded towards the molecule's interior whereas polar (hydrophilic) amino acids are bound outwards, allowing dipole–dipole interactions with the solvent, which explains the molecule's solubility. Globular proteins are only marginally stable because the free energy released when the protein folded into its native conformation is relatively small. This is because protein folding requires entropic cost. As a primary sequence of a polypeptide chain can form numerous conformations, native globular structure restricts its conformation to a few only. It results in a decrease in randomness, although non covalent interactions such as hydrophobic interactions stabilize the structure.
Складка белка
Хотя до сих пор неизвестно, как белки складываются естественным образом, новые данные способствовали углублению понимания этого процесса. Часть проблемы сворачивания белков заключается в формировании множества нековалентных слабых взаимодействий, таких как водородные связи и взаимодействия Ван-дер-Ваальса. Механизм сворачивания белков в настоящее время изучается с использованием различных методов. Даже в денатурированном состоянии белок может быть свернут в правильную структуру. Глобулярные белки, по-видимому, используют два механизма сворачивания: модель диффузионных столкновений или модель нуклеации-конденсации, хотя недавние исследования показали, что глобулярные белки, такие как PTP BL PDZ2, сворачиваются, проявляя характеристики обеих моделей. Эти новые данные показали, что переходные состояния белков могут влиять на способ их сворачивания. Сворачивание глобулярных белков также недавно было связано с лечением заболеваний, и были разработаны противораковые лиганды, которые связываются со свернутой, но не с нативной формой белка. Эти исследования показали, что сворачивание глобулярных белков влияет на их функцию. Согласно второму закону термодинамики, разница свободной энергии между развернутым и свернутым состояниями определяется изменениями энтальпии и энтропии. Поскольку разница свободной энергии при сворачивании глобулярного белка в его нативную конформацию невелика, он обладает лишь незначительной стабильностью, что обеспечивает высокую скорость обновления и эффективный контроль над деградацией и синтезом белка.
Although it is still unknown how proteins fold up naturally, new evidence has helped advance understanding. Part of the protein folding problem is that several non covalent, weak interactions are formed, such as hydrogen bonds and Van der Waals interactions. Via several techniques, the mechanism of protein folding is currently being studied. Even in the protein's denatured state, it can be folded into the correct structure. Globular proteins seem to have two mechanisms for protein folding, either the diffusion collision model or nucleation condensation model, although recent findings have shown globular proteins, such as PTP BL PDZ2, that fold with characteristic features of both models. These new findings have shown that the transition states of proteins may affect the way they fold. The folding of globular proteins has also recently been connected to treatment of diseases, and anti cancer ligands have been developed which bind to the folded but not the natural protein. These studies have shown that the folding of globular proteins affects its function. By the second law of thermodynamics, the free energy difference between unfolded and folded states is contributed by enthalpy and entropy changes. As the free energy difference in a globular protein that results from folding into its native conformation is small, it is marginally stable, thus providing a rapid turnover rate and effective control of protein degradation and synthesis.
Члены
Среди наиболее известных глобулярных белков — гемоглобин, представитель семейства глобиновых белков. Другими глобулярными белками являются альфа-, бета- и гамма-глобулины (IgA, IgD, IgE, IgG и IgM). Подробную информацию о различных глобулинах можно найти в статье о белковом электрофорезе. Почти все ферменты, выполняющие основные метаболические функции, имеют глобулярную форму, как и многие белки, участвующие в передаче сигналов. Альбумины также относятся к глобулярным белкам, однако, в отличие от всех остальных, они полностью растворимы в воде и не растворяются в масле.
Among the most known globular proteins is hemoglobin, a member of the globin protein family. Other globular proteins are the alpha, beta and gamma (IgA, IgD, IgE, IgG and IgM) globulin. See protein electrophoresis for more information on the different globulins. Nearly all enzymes with major metabolic functions are globular in shape, as well as many signal transduction proteins. Albumins are also globular proteins, although, unlike all of the other globular proteins, they are completely soluble in water. They are not soluble in oil.