Введение

Минимальное количество энергии, необходимое для начала реакции или процесса.

В модели скоростей реакций Аррениуса энергия активации – это минимальное количество энергии, которой должны обладать реагенты для того, чтобы произошла химическая реакция. Энергия активации (Ea) реакции измеряется в килоджоулях на моль (кДж/моль) или килокалориях на моль (ккал/моль). Энергию активации можно представить как высоту потенциального барьера (иногда называемого энергетическим барьером), разделяющего минимумы потенциальной энергетической поверхности, соответствующие начальному и конечному термодинамическому состояниям. Для протекания химической реакции с заметной скоростью температура системы должна быть достаточно высокой, чтобы существенное число молекул обладало трансляционной энергией, равной или превышающей энергию активации. Термин "энергия активации" был введен в 1889 году шведским ученым Сванте Аррениусом.

Другие применения

Хотя энергия активации используется реже, она также применима к ядерным реакциям и различным другим физическим явлениям.

Зависимость от температуры и отношение к уравнению Аррениуса

Уравнение Аррениуса дает количественную основу для понимания связи между энергией активации и скоростью протекания реакции. Из этого уравнения энергия активации может быть определена по следующему соотношению:

где A — предэкспоненциальный фактор реакции, R — универсальная газовая постоянная, T — абсолютная температура (обычно в кельвинах), а k — коэффициент скорости реакции. Даже без знания величины A, Ea можно оценить по изменению коэффициентов скорости реакции в зависимости от температуры (в пределах применимости уравнения Аррениуса). На более продвинутом уровне, член энергии активации Аррениуса в уравнении Аррениуса лучше рассматривать как экспериментально определяемый параметр, который характеризует чувствительность скорости реакции к температуре. Существует два возражения против отождествления этой энергии активации с пороговым барьером для элементарной реакции. Во-первых, часто неясно, протекает ли реакция в одну стадию; пороговые барьеры, усредненные по всем элементарным стадиям, имеют ограниченную теоретическую ценность. Во-вторых, даже если изучаемая реакция является элементарной, на значения констант скорости, полученные в макроскопических экспериментах ("в колбе") с участием миллиардов молекул, влияет спектр индивидуальных столкновений, различающихся по геометрии и углам столкновения реагентов, а также по трансляционной и (возможно) колебательной энергии – все эти факторы могут приводить к различным микроскопическим скоростям реакции.

Катализаторы

Вещество, которое изменяет переходное состояние для снижения энергии активации, называется катализатором; катализатор, состоящий только из белка и (если применимо) кофакторов малых молекул, называется ферментом. Катализатор увеличивает скорость реакции, не расходуясь в процессе. Кроме того, катализатор снижает энергию активации, но не изменяет энергии исходных реагентов или продуктов, и, следовательно, не влияет на равновесие. Энергия реагентов и энергия продуктов остаются неизменными, изменяется лишь энергия активации (снижается). Катализатор способен уменьшить энергию активации, формируя переходное состояние более благоприятным образом. Катализаторы по своей природе обеспечивают более "комфортное" соответствие субстрата для перехода в переходное состояние. Это возможно благодаря высвобождению энергии, происходящему при связывании субстрата с активным центром катализатора. Эта энергия известна как энергия связывания. При связывании с катализатором субстраты участвуют в многочисленных стабилизирующих взаимодействиях, находясь в активном центре (например, водородные связи или силы Ван-дер-Ваальса). В активном центре происходит специфическое и благоприятное взаимодействие, пока субстрат не преобразуется в высокоэнергетическое переходное состояние. Формирование переходного состояния более благоприятно в присутствии катализатора, поскольку благоприятные стабилизирующие взаимодействия в активном центре высвобождают энергию. Химическая реакция легче формирует высокоэнергетическую переходную структуру, когда в активном центре катализатора обеспечивается стабилизирующее соответствие. Энергия связывания реакции – это энергия, высвобождаемая при благоприятном взаимодействии между субстратом и катализатором. Высвобождаемая энергия связывания способствует достижению нестабильного переходного состояния. Реакциям без катализаторов требуется больший приток энергии для достижения переходного состояния. Некатализируемые реакции не имеют свободной энергии, высвобождаемой за счет стабилизирующих взаимодействий в активном центре, как, например, в каталитических ферментных реакциях.

