Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Белок, используемый одноклеточными организмами
Protein used by single celled organisms
Бактериородопсин (Bop) – это белок, используемый археями, в особенности галоархеями, классом Euryarchaeota. Он функционирует как протонный насос, то есть улавливает энергию света и использует её для перемещения протонов через мембрану наружу из клетки. Образующийся градиент протонов впоследствии преобразуется в химическую энергию.
Bacteriorhodopsin (Bop) is a protein used by Archaea, most notably by haloarchaea, a class of the Euryarchaeota. It acts as a proton pump; that is, it captures light energy and uses it to move protons across the membrane out of the cell. The resulting proton gradient is subsequently converted into chemical energy.
Функция
Бактериородопсин — светозависимый транспортер протонов, обнаруженный у некоторых галоархей, в особенности у Halobacterium salinarum (ранее известной как syn. H. halobium). Протонный движущий градиент, создаваемый этим белком, используется АТФ-синтазой для синтеза аденозинтрифосфата (АТФ). Экспрессируя бактериородопсин, клетки архей способны синтезировать АТФ без источника углерода.
Bacteriorhodopsin is a light driven H+ ion transporter found in some haloarchaea, most notably Halobacterium salinarum (formerly known as syn. H. halobium). The proton motive force generated by the protein is used by ATP synthase to generate adenosine triphosphate (ATP). By expressing bacteriorhodopsin, the archaea cells are able to synthesise ATP in the absence of a carbon source.
Обзор фотоцикла
Бактериородопсин – это световой протоновый насос. Это молекула ретиналя, которая изменяет свое состояние изомеризации с *все-транс* на *13-цис* при поглощении фотона. Окружающий белок реагирует на изменение формы хромофора, претерпевая упорядоченную последовательность конформационных изменений (в совокупности известную как фотоцикл). Конформационные изменения влияют на значения pKa консервативных аминокислот в ядре белка, включая Asp85, Asp96 и атом азота основания Шиффа (Lys216). Эти последовательные изменения в константе кислотной диссоциации приводят к переносу одного протона с внутриклеточной стороны мембраны на внеклеточную сторону за каждый поглощенный хромофором фотон. Фотоцикл бактериородопсина состоит из девяти различных стадий, начиная с основного или покоящегося состояния, обозначаемого как "bR". Промежуточные соединения идентифицируются отдельными буквами и могут быть различимы по спектрам поглощения. Девять стадий: bR + фотон → K L M1 M2 M2' N N' O bR на внеклеточной поверхности белка.
Bacteriorhodopsin is a light driven proton pump. It is the retinal molecule that changes its isomerization state from all trans to 13 cis when it absorbs a photon. The surrounding protein responds to the change in the chromophore shape, by undergoing an ordered sequence of conformational changes (collectively known as the photocycle). The conformational changes alter the pKa values of conserved amino acids in the core of the protein, including Asp85, Asp96 and the Schiff base N atom (Lys216). These sequential changes in acid dissociation constant, result in the transfer of one proton from the intracellular side to the extracellular side of the membrane for each photon absorbed by the chromophore. The bacteriorhodopsin photocycle consists of nine distinct stages, starting from the ground or resting state, which is denoted 'bR'. The intermediates are identified by single letters and may be distinguished by their absorption spectra. The nine stages are:
bR + photon → K L M1 M2 M2' N N' O bR on the extracellular face of the protein.
Гомологи и другие подобные белки
Бактериородопсин относится к семейству микробных родопсинов. Его гомологи включают архейродопсины, светоуправляемый хлоридный насос галородопсин (кристаллическая структура которого также известна) и некоторые непосредственно светоактивируемые каналы, такие как каналородопсин. Бактериородопсин сходен с родопсинами позвоночных – пигментами, воспринимающими свет в сетчатке. Родопсины также содержат ретиналь, однако функции родопсина и бактериородопсина различны, и сходство в их аминокислотных последовательностях ограничено. И родопсин, и бактериородопсин относятся к семейству 7ТМ-рецепторов, но родопсин является G-белок-связанным рецептором, а бактериородопсин – нет. Впервые в истории электронной кристаллографии для определения структуры белка на атомном уровне структура бактериородопсина была установлена в 1990 году. Затем она использовалась в качестве шаблона для построения моделей G-белок-связанных рецепторов до того, как стали доступны их кристаллографические структуры. Он был интенсивно изучен на слюде и стеклянных подложках с использованием атомно-силовой микроскопии и фемтосекундной кристаллографии. Все остальные фототрофические системы у бактерий, водорослей и растений используют хлорофиллы или бактериохлорофиллы, а не бактериородопсин. Они также создают протонный градиент, но совершенно иным, более косвенным способом, посредством цепи переноса электронов, состоящей из нескольких других белков. Кроме того, хлорофиллам в захвате световой энергии помогают другие пигменты, известные как "антенны", которых нет в системах на основе бактериородопсина. Возможно, фототрофия развивалась независимо как минимум дважды: один раз у бактерий и один раз у архей.
Bacteriorhodopsin belongs to the microbial rhodopsin family. Its homologs include the archaerhodopsins, the light driven chloride pump halorhodopsin (for which the crystal structure is also known), and some directly light activated channels such as channelrhodopsin. Bacteriorhodopsin is similar to vertebrate rhodopsins, the pigments that sense light in the retina. Rhodopsins also contain retinal; however, the functions of rhodopsin and bacteriorhodopsin are different, and there is limited similarity in their amino acid sequences. Both rhodopsin and bacteriorhodopsin belong to the 7TM receptor family of proteins, but rhodopsin is a G protein coupled receptor and bacteriorhodopsin is not. In the first use of electron crystallography to obtain an atomic level protein structure, the structure of bacteriorhodopsin was resolved in 1990. It was then used as a template to build models of G protein coupled receptors before crystallographic structures were also available for these proteins. It has been excessively studied on both mica and glass substrates using Atomic force microscopy and Femtosecond crystallography. All other phototrophic systems in bacteria, algae, and plants use chlorophylls or bacteriochlorophylls rather than bacteriorhodopsin. These also produce a proton gradient, but in a quite different and more indirect way involving an electron transfer chain consisting of several other proteins. Furthermore, chlorophylls are aided in capturing light energy by other pigments known as "antennas"; these are not present in bacteriorhodopsin based systems. It is possible that phototrophy independently evolved at least twice, once in bacteria and once in archaea.