Кіріспе

Протеин кешені

Кондензиндер – митоз және мейоз кезінде хромосомалардың құрастырылуы мен бөлінуінде маңызды рөл атқаратын ірі протеин кешендері (1-сурет). Олардың құрамындағы бөліктері алғаш рет Ксенопус жұмыртқасының экстракттерінде құралған митоздық хромосомалардың негізгі компоненттері ретінде анықталған.

Эукариоттық типтер

Көптеген эукариоттық жасушаларда кондензин кешенінің екі түрі бар, олар кондензин I және кондензин II деп аталады, олардың әрқайсысы бес кішібірліктен тұрады (2-сурет). Кондензин I және II бірдей негізгі кішібірліктер жұбын бөліседі, SMC2 және SMC4, екеуі де SMC ақуыздары деп аталатын хромосомалық АТФазалардың үлкен отбасының құрамына кіреді (SMC – хромосомалардың құрылымдық тұрақтандырылуын білдіреді). Әрбір кешенде SMC емес реттеуші кішібірліктердің ерекше жиынтығы бар (клейзин кішібірлігі және HEAT қайталау кішібірліктерінің жұбы). Екі кешен де ірі, жалпы молекулалық массасы 650-700 кДа.

Күрделілік Кішібірлік Классификациясы Омыртқалылар D. melanogaster C. elegans S. cerevisiae S. pombe A. thaliana C. merolae T. thermophila кондензин I & II SMC2 SMC АТФазасы CAP E/SMC2 SMC2 MIX 1 Smc2 Cut14 CAP E1& E2 SMC2 Scm2 кондензин I & II SMC4 SMC АТФазасы CAP C/SMC4 SMC4/Gluon SMC 4 Smc4 Cut3 CAP C SMC4 Smc4 кондензин I CAP D2 HEAT IA CAP D2 CAP D2 DPY 28 Ycs4 Cnd1 CAB72176 CAP D2 Cpd1&2 кондензин I CAP G HEAT IB CAP G CAP G CAP G1 Ycg1 Cnd3 BAB08309 CAP G Cpg1 кондензин I CAP H клейзин CAP H CAP H/Barren DPY 26 Brn1 Cnd2 AAC25941 CAP H Cph1,2,3,4&5 кондензин II CAP D3 HEAT IIA CAP D3 CAP D3 HCP 6 At4g15890.1 CAP D3 кондензин II CAP G2 HEAT IIB CAP G2 CAP G2 CAP G2/HEB1 CAP G2 кондензин II CAP H2 клейзин CAP H2 CAP H2 KLE 2 CAP H2/HEB2 CAP H2 кондензин IDC SMC4 варианты SMC АТФазасы DPY 27

Кондензиннің негізгі кішібірліктері (SMC2 және SMC4) барлық зерттелген эукариоттық түрлерде сақталған. Кондензин I-ге тән SMC емес кішібірліктер де эукариоттарда сақталады, бірақ кондензин II-ге тән SMC емес кішібірліктердің кездесуі түрлер арасында өте өзгермелі. Мысалы, жеміс шыбыны Drosophila melanogaster-да кондензин II-нің CAP G2 кішібірлігі үшін ген жоқ. Басқа жәндік түрлерінде CAP D3 және/немесе CAP H кішібірліктері үшін гендер жиі жетіспейді, бұл кондензин II-ге тән SMC емес кішібірліктер жәндіктер эволюциясы кезінде жоғары таңдау қысымына ұшырағанын көрсетеді. Нематода Caenorhabditis elegans I және II кондензиндеріне ие. Алайда, бұл түрдің хромосомалық гендік реттеуге, яғни дозалық компенсацияға қатысатын үшінші кешені (кондензин I-ге жақын) бар. Кондензин IDC деп аталатын бұл кешенде нақты SMC4 кішібірлігі оның DPY 27 вариантымен ауыстырылады (2-сурет). Кейбір түрлер, мысалы саңырауқұлақтар (мысалы, Saccharomyces cerevisiae және Schizosaccharomyces pombe), кондензин II-ге тән барлық реттеуші кішібірліктерден айырылып қалады. Ал бір жасушалы, алғашқы қызыл балдырлар Cyanidioschyzon merolae, оның геном мөлшері ашытқыныкімен салыстырмалы, I және II кондензиндері бар. Осылайша, кондензин II-нің кездесуі мен эукариоттық геномдардың мөлшері арасында ешқандай байланыс жоқ. Тетрахимена термофиланың тек I кондензині бар. Дегенмен, оның екі реттеуші кішібірлігі (CAP D2 және CAP H) үшін бірнеше паралогтар бар, олардың кейбіреулері макронуклеусқа (гендік экспрессияға жауапты) немесе микронуклеусқа (көбеюге жауапты) нақты орналасады. Осылайша, бұл түрде әртүрлі реттеуші кішібірліктері бар және ядролық локализациясы ерекшеленетін кондензин I кешенінің бірнеше түрі бар. Бұл басқа түрлерде кездеспейтін ерекше қасиет.

