Бактериородопсин – архейлерде кездесетін жарық энергиясын пайдаланып протон сорғысы ретінде жұмыс істейтін маңызды протеин. Химиялық энергияны өндіреді.
Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Бір жасушалы организмдер пайдаланатын ақуыз.
Protein used by single celled organisms
Бактериородопсин (Bop) – археялар, ең әйгілісі галоархеялар, евриархеоталардың бір класы қолданатын ақуыз. Ол протондық сорғы ретінде жұмыс істейді, яғни жарық энергиясын ұстап алып, оны жасуша мембранасы арқылы протондарды шығаруға пайдаланады. Соның нәтижесінде пайда болатын протондық градиент кейін химиялық энергияға айналады.
Bacteriorhodopsin (Bop) is a protein used by Archaea, most notably by haloarchaea, a class of the Euryarchaeota. It acts as a proton pump; that is, it captures light energy and uses it to move protons across the membrane out of the cell. The resulting proton gradient is subsequently converted into chemical energy.
Функция
Бактериородопсин – кейбір галоархеяларда, ең әйгілісі Halobacterium salinarum (бұрынғысы syn. H. halobium) табылатын жарық энергиясымен жұмыс істейтін H+ ион транспортері. Ақуыздың тудырған протондық градиенті АТФ синтазасымен аденозин трифосфатын (АТФ) өндіруге қолданылады. Бактериородопсин экспрессиялау арқылы архея жасушалары көміртек көзі болмаған кезде АТФ синтездей алады.
Bacteriorhodopsin is a light driven H+ ion transporter found in some haloarchaea, most notably Halobacterium salinarum (formerly known as syn. H. halobium). The proton motive force generated by the protein is used by ATP synthase to generate adenosine triphosphate (ATP). By expressing bacteriorhodopsin, the archaea cells are able to synthesise ATP in the absence of a carbon source.
Фотоциклдің жалпы көрінісі
Бактериородопсин – жарық энергиясымен жұмыс істейтін протондық сорғы. Ол фотонды сіңірген кезде өзінің изомеризация күйін транс-түрінен 13-цис түріне өзгертетін ретина молекуласы. Айналасындағы белок хромофор пішінінің өзгеруіне конформациялық өзгерістердің реттелген тізбегімен (жалпы фотоцикл деп аталады) жауап береді. Конформациялық өзгерістер белоктың ядросындағы сақталған аминқышқылдарының pKa мәндерін, соның ішінде Asp85, Asp96 және Шифф негізінің N атомын (Lys216) өзгертеді. Қышқылдың диссоциациялану тұрақтылығындағы осы ретті өзгерістер хромофор сіңіретін әрбір фотон үшін жасуша ішіндегі жағынан жасуша сыртындағы жағына бір протонның көшуіне әкеледі. Бактериородопсин фотоциклы тоғыз ерекше кезеңнен тұрады, олар "bR" деп белгіленген бастапқы немесе тынығу күйінен басталады. Аралық заттар бір әріппен таңбаланады және оларды сіңіру спектрлері арқылы ажыратуға болады. Тоғыз кезең: bR + фотон → K L M1 M2 M2' N N' O bR – белоктың жасуша сыртындағы бетінде.
Bacteriorhodopsin is a light driven proton pump. It is the retinal molecule that changes its isomerization state from all trans to 13 cis when it absorbs a photon. The surrounding protein responds to the change in the chromophore shape, by undergoing an ordered sequence of conformational changes (collectively known as the photocycle). The conformational changes alter the pKa values of conserved amino acids in the core of the protein, including Asp85, Asp96 and the Schiff base N atom (Lys216). These sequential changes in acid dissociation constant, result in the transfer of one proton from the intracellular side to the extracellular side of the membrane for each photon absorbed by the chromophore. The bacteriorhodopsin photocycle consists of nine distinct stages, starting from the ground or resting state, which is denoted 'bR'. The intermediates are identified by single letters and may be distinguished by their absorption spectra. The nine stages are:
bR + photon → K L M1 M2 M2' N N' O bR on the extracellular face of the protein.
Гомологтар және басқа ұқсас ақуыздар
Бактериородопсин микробтық родопсиндер тұқымдасына жатады. Оның гомологтарына археородопсин, жарықпен жұмыс істейтін хлоридтік насос галородопсин (оның кристалдық құрылымы да белгілі) және арнародопсин сияқты тікелей жарықпен белсендірілген каналдар кіреді. Бактериородопсин омыртқалы жануарлардың родопсиндеріне ұқсас, бұл пигменттер тор қабықта жарықты сезеді. Родопсиндер де ретиналды қамтиды; алайда, родопсин мен бактериородопсиннің функциялары әртүрлі және олардың аминқышқылдық тізбектерінде шектеулі ұқсастық бар. Родопсин де, бактериородопсин де 7TM рецепторлар тұқымдасына жатады, бірақ родопсин G белокпен байланысқан рецептор, ал бактериородопсин жоқ. Электрондық кристаллографияны атомдық деңгейдегі ақуыз құрылымын алу үшін алғаш рет қолданғанда, 1990 жылы бактериородопсиннің құрылымы анықталды. Кейін бұл G белокпен байланысқан рецепторлардың модельдерін құру үшін үлгі ретінде пайдаланылды, осы ақуыздар үшін кристаллографиялық құрылымдар да қолжетімді болған кезде. Атомдық күш микроскопиясы және фемтосекундтық кристаллографияны қолдана отырып, мика және шыны субстраттарда кеңінен зерттелді. Бактериялар, балдырлар және өсімдіктердегі барлық басқа фототрофтық жүйелер бактериородопсиннің орнына хлорофиллдер немесе бактериохлорофиллдерді пайдаланады. Олар да протондық градиентті жасайды, бірақ бірнеше басқа ақуыздардан тұратын электрондық тасымалдау тізбегі арқылы өте әртүрлі және жанама жолмен. Сонымен қатар, хлорофиллдер "антенналар" деп аталатын басқа пигменттердің көмегімен жарық энергиясын ұстайды; мұндай пигменттер бактериородопсинге негізделген жүйелерде жоқ. Фототрофия кем дегенде екі рет дербес дамыған болуы мүмкін: бір рет бактерияларда және бір рет археяларда.
Bacteriorhodopsin belongs to the microbial rhodopsin family. Its homologs include the archaerhodopsins, the light driven chloride pump halorhodopsin (for which the crystal structure is also known), and some directly light activated channels such as channelrhodopsin. Bacteriorhodopsin is similar to vertebrate rhodopsins, the pigments that sense light in the retina. Rhodopsins also contain retinal; however, the functions of rhodopsin and bacteriorhodopsin are different, and there is limited similarity in their amino acid sequences. Both rhodopsin and bacteriorhodopsin belong to the 7TM receptor family of proteins, but rhodopsin is a G protein coupled receptor and bacteriorhodopsin is not. In the first use of electron crystallography to obtain an atomic level protein structure, the structure of bacteriorhodopsin was resolved in 1990. It was then used as a template to build models of G protein coupled receptors before crystallographic structures were also available for these proteins. It has been excessively studied on both mica and glass substrates using Atomic force microscopy and Femtosecond crystallography. All other phototrophic systems in bacteria, algae, and plants use chlorophylls or bacteriochlorophylls rather than bacteriorhodopsin. These also produce a proton gradient, but in a quite different and more indirect way involving an electron transfer chain consisting of several other proteins. Furthermore, chlorophylls are aided in capturing light energy by other pigments known as "antennas"; these are not present in bacteriorhodopsin based systems. It is possible that phototrophy independently evolved at least twice, once in bacteria and once in archaea.