Кіріспе

Рибулоза 1,5-бифосфат (RuBP) – фотосинтезге қатысатын, әсіресе өсімдіктердегі негізгі CO2 қабылдағышы болып табылатын органикалық зат. Бұл түссіз анион, кетопентоза (кетон тобы бар, бес көміртек атомынан тұратын қант) деп аталатын рибулозаның екі фосфат эфирі. RuBP тұздарын бөліп алуға болады, бірақ оның маңызды биологиялық функциясы ерітіндіде жүзеге асады. RuBP тек өсімдіктерде ғана емес, Архея, Бактерия және Эукариоталар сияқты тіршілік әлемінің барлық түрлерінде кездеседі.

Тарих

РуБП-ны алғаш рет Эндрю Бенсон 1951 жылы Беркли университетінің Мельвин Кальвиннің зертханасында жұмыс істеген кезде ашқан. Кальвин, ашылу кезінде зертханадан қашықта болғандықтан және бірлескен автор ретінде тізімделмеген, бастапқы мақаланың тақырыбынан толық молекула атауын алып тастап, оны тек "рибулоза" деп атады. Ол кезде молекула рибулоза дифосфаты (RDP немесе RuDP) деп белгілі болған, бірақ екі фосфат тобының бірімен-бірі жапсарланбағанын көрсету үшін "ди" префиксі "бис" деп өзгертілді.

Фотосинтездегі рөлі және Кальвин-Бенсон циклі

Рибулоза 1,5-бисфосфат карбоксилаза-оксигеназа (рубиско) ферменті RuBP пен көмірқышқыл газы арасындағы реакцияны катализдейді. Оның нәтижесінде 3-кето-2-карбоксиарабинитол 1,5-бисфосфат немесе 2'-карбокси-3-кето-D-арабинитол 1,5-бисфосфат (CKABP) деп аталатын өте тұрақсыз алты көміртекті аралық қосылыс пайда болады. Бұл алты көміртекті β-кетоқышқыл аралық қосылыс gem-диол түріндегі тағы бір алты көміртекті аралық қосылысқа гидратацияланады. Бұл аралық қосылыс 3-фосфоглицераттың (3 PGA) екі молекуласына ыдырайды, ол көптеген метаболизмдік жолдарда қолданылады және глюкозаға айналады. Кальвин-Бенсон циклында RuBP – рибулоза-5-фосфатының (глицеральдегид-3-фосфаты арқылы түзілетін) АТФ-пен фосфорлануының нәтижесі болып табылады.

Рубискомен өзара әсер ету

RuBP көміртекті бекітудің таза белсенділігін реттейтін рубиско ферментінің тежегіші ретінде әрекет етеді. RuBP рубисконың белсенді орнына байланысқан кезде, CO2 және Mg2+ арқылы карбамиляция арқылы белсендіру қабілеті тоқтатылады. Рубиско активазаның функциясы белсенді орындағы карбамиляцияны қайта жандандыру үшін RuBP және басқа да тежегіш байланысқан молекулаларды жоюды қамтиды. Фотореспирация кезінде RuBP 3 PGA-ға айналады. Кальвин-Бенсон циклы сияқты, фотореспирация жолы да ферменттік тиімсіздігімен ерекшеленеді. |C4 өсімдіктеріндегі қабық ұлпасындағы CO2 концентрациясының артуынан RuBP карбоксиляциясының күшеюі және рубисконың оттегіленуінің азаюы нәтижесінде фотореспирация жылдамдығы төмендейді.

Өлшем

RuBP |^{14}CO2 және RuBP-ді глицеральдегид-3-фосфатқа айналдыру арқылы изотоптық түрде өлшенуі мүмкін. G3P кейін ферменттік оптикалық талдау арқылы өлшенуі мүмкін. Биологиялық үлгілерде RuBP-нің көп мөлшерде болуына байланысты, субстраттың нақты резервуарларын – мысалы, хлоропласт ішіндегі RuBP-ді сыртқы RuBP-ден ажырату қосымша қиындық тудырады. Бұл мәселені шешудің бір жолы – субтрактивті қорытынды жасау, яғни жүйедегі жалпы RuBP-ні өлшеу, содан кейін резервуарды жою (мысалы, центрифугалау арқылы), жалпы RuBP-ні қайта өлшеу және осылайша берілген резервуардағы концентрацияны анықтау үшін айырмашылықты қолдану.