Мембраналық ақуыз – лактоза мен басқа бета-галактозидтерді жасуша мембранасы арқылы тасымалдайтын, lacY генімен кодталған галактозид пермеазасы туралы мақала.
Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Мембраналық белок. Галактозид пермеаза – лак оперонының *lacY* генімен кодталған белок. Ол жасуша мембранасына байланысқан күйде болады, мақсаты – еріген галактозид молекулаларын байланыстыру. Бұл белоктың негізгі функциясы – лактоза мен басқа бета-галактозидтердің мембрананың өткізгіш кедергісі арқылы жинақталуын және тасымалдануын катализдеуге арналған жүйенің бір бөлігі болып табылады.
Membrane protein
Galactoside permease is a protein coded by the lacY gene of the lac operon, and is found bound to the membrane of a cell for the purpose of binding galactoside molecules that have been solubilized. The protein is part of a system whose main function is to catalyze the accumulation and transport of lactose and other beta galactosides across the permeable barrier of a membrane.
MelB тасымалдаушы ақуыз және оның қасиеттері
Бета-галактозидтік пермеазалар – жасушаға бета-галактозидтерді қабылдауға және осылайша оларды жинақтауға мүмкіндік беретін кез келген тасымалдау ақуыздарын сипаттай алады. Осы тасымалдау ақуыздарының белгілі бір мысалы – мелибиоза, немесе melB, Э. coli бактериясының melB генінен алынған тасымалдаушы ақуыз. Бұл бета-галактозидтік пермеаза штаммы мелибиозаны және басқа галактозидтерді сутектік, натрийлік немесе литийлік иондармен бірге тасымалдау арқылы жасуша мембранасы арқылы тасымалдайды.
Beta galactoside permeases can describe any transport proteins that enable a cell to uptake, and thus accumulate, beta galactosides. One known example of these transport proteins is the melibiose, or melB, carrier protein derived from the melB gene of E. coli. This strain of beta galactoside permease is known it transport melibiose and other galactosides across the cell membrane using hydrogen, sodium, or lithium ions in cotransport.
Фосфатид қышқылының циклына қатысы
1962 жылы Хироси Никаидоның алғашқы зерттеулері, бета-галактозидтік пермеазаның жасушадағы активтілігі мен E. coli-дегі фосфолипидтердің алмасу жылдамдығы арасында тікелей байланыс бар екенін көрсетеді. Оның грамположительный және грамтеріс бактериялық жасушалармен әртүрлі жағдайларда жүргізген тәжірибелерінде, бета-галактозидтік пермеазаның ең жоғары активтілігі кезінде фосфолипидтердегі P32 деңгейінің жоғарылағаны анықталды. Осыған сүйене отырып, Никаидо бұл корреляция фосфолипидтердің бета-галактозидтерді жасуша мембранасы арқылы тасымалдау процесіне қатыс екенін көрсетеді деп қорытындылады. Алайда, 1965 жылы Альвин Тарлов пен Юджин Кеннедидің көміртекті маркерлерді пайдаланған келесі зерттеулері, бета-галактозидтің жиналу деңгейінің артуымен бірге фосфордан басқа глицерин және серин деңгейлерінің де жоғарылағанын көрсетті. Галактозидтер деңгейінің өсуімен байланысты осы бейтарап аминқышқылдарының болуы, пермеаза активтілігінің жоғарылауы мен жасушадағы бейорганикалық фосфат мөлшерінің өсуі арасындағы тікелей байланыстың нашарлауын көрсетеді.
Early studies by Hiroshi Nikaido in 1962 suggest a direct relationship between the amount of beta galactoside permease activity in a cell and the turnover rate of phospholipids in E. coli. In his experiments with gram positive and gram negative bacterial cells under varying conditions, the level of P32 in phospholipids was found to be increased under conditions of maximal activity in beta galactoside permease. Insofar, Nikaido concluded that this correlation suggested that phospholipids are involved in the process of transporting beta galactosides through the cell membrane. However, later research in 1965 by Alvin Tarlov and Eugene Kennedy using carbon tracers reveals increased levels of glycerol and serine, in addition to those of phosphorus, in the presence of increasing levels of beta galactoside accumulation. The existence of these otherwise inert amino acids in relation to increasing levels of galactosides indicates a far less direct correlation between increasing levels of permease activity with increasing amounts of inorganic phosphate in the cell.