Теңіз жәндіктеріндегі оттек тасымалдаушы гемеритрин
Hemerythrin
Геморитрин: теңіз жәндіктеріндегі оттекті тасымалдаушы белок. Құрамында гемо тобы жоқ, деоксигенденгенде түссіз, оттектенгенде қызғылт-күлгін түске енеді.
Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
InterPro Family
InterPro Family
Геморитрин (сонымен қатар геморитрин деп те жазылады; αἷμα, ἐρυθρός) – сипункулидтер, приапулидтер, брахиоподтар теңіз омыртқасыздарының топтарында және бір аннелид құрттар туысы, Магелонада оттегі (O2) тасымалын қамтамасыз ететін олигомерлік ақуыз. Миогеморитрин – теңіз омыртқасыздарының бұлшық еттерінде табылған мономерлік O2 байланыстыратын ақуыз. Геморитрин мен миогеморитрин оттегісіз күйде түссіз болады, бірақ оттегімен қаныққанда күлгін-қызғылт түске өтеді. Геморитрин атауынан көрінетіндей, геманы қамтымайды. Қандағы оттегі тасымалдаушы гемоглобин, гемоцианин және геморитрин атаулары гема тобына (тек глобиндерде кездеседі) сілтемейді. Керісінше, бұл атаулар грек тіліндегі "қан" сөзінен шыққан. Геморитрин кейбір құрттардың туа біткен иммунитетіне және алдыңғы тіндердің жаңаруына да көмектесуі мүмкін.
Hemerythrin (also spelled haemerythrin; αἷμα, ἐρυθρός) is an oligomeric protein responsible for oxygen (O2) transport in the marine invertebrate phyla of sipunculids, priapulids, brachiopods, and in a single annelid worm genus, Magelona. Myohemerythrin is a monomeric O2 binding protein found in the muscles of marine invertebrates. Hemerythrin and myohemerythrin are essentially colorless when deoxygenated, but turn a violet pink in the oxygenated state. Hemerythrin does not, as the name might suggest, contain a heme. The names of the blood oxygen transporters hemoglobin, hemocyanin, and hemerythrin do not refer to the heme group (only found in globins). Instead, these names are derived from the Greek word for blood. Hemerythrin may also contribute to innate immunity and anterior tissue regeneration in certain worms.
Төртіншілік құрылым және кооперативтік құрылым
Гемеритрин әдетте 13–14 кДа салмақты α және β типті кіші бірліктерден тұратын гомