Александр Джордж Огстон: Биография и вклад в биохимию
Alexander George Ogston
Александр Огстон: биография британского биохимика, специалиста по термодинамике биологических систем. Профессор ANU и президент Trinity College, Оксфорд.
Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Британский биохимик (1911–1996)
British biochemist (1911–96)
Александр Джордж Огстон (Alexander George Ogston) (30 января 1911 – 29 июня 1996) – британский биохимик, специализировавшийся на термодинамике биологических систем. Он был внуком сэра Александра Огстона, шотландского хирурга, открывшего стафилококк. С ним и Ричардом Докинзом, который по его рекомендации поступил изучать зоологию. В 1959 году он занял должность профессора физической биохимии в Школе медицинских исследований Джона Кертина при Австралийском национальном университете (ANU) в Канберре, где оставался до 1970 года, после чего вернулся в Оксфорд в качестве президента Тринити-колледжа. После выхода на пенсию в 1978 году он занимал должности приглашенного исследователя в Институте исследования рака в Филадельфии и в Школе медицинских исследований Джона Кертина при АНУ. Огстон был избран членом Королевского общества (FRS) в 1955 году и удостоен медали Дэви в 1986 году.
Alexander George Ogston FAA FRS (30 January 1911 – 29 June 1996) was a British biochemist who specialised in the thermodynamics of biological systems. He was a grandson of Sir Alexander Ogston, a Scottish surgeon who discovered Staphylococcus. with him, and Richard Dawkins, who chose to study zoology on his recommendation. In 1959 he took up an appointment as Professor of Physical Biochemistry at the John Curtin School of Medical Research at the Australian National University (ANU), Canberra, where he remained until 1970, when he returned to Oxford as President of Trinity College. On his retirement in 1978, he held visiting fellowships at the Institute for Cancer Research, Philadelphia and the John Curtin School of Medical Research, ANU. Ogston was elected FRS in 1955, and the Davy Medal in 1986.
Исследования
Огстон изучал потенциометрическое титрование аминокислот в неводных растворителях. Он проявлял особый интерес к синовиальной жидкости и волокнистым белкам. В более широком смысле, он занимался применением физико-химических методов для изучения размера, молекулярной массы и структуры молекул, таких как ультрацентрифугирование, которое он применял, например, к инсулину, и электрофорез. В связи с этим он внёс множество усовершенствований в оборудование, используемое для изучения физической химии белков. Например, он разработал новый тип аппарата для измерения вязкости. Он проводил многочисленные исследования ферментов, таких как пероксидаза и креатинфосфотрансфераза. Он внес вклад в общую область кинетики ферментов, изучая активацию и ингибирование. Он критически оценил предположения о повторяющейся структуре белков, выдвинутые Бергманом и Ниманом, а также Винчем, которые активно обсуждались в 1940-х годах.
Ogston studied potentiometric titration of amino acids in non aqueous solvents. He was particularly interested in sinovial fluid, and fibrous proteins. More generally, he worked on the use of physico chemical methods to study the size, weight and structure of molecules, such as ultracentrifugation, which he applied to insulin, for example, and electrophoresis. In this context he made many improvement to equipment used for studying the physical chemistry of proteins. For example, he devised a novel type of apparatus for measuring viscosity. He made many studies of enzymes such as peroxidase and creatine phosphotransferase. He contributed to the general field of enzyme kinetics by studying activation and inhibition. He made a sceptical study of the suggestions of a repetitive structure of proteins made by Bergmann and Niemann and by Wrinch that were widely discussed in the 1940s.
Прохиральность и трехточечная прикрепление
Понятие прохиральности необходимо для понимания некоторых аспектов стереоспецифичности ферментов. Огстон указал, что когда симметричная молекула помещается в асимметричную среду, такую как поверхность фермента, предположительно идентично расположенные группы становятся различимыми. Таким образом он показал, что ранее исключение нехирального цитрата в качестве возможного промежуточного соединения в трикарбоксилатном цикле было ошибочным. Кофейная чашка с одной ручкой – обычный пример прохирального объекта. Если ее поместить в ахиральную коррозионную жидкость, например, в концентрированную кислоту, то левая и правая стороны будут корродировать одинаково, поскольку их ничто не различает. Однако, если чашку держать в правой руке, то пить из левой стороны легко, а из правой – трудно. Иными словами, ахиральная среда, такая как кислота, не способна различать две стороны прохирального объекта, но хиральный объект, такой как человек, – способен. Следовательно, хиральный фермент, например, аконитаза, может по-разному воздействовать на две, казалось бы, эквивалентные группы на прохиральной молекуле, поэтому цитрат может являться промежуточным соединением в трикарбоксилатном цикле.
The concept of prochirality is necessary for understanding some aspects of enzyme stereospecificity. Ogston pointed out that when a symmetrical molecule is placed in an asymmetric environment, such as the surface of an enzyme, supposedly identically placed groups become distinguishable. In this way he showed that earlier exclusion of non chiral citrate as a possible intermediate in the tricarboxylate cycle was mistaken. A coffee mug with one handle is an everyday example of a prochiral object. If it is placed in an achiral corrosive liquid, such as a concentrated acid, then the left and right hand sides will be corroded equally because there is nothing to distinguish them. However, if the mug is held in a person's right hand it is easy to drink out of the left hand side but difficult to drink out of the right hand side. In other words, an achiral environment such as an acid cannot distinguish between the two sides of a prochiral, but a chiral object like a person can. Thus a chiral enzyme such as aconitase can act differently on two apparently equivalent groups on a prochiral molecule, so citrate can be an intermediate in the tricarboxylate cycle.