Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Секреторный белок – это любой белок, будь то эндокринный или экзокриновый, который выделяется клеткой. Секреторные белки включают в себя множество гормонов, ферментов, токсинов и антимикробных пептидов. Секреторные белки синтезируются в эндоплазматической сети.
A secretory protein is any protein, whether it be endocrine or exocrine, which is secreted by a cell. Secretory proteins include many hormones, enzymes, toxins, and antimicrobial peptides. Secretory proteins are synthesized in the endoplasmic reticulum.
Производство
Производство секреторного белка начинается как и любого другого белка. мРНК образуется и транспортируется в цитозоль, где она взаимодействует со свободной цитозольной рибосомой. Первая производимая часть, N-терминаль, содержит сигнальную последовательность, состоящую из 6–12 аминокислот с гидрофобными боковыми цепями. Эта последовательность распознается цитозольным белком SRP (Signal Recognition Particle), который останавливает трансляцию и способствует транспортировке комплекса мРНК-рибосомы к SRP-рецептору, расположенному в мембране эндоплазматической сети. По достижении ЭР, сигнальная последовательность передается в транслокон – белкопроводящий канал в мембране, который позволяет вновь синтезированному полипептиду быть транслоцированным в просвет ЭР. Диссоциация SRP от рибосомы возобновляет трансляцию секреторного белка. Сигнальная последовательность удаляется, и трансляция продолжается по мере продвижения образующейся цепи через транслокон (котрансляционная транслокация).
The production of a secretory protein starts like any other protein. The mRNA is produced and transported to the cytosol where it interacts with a free cytosolic ribosome. The part that is produced first, the N terminal, contains a signal sequence consisting of 6 to 12 amino acids with hydrophobic side chains. This sequence is recognised by a cytosolic protein, SRP (Signal Recognition Particle), which stops the translation and aids in the transport of the mRNA ribosome complex to an SRP receptor found in the membrane of the endoplasmic reticulum. When it arrives at the ER, the signal sequence is transferred to the translocon, a protein conducting channel in the membrane that allows the newly synthesized polypeptide to be translocated to the ER lumen. The dissociation of SRP from the ribosome restores the translation of the secretory protein. The signal sequence is removed and the translation continues while the produced chain moves through the translocon (cotranslational translocation).
Изменение
После завершения синтеза белка, он взаимодействует с другими белками для приобретения своей конечной формы.
After the production of the protein is completed, it interacts with several other proteins to gain its final state.
Эндоплазматическая сетка
После трансляции белки в эндоплазматической сети (ER) обеспечивают правильную укладку белка. Если после первой попытки укладка не удалась, предпринимается вторая попытка. Если и она не приводит к успеху, белок экспортируется в цитозоль и маркируется для разрушения. Помимо укладки, к белку также присоединяется сахарная цепь. После этих модификаций белок транспортируется в аппарат Гольджи с помощью покрытой везикулы, использующей белок покрытия COPII.
After translation, proteins within the ER make sure that the protein is folded correctly. If after a first attempt the folding is unsuccessful, a second folding is attempted. If this fails too the protein is exported to the cytosol and labelled for destruction. Aside from the folding, there is also a sugar chain added to the protein. After these changes, the protein is transported to the Golgi apparatus by a coated vesicle using coating protein COPII.
Аппарат Голджи
В аппарате Гольджи сахарные цепи модифицируются путем присоединения или удаления определенных сахаров. Секреторный белок покидает аппарат Гольджи в необолоченной везикуле.
In the Golgi apparatus, the sugar chains are modified by adding or removing certain sugars. The secretory protein leaves the Golgi apparatus by an uncoated vesicle.
Выделение
Мембранные белки с функциональными областями на цитозольной стороне как везикулы, так и клеточной мембраны обеспечивают взаимодействие везикулы с мембраной. Мембрана везикулы сливается с клеточной мембраной, в результате чего белок покидает клетку. Некоторые везикулы не сливаются немедленно и ожидают сигнала перед началом слияния. Это наблюдается в везикулах, содержащих нейротрансмиттер в пресинаптических клетках. Этот процесс представляет собой эффективный механизм межклеточной сигнализации посредством мембранного транспорта везикул от секреторных клеток к целевым клеткам в организме человека или животного. Этот процесс также применим к взаимодействию хозяина и патогена, где грамотрицательные бактерии секретируют внешние мембранные везикулы, содержащие полностью сформированные сигнальные белки и факторы вирулентности, посредством экзоцитоза наноразмерных везикул, чтобы контролировать активность клеток-хозяев или клеток-мишеней и использовать их ресурсы.
Membrane proteins with functional areas on the cytosolic side of both the vesicle and cell membrane make sure the vesicle associates with the membrane. The vesicle membrane fuses with the cell membrane and so the protein leaves the cell. Some vesicles don't fuse immediately and await a signal before starting the fusing. This is seen in vesicles carrying neurotransmitter in presynaptic cells. This process constitutes an effective cell cell signaling mechanism via membrane vesicle trafficking from secretory cell to the target cells in human or animal body. The process has been extended to the host–pathogen interface, wherein, gram negative bacteria secrete outer membrane vesicles containing fully conformed signal proteins and virulence factors via exocytosis of nano sized vesicles, in order to control host or target cell activities and exploit their environment.