Прокариоттық типтер

Прокариоттық түрлерде де хромосомалық (нуклеоидтік) ұйымдастыру және бөлінуде маңызды рөл атқаратын кондензинге ұқсас кешендер бар. Прокариоттық кондензиндерді екі типке бөлуге болады: SMC ScpAB және MukBEF. Көптеген эубактериялық және археялық түрлерде SMC ScpAB кездеседі, ал эубактериялардың (Гаммапротеобактериялар деп аталады) кіші тобында, соның ішінде Escherichia coli-де MukBEF бар. ScpA және MukF "клеизиндер" деп аталатын ақуыз отбасының мүшелері болып табылады.

Кешен Кіші бірлік Жіктелімі B. subtilis Caulobacter E. coli SMC ScpAB SMC ATPase SMC/BsSMC SMC SMC ScpAB ScpA клеизин ScpA ScpA SMC ScpAB ScpB қанат ScpB ScpB MukBEF MukB ATPase MukB MukBEF MukE қанат MukE MukBEF MukF клеизин MukF

SMC ScpAB және MukBEF арасындағы сәйкес кіші бірліктерінің өте ерекшеленетін бастапқы құрылымдарына қарамастан, олардың молекулалық архитектурасы және бұзылған жасушалық фенотиптеріне сүйене отырып, екі кешеннің де прокариоттық хромосоманы ұйымдастыру және динамикасында ұқсас, тіпті бірдей функцияларды атқаратынын қарастыру орынды. Сондықтан екі кешен де прокариоттық (немесе бактериялық) кондензиндер деп аталады. Жақындағы зерттеулер кейбір бактериялық түрлерде MukBEF-ке байланысты үшінші кешеннің (MksBEF деп аталады) пайда болуын хабарлайды.

Молекулалық құрылымдар

Конденсиндердің негізгі құрамдық бөліктері болып табылатын SMC димерлері ерекше V пішінін көрсетеді, олардың әрбір жағы қарама-қарсы бағытталған спиральді құрылымдардан тұрады (3-сурет; толық мәліметтер үшін SMC ақуыздарына қараңыз). Әрбір спиральді құрылымның ұзындығы шамамен 50 нм-ге жетеді, бұл шамамен 150 базалық жұптан тұратын қос спиральді ДНК (dsDNA) ұзындығына сәйкес келеді. Эукариоттық кондензин I және II кешендерінде клейзин суббірлігі SMC димерінің екі бас доменін байланыстырып, екі HEAT қайталамалы суббірлікке бекітеді (1-сурет). Алғашқы зерттеулер бактериялық конденсиндердің, мысалы, MukBEF және SMC ScpA бөліктерінің құрылымын анықтады. Эукариоттық кешендерде SMC2 SMC4 димерінің иілгіш және қол домендері, CAP G(ycg1)/CAP H(brn1) субкешені және CAP D2(ycs4)/CAP H(brn1) субкешені сияқты бірнеше субкешендер мен субдомендердің құрылымдары жарияланды. Атомдық күш микроскопиясының жылдам әдісі SMC димерінің қолдарының күтілгеннен гөрі әлдеқайда икемді екенін көрсетті.

Молекулалық белсенділік

Ксенопс жұмыртқасынан бөліп алынған Кондензин I – ДНК-ны стимуляциялайтын АТФаза болып табылады және АТФ гидролизіне тәуелді түрде (оң суперспиральдеу белсенділігі) қос тізбекті ДНК-ға оң супергеликалық кернеу енгізуге қабілетті. Басқа организмдердің конденсиндерінде де ұқсас белсенділіктер анықталды. Оң суперспиральдеу белсенділігі in vitro жағдайында Cdk1 фосфорилирлеуі арқылы белсендіріледі, бұл митоздық хромосомалардың құрастырылуына тікелей қатысатын физиологиялық белсенділіктердің бірі болуы мүмкін. Кондензин I ДНК-ны жиыстыруға көмектеседі және топоизомераза II арқылы әуес хроматидтердің бөлінуін ынталандырады деп болжанады. Алғашқы бір ДНК молекуласымен жүргізілген тәжірибелер, Кондензин I ДНК-ны АТФ гидролизіне тәуелді түрде тығыздай алатынын нақты уақытта көрсетті. Соңғы бір молекулалық тәжірибелер, қамыр дрожжасының Кондензин I қос тізбекті ДНК (моторлық белсенділік) бойымен жылғалы алатынын және АТФ гидролизіне тәуелді түрде ДНК циклдерін "сығып шығара" алатынын көрсетті. Соңғы тәжірибелерде ДНК-дағы жеке Кондензин кешендерінің белсенділігі флуоресценттік бейнелеу арқылы нақты уақытта визуализацияланды, бұл Кондензин I шынымен де жылдам цикл сығып шығаратын мотор екенін және бір Кондензин I кешені секундына 1500 базалық жұп ДНК-ны қатаң АТФ тәуелді түрде сығып шығара алатынын көрсетті. Кондензин I ДНК-ны Ycg1 Brn1 суббөлімдері арасында бекітеді деп болжанады. Кондензиндердің нуклеосомалық ДНК-ға қалай әсер ететіні белгісіз. Жақында жасалған қайта құрастыру жүйесі гистон шапероны FACT-ті Кондензин I-мен шақырылған хромосомалардың in vitro құрастырылуының маңызды компоненті ретінде анықтады, бұл мәселеге маңызды түйін болды. Сондай-ақ, кондензиндер нуклеосомалық құрастыруды басып тастаған жағдайда да, клеткасыз экстракттарда хромосомаға ұқсас құрылымдарды құрай алатыны көрсетілді. Бұл байқау кондензиндер физиологиялық жағдайда нуклеосомалық емес ДНК-да кем дегенде жартылай жұмыс істей алатынын көрсетеді. Кондензин I және Кондензин II-нің молекулалық белсенділіктері қаншалықты ұқсас және қаншалықты әртүрлі? Екеуі де екі SMC суббөлімін бөліседі, бірақ әрқайсысында үш ерекше SMC емес суббөлімі бар (2-сурет). Бұл SMC емес суббөлімдердің әрекеттері арасындағы дұрыс тепе-таулық екі кешеннің цикл сығып шығару жылдамдығы мен митоздық хромосомалық құрастыру белсенділігінің айырмашылықтарын анықтай алады. Әртүрлі мутацияларды енгізу арқылы Кондензин I-ді Кондензин II сияқты белсенділігі бар кешенге айналдыруға және керісінше мүмкіндік бар. Стохастикалық жұптық контактілер және циклдік және кондензин аралық тартымдылықтың комбинациясы.

Митоз

Адам тіндік мәдениетіндегі жасушаларда екі кондензин кешені митоздық жасуша циклы барысында әртүрлі реттеледі (4-сурет). Кондензин II интерфаза кезінде жасуша ядросының ішінде болады және профаза ядросында хромосомалардың конденсациясының бастапқы кезеңіне қатысады. Ал, кондензин I интерфаза кезінде цитоплазмада орналасады және ядролық қабықшаның ыдырауынан (NEBD) кейін ғана, профазаның соңында хромосомаларға қол жеткізеді. Прометафаза және метафаза кезінде I және II кондензиндер бірлесіп, екі әпке хроматида толық ажыратылған таяқша тәрізді хромосомаларды құрастырады. Мұндай екі кешеннің ерекше динамикасы Ксенопус жұмыртқасының сығындыларында, егешқұйрықтың ооциттерінде және нейрондық діңгек жасушаларында байқалады, бұл оның әртүрлі организмдер мен жасуша түрлерінде сақталған негізгі реттеуші механизмнің бір бөлігі екенін көрсетеді. Бұл механизм екі кешеннің реттелген әрекетін қамтамасыз етеді, атап айтқанда, бірінші кондензин II, содан кейін кондензин I. Метафазалық хромосомаларда I және II кондензиндер орталық осьте бірін-бірі жаппай басып қалмайтын етіп толығады (5-сурет). In vivo тәжірибелер және Ксенопус жұмыртқасы сығындыларындағы иммунодеплеция тәжірибелері.

Кондензин I және II-нің митозға салыстырмалы үлесі әртүрлі эукариот түрлерінде әртүрлі болады. Мысалы, тышқандағы эмбриональды дамуда I және II кондензиндердің әрқайсысы маңызды рөл атқарады. Қызығы, C. elegans-тің ерте эмбриондарында кондензин II кондензин I-ге қарағанда басым рөл атқарады. Кондензин жетіспеушілігінің хромосомалық конформацияға тигізетін әсері бүршікленетін ашытқыда, бөлінетін ашытқыда және тауықтың DT40 жасушаларында зерттелді. Бұл зерттеулердің нәтижелері кондензиндердің митоздық хромосомалардың құрастырылуында маңызды рөл атқаратынын және кондензин I мен II осы процесте ерекше функцияларды атқаратынын күшті қолдайды. Сонымен қатар, сандық бейнелеу талдаулары зерттеушілерге адам метафазалық хромосомаларындағы кондензин кешендерінің санын санауға мүмкіндік береді.

Мейоз

Кондензиндер мейоз кезінде хромосомалардың құралуы мен бөлінуінде маңызды рөл атқарады. S. cerevisiae, D. melanogaster және C. elegans түрлеріндегі генетикалық зерттеулер туралы хабарланған. Егешқұйрықтарда мейоз кезінде кондензин кішібірліктеріне қойылатын талаптар антиденемен тежеу эксперименттері арқылы қарастырылды. Митоз кезінде, сондай-ақ тРНК гендерінің кластерленуінде көрсетілгендей. Фиссциондық ашытқыда кондензин I репликативтік бақылау бекетін реттеуге және РНК полимераза III транскрипциялаған гендердің кластерленуіне қатысады. C. elegans-та кондензин I-ге байланысты үшінші кондензин кешені (кондензин IDC) дозалық компенсацияның маңызды реттеушісі ретінде X хромосомаларының жоғары деңгейдегі құрылымын реттейді. D. melanogaster-де кондензин II кішібірліктері политен хромосомаларының ыдырауына және жұмыртқалық аналық жасушаларда хромосомалық аймақтардың қалыптасуына үлес қосады. Диплоидты жасушаларда трансвекцияны теріс реттейтіндігіне қатысты деректер бар. Сондай-ақ, кондензин I компоненттері жасуша циклынан шыққаннан кейін нейрондарда дұрыс ген экспрессиясын қамтамасыз ету үшін қажет екендігі хабарланды. A. thaliana-да кондензин II, мүмкін, ДНК зақымдануын жеңілдету арқылы, боронның артық мөлшеріне төзімділік үшін маңызды. Тышқанның интерфазалық ядроларында әртүрлі хромосомалардағы перицентромерлік гетерохроматин бір-бірімен байланысып, хромоцентрлер деп аталатын ірі құрылымды құрайды. Кондензин II жетіспейтін, бірақ кондензин I жетіспейтін жасушаларда хромоцентрлердің гиперкластерленуі байқалады, бұл кондензин II хромоцентрлердің кластерленуін басуда ерекше рөл атқаратынын көрсетеді. Schizosaccharomyces pombe фиссиондық ашытқының температураға сезімтал және/немесе ДНК зақымдануына сезімтал фенотипі бар мутанттары алынды. Бұл мутанттардың кейбіреулерінде кондензиннің HEAT кішібірліктерінде ақаулар болды, бұл HEAT кішібірліктері ДНК жөндеу үшін қажет екенін көрсетеді. Олардың ішінде митоздағы фосфорилирлеу ең жақсы зерттелген. Cdk1-дің фосфорилирлеуі кондензин I-нің суперспиральдену белсенділігі үшін маңызды. Cdk1-ден басқа, Aurora B және Polo-ның оң реттелуі туралы хабарланды. Бірнеше митоздық киназалар, Cdk1 және Mps1 кондензин II реттеуге қатысады. CAP D3 кішібірлігінің C-терминалды құйрығы адам кондензин II кешенінде Cdk1 фосфорилирлеуінің маңызды нысаны болып табылатыны көрсетілді. Кондензин II-нің CAP H2 суббірлігі SCFSlimb убиквитин лигазасының әрекеті арқылы Drosophila-да ыдырайды.

Ауруларға қатысты маңыздылығы

Адамның алғашқы микроцефалиясына жауапты ақуыздардың бірі – MCPH1 кондензин II-ні теріс реттеуге қабілетті екені көрсетілді. Mcph1 пациенттерінің жасушаларында кондензин II (бірақ кондензин I емес) гипербелсенді болып, G2 фазасында (яғни митозға ену алдында) хромосомалардың мерзімінен бұрын конденсациялануына алып келеді. Дегенмен, кондензин II-нің бұзылуының mcph1 микроцефалиясының этиологиясымен тікелей байланысы бар екенін көрсететін дерек жоқ. Соңғы кезде кондензин I немесе II суббөлімшелеріндегі гипоморфты мутациялар адамдарда микроцефалияға себеп болатыны хабарланды. Егешқұйрықтарда кондензин II суббөлімшелеріндегі гипоморфты мутациялар Т-жасушаларының дамуында нақты ақауларға әкеліп, Т-жасушалы лимфомаға ұшыратады. Нейрондық шектеу жасушалары және Т-жасушалары сияқты ерекше жасушалық бөліну режимдеріне ие жасуша түрлері кондензин суббөлімшелерінің мутацияларына ерекше сезімтал екендігін атап өту қызықты.

Эволюциялық әсері

Прокариоттарда кондензиндердің алғашқы түрлері кездеседі. Митоздық хромосома архитектурасына екі кондензин кешенінің салыстырмалы үлесі даму барысында өзгереді, бұл митоздық хромосомалардың морфологиясына әсер етеді. Осылайша, I және II конденсиндердің арасалмақтылығы эволюция және даму процестерінде нәзік реттеледі.

Туыстары

Эукариоттық жасушаларда SMC ақуыз кешендерінің тағы екі класы кездеседі. Кохезин SMC1 және SMC3-тан тұрады және әпкелері хроматидтердің байланысын қамтамасыз етеді. SMC5/6 кешені SMC5 және SMC6-ны қамтиды және рекомбинациялық жөндеуде маңызды рөл атқарады.