Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Кіріспе
Трипанотион – спермидин (полиамин) линкерімен қосылған екі глютатион молекуласынан тұратын глютатионның ерекше түрі. Ол лейшмания және трипаносомалар сияқты паразиттік протозоаларда кездеседі. Бұл протозоалық паразиттер лейшманиоз, ұйқы ауруы және Шагастың ауруын қоздырады. Трипанотионды Алан Фейрламб ашқан. Оның құрылымы химиялық синтез арқылы дәлелденді. Ол негізінен Kinetoplastida тобында кездеседі, бірақ Entamoeba histolytica сияқты басқа паразиттік протозоаларда да табылады. Адам организмінде бұл тиол болмағандықтан және паразиттердің тірі қалуы үшін қажетті болғандықтан, осы молекуланы жасайтын және пайдаланатын ферменттер осы ауруларды емдеу үшін жаңа дәрілерді әзірлеу мақсатында зерттеледі. Трипанотионға тәуелді ферменттерге редуктазалар, пероксидазалар, глиоксалазалар және трансферазалар жатады. Трипанотион дисульфид редуктазасы (TryR) – трипанотионға тәуелді алғашқы ашылған фермент (EC 1.8.1.12). Бұл NADPH-қа тәуелді флавофермент, ол трипанотион дисульфидін тотықтырады. TryR осы паразиттердің in vitro жағдайында да, адам организмінде де тірі қалуы үшін қажет. Трипанотионның басты функциясы – тотығу стресіне қарсы қорғану болып табылады. Мұнда трипанотионға тәуелді ферменттер, мысалы трипаредоксин пероксидазасы (TryP), трипанотионнан тікелей немесе тотығу-тотықсыздану аралық зат – трипаредоксин (TryX) арқылы түсетін электрондарды пайдаланып пероксидтерді тотықтырады. Трипанотионға тәуелді сутек пероксидінің метаболизмі бұл организмдер үшін өте маңызды, себебі оларда каталаза ферменті жоқ. Трипанозоматидтерде тиоредоксин редуктазаға баламалы фермент болмағандықтан, трипанотион редуктазасы – NADPH-тен осы антиоксидантты ферменттерге электрондардың жалғыз жолы болып табылады.
Trypanothione is an unusual form of glutathione containing two molecules of glutathione joined by a spermidine (polyamine) linker. It is found in parasitic protozoa such as leishmania and trypanosomes. These protozoal parasites are the cause of leishmaniasis, sleeping sickness and Chagas' disease. Trypanothione was discovered by Alan Fairlamb. Its structure was proven by chemical synthesis. It is present mainly in the Kinetoplastida but can be found in other parasitic protozoa such as Entamoeba histolytica. Since this thiol is absent from humans and is essential for the survival of the parasites, the enzymes that make and use this molecule are targets for the development of new drugs to treat these diseases. Trypanothione dependent enzymes include reductases, peroxidases, glyoxalases and transferases. Trypanothione disulfide reductase (TryR) was the first trypanothione dependent enzyme to be discovered (EC 1.8.1.12). It is an NADPH dependent flavoenzyme that reduces trypanothione disulfide. TryR is essential for survival of these parasites both in vitro and in the human host. A major function of trypanothione is in the defence against oxidative stress. Here, trypanothione dependent enzymes such as tryparedoxin peroxidase (TryP) reduce peroxides using electrons donated either directly from trypanothione, or via the redox intermediate tryparedoxin (TryX). Trypanothione dependent hydrogen peroxide metabolism is particularly important in these organisms because they lack catalase. Since the trypanosomatids also lack an equivalent of thioredoxin reductase, trypanothione reductase is the sole path that electrons can take from NADPH to these antioxidant enzymes.