Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Британдық биохимик (1911–1996)
British biochemist (1911–96)
Александр Джордж Огстон (30 қаңтар 1911 – 29 маусым 1996) – биологиялық жүйелердің термодинамикасына маманданған британдық биохимик. Ол стафилококкты ашқан шотланд хирург сэр Александр Огстонның немересі болған. Оның ұсынысымен Ричард Докинс зоологияны оқуға түсті. 1959 жылы ол Австралия Ұлттық Университетінің (ANU) Канберрадағы Джон Кертин Медициналық зерттеу мектебінде физикалық биохимия профессоры қызметін атқара бастады, ол 1970 жылға дейін сол қызметте болды, содан кейін Оксфордқа Тринити колледжінің президенті ретінде оралды. 1978 жылы зейнетке шыққаннан кейін Филадельфиядағы Қатерлі ісіктерді зерттеу институтында және Джон Кертин Медициналық зерттеу мектебінде (ANU) қонақ ғылыми шәкіртақы алды. Огстон 1955 жылы FRS сайланды және 1986 жылы Дэви медалімен марапатталды.
Alexander George Ogston FAA FRS (30 January 1911 – 29 June 1996) was a British biochemist who specialised in the thermodynamics of biological systems. He was a grandson of Sir Alexander Ogston, a Scottish surgeon who discovered Staphylococcus. with him, and Richard Dawkins, who chose to study zoology on his recommendation. In 1959 he took up an appointment as Professor of Physical Biochemistry at the John Curtin School of Medical Research at the Australian National University (ANU), Canberra, where he remained until 1970, when he returned to Oxford as President of Trinity College. On his retirement in 1978, he held visiting fellowships at the Institute for Cancer Research, Philadelphia and the John Curtin School of Medical Research, ANU. Ogston was elected FRS in 1955, and the Davy Medal in 1986.
Зерттеу
Огстон аминқышқылдарының сулы емес еріткіштерде потенциометриялық титрлеуін зерттеді. Ол ерекше синовиал сұйықтық пен талшықты ақуыздарға қызығушылық танытты. Жалпы алғанда, ол молекулалардың мөлшері, салмағы және құрылымын зерттеу үшін физико-химиялық әдістерді қолданумен айналысты, мысалы, инсулинге және электрофорезге қолданған ультрацентрифугалау. Осыған байланысты ол ақуыздардың физикалық химиясын зерттеуге арналған құралдарды жетілдірді. Мысалы, ол тұтқырлықты өлшейтін жаңа типтегі аппарат ойлап тапты. Ол пероксидаза және креатин фосфотрансфераза сияқты ферменттерді көптеп зерттеді. Ферменттердің белсенділігі мен тежелуін зерттеу арқылы ол фермент кинетикасының жалпы саласына үлес қосты. Ол Бергманн мен Ниманн, сондай-ақ 1940 жылдары кеңінен талқыланған Вринчтың ақуыздардың қайталанатын құрылымы туралы ұсыныстарын сын тұрғысынан қарастырды.
Ogston studied potentiometric titration of amino acids in non aqueous solvents. He was particularly interested in sinovial fluid, and fibrous proteins. More generally, he worked on the use of physico chemical methods to study the size, weight and structure of molecules, such as ultracentrifugation, which he applied to insulin, for example, and electrophoresis. In this context he made many improvement to equipment used for studying the physical chemistry of proteins. For example, he devised a novel type of apparatus for measuring viscosity. He made many studies of enzymes such as peroxidase and creatine phosphotransferase. He contributed to the general field of enzyme kinetics by studying activation and inhibition. He made a sceptical study of the suggestions of a repetitive structure of proteins made by Bergmann and Niemann and by Wrinch that were widely discussed in the 1940s.
Прохиральдылық және үш нүктелі бекіту
Прохиралдылық ұғымы ферменттердің стереоспецификалық қасиеттерінің кейбір аспектілерін түсіну үшін қажет. Огстон симметриялық молекула фермент беті сияқты асимметриялық ортаға орналасқанда, бірдей орналасқан деп есептелетін топтар ерекшелене бастайтынын көрсетті. Осылайша ол трикарбоксилат циклындағы аралық зат ретінде бұрын қате жоюға ұшыраған хиральды емес цитраттың дұрыс еместігін дәлелдеді. Бір тұтқасы бар кофе кружкасы – прохиральды объектінің күнделікті мысалы. Егер оны концентрленген қышқыл сияқты ахиральдық коррозиялық сұйықтыққа салса, сол және оң жақтары теңдей тозып кетеді, себебі оларды ешбір нәрсе ерекшелендірмейді. Бірақ, егер кружка адамның оң қолында ұсталса, сол жағынан ішу оңай, ал оң жағынан ішу қиын. Яғни, қышқыл сияқты ахиральдық орта прохиралдың екі жағын ажырата алмайды, бірақ адам сияқты хиральды объект ажырата алады. Осылайша, аконитаза сияқты хиральды фермент прохиральды молекуладағы екі сырттай ұқсас топқа әртүрлі әсер ете алады, сондықтан цитрат трикарбоксилат циклының аралық заттарының бірі болуы мүмкін.
The concept of prochirality is necessary for understanding some aspects of enzyme stereospecificity. Ogston pointed out that when a symmetrical molecule is placed in an asymmetric environment, such as the surface of an enzyme, supposedly identically placed groups become distinguishable. In this way he showed that earlier exclusion of non chiral citrate as a possible intermediate in the tricarboxylate cycle was mistaken. A coffee mug with one handle is an everyday example of a prochiral object. If it is placed in an achiral corrosive liquid, such as a concentrated acid, then the left and right hand sides will be corroded equally because there is nothing to distinguish them. However, if the mug is held in a person's right hand it is easy to drink out of the left hand side but difficult to drink out of the right hand side. In other words, an achiral environment such as an acid cannot distinguish between the two sides of a prochiral, but a chiral object like a person can. Thus a chiral enzyme such as aconitase can act differently on two apparently equivalent groups on a prochiral molecule, so citrate can be an intermediate in the tricarboxylate cycle.