Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Мембранный белок
Membrane protein
Галактозид-пермеаза — это белок, кодируемый геном *lacY* лак-оперона, который находится в мембране клетки и служит для связывания растворенных молекул галактозида. Этот белок является частью системы, основная функция которой — катализировать накопление и транспорт лактозы и других β-галактозидов через проницаемый барьер мембраны.
Galactoside permease is a protein coded by the lacY gene of the lac operon, and is found bound to the membrane of a cell for the purpose of binding galactoside molecules that have been solubilized. The protein is part of a system whose main function is to catalyze the accumulation and transport of lactose and other beta galactosides across the permeable barrier of a membrane.
Белок-носитель MelB и его свойства
Бета-галактозидные пермеазы могут описывать любые транспортные белки, обеспечивающие поглощение и, следовательно, накопление клеткой бета-галактозидов. Одним из известных примеров таких транспортных белков является переносчик мелибиозы, или melB, кодируемый геном melB у E. coli. Этот тип бета-галактозидной пермеазы способен транспортировать мелибиоз и другие галактозиды через клеточную мембрану, используя ионы водорода, натрия или лития в процессе котранспорта.
Beta galactoside permeases can describe any transport proteins that enable a cell to uptake, and thus accumulate, beta galactosides. One known example of these transport proteins is the melibiose, or melB, carrier protein derived from the melB gene of E. coli. This strain of beta galactoside permease is known it transport melibiose and other galactosides across the cell membrane using hydrogen, sodium, or lithium ions in cotransport.
Включение в цикл фосфатидной кислоты
Ранние исследования Хироси Никаидо в 1962 году указывают на прямую связь между количеством активности бета-галактозидной пермеазы в клетке и скоростью обновления фосфолипидов в E. coli. В его экспериментах с грамположительными и грамотрицательными бактериальными клетками в различных условиях было установлено, что уровень P32 в фосфолипидах повышается при максимальной активности бета-галактозидной пермеазы. Исходя из этого, Никаидо заключил, что эта корреляция свидетельствует об участии фосфолипидов в процессе транспорта бета-галактозидов через клеточную мембрану. Однако более поздние исследования 1965 года, проведенные Элвином Тарловым и Юджином Кеннеди с использованием углеродных меток, выявили повышенный уровень глицерина и серина, помимо фосфора, при увеличении накопления бета-галактозида. Обнаружение этих в ином случае инертных аминокислот в связи с ростом уровня галактозидов указывает на гораздо менее прямую корреляцию между увеличением активности пермеазы и увеличением количества неорганического фосфата в клетке.
Early studies by Hiroshi Nikaido in 1962 suggest a direct relationship between the amount of beta galactoside permease activity in a cell and the turnover rate of phospholipids in E. coli. In his experiments with gram positive and gram negative bacterial cells under varying conditions, the level of P32 in phospholipids was found to be increased under conditions of maximal activity in beta galactoside permease. Insofar, Nikaido concluded that this correlation suggested that phospholipids are involved in the process of transporting beta galactosides through the cell membrane. However, later research in 1965 by Alvin Tarlov and Eugene Kennedy using carbon tracers reveals increased levels of glycerol and serine, in addition to those of phosphorus, in the presence of increasing levels of beta galactoside accumulation. The existence of these otherwise inert amino acids in relation to increasing levels of galactosides indicates a far less direct correlation between increasing levels of permease activity with increasing amounts of inorganic phosphate in the cell.