Отношение к энергии активации Гиббса

В уравнении Аррениуса термин «энергия активации» (Ea) используется для описания энергии, необходимой для достижения переходного состояния, и выполняется экспоненциальное соотношение 1=k = A exp(−Ea/RT). В теории переходного состояния, представляющей собой более сложную модель взаимосвязи между скоростью реакции и переходным состоянием, используется математическое соотношение, внешне похожее – уравнение Эйринга – для описания константы скорости реакции: 1=k = (kBT / h) exp(−ΔG^(‡) / RT). Однако, в отличие от феноменологического моделирования температурной зависимости скорости реакции, уравнение Эйринга моделирует отдельные элементарные стадии реакции. Таким образом, для многостадийного процесса прямая связь между двумя моделями отсутствует. Тем не менее, функциональные формы уравнений Аррениуса и Эйринга схожи, и для одностадийного процесса можно установить простые и химически значимые соответствия между параметрами Аррениуса и Эйринга. Вместо использования Ea, уравнение Эйринга использует понятие энергии Гиббса и символ ΔG‡ для обозначения энергии активации Гиббса, необходимой для достижения переходного состояния. В уравнении kB и h – это постоянные Больцмана и Планка соответственно. Хотя уравнения выглядят похоже, важно отметить, что энергия Гиббса содержит энтропический член в дополнение к энтальпийному. В уравнении Аррениуса этот энтропический член учитывается преэкспоненциальным фактором A. Более конкретно, свободную энергию активации Гиббса можно выразить через энтальпию и энтропию активации: ΔG^(‡) = ΔH^(‡) − T ΔS^(‡). Тогда, для одномолекулярной одностадийной реакции, выполняются приближенные соотношения Ea = ΔH^(‡) + RT и A = (kBT/h) exp(1 + ΔS^(‡)/R). Следует, однако, отметить, что в строгой теории Аррениуса A является температуронезависимой, в то время как здесь наблюдается линейная зависимость от T. Для одностадийного унимолекулярного процесса с периодом полураспада около 2 часов при комнатной температуре ΔG‡ составляет приблизительно 23 ккал/моль. Это также примерно соответствует величине Ea для реакции, протекающей в течение нескольких часов при комнатной температуре. Вследствие относительно небольшой величины TΔS‡ и RT при обычных температурах для большинства реакций, в нестрогой терминологии Ea, ΔG‡ и ΔH‡ часто отождествляются и все они называются «энергией активации». Энтальпия, энтропия и энергия активации Гиббса более корректно записываются как Δ‡Ho, Δ‡So и Δ‡Go соответственно, где символ «o» указывает на величину, рассчитанную для стандартных состояний. Однако некоторые авторы опускают «o» для упрощения записи. Общее изменение свободной энергии реакции не зависит от энергии активации. Физические и химические реакции могут быть экзергоническими или эндогоническими, но энергия активации не связана со спонтанностью реакции. Общее изменение энергии реакции не изменяется энергией активации.

Отрицательная энергия активации

В некоторых случаях скорость реакции снижается с повышением температуры. Если зависимость приблизительно экспоненциальная, так что постоянную скорости все еще можно описать уравнением Аррениуса, это приводит к отрицательному значению Ea. Элементарные реакции, демонстрирующие отрицательную энергию активации, как правило, являются безбарьерными, в которых протекание реакции зависит от захвата молекул в потенциальную яму. Повышение температуры приводит к уменьшению вероятности захвата сталкивающихся молекул друг другом (при этом большее число столкновений не приводит к реакции, поскольку более высокий импульс выводит сталкивающиеся частицы из потенциальной ямы), что выражается уменьшением сечения реакции с ростом температуры. Такая ситуация уже не позволяет напрямую интерпретировать ее как высоту потенциального барьера. Некоторые многостадийные реакции также могут иметь кажущуюся отрицательную энергию активации. Например, общая константа скорости k для двухстадийной реакции A → B, B → C задается формулой k = k2K1, где k2 – константа скорости, определяющая медленную вторую стадию, а K1 – константа равновесия быстрой первой стадии. В некоторых реакциях K1 уменьшается с температурой быстрее, чем увеличивается k2, в результате чего k фактически уменьшается с температурой, что соответствует отрицательной наблюдаемой энергии активации. Примером является окисление оксида азота, являющееся термомолекулярной реакцией 2NO + O2 → 2NO2. Закон скорости имеет отрицательную энергию активации. Это объясняется двухстадийным механизмом: 2NO ⇌ N2O2 и N2O2 + O2 → 2NO2. Некоторые реакции катионной полимеризации имеют отрицательную энергию активации, в результате чего скорость уменьшается с температурой. Для полимеризации роста цепи общая энергия активации равна Ea = Ei – Ep + Et, где i, p и t обозначают соответственно стадии инициирования, роста и обрыва цепи. Стадия роста обычно имеет очень малую энергию активации, поэтому общее значение становится отрицательным, если энергия активации обрыва цепи больше, чем энергия активации инициирования. Нормальный диапазон общих энергий активации для катионной полимеризации варьируется от 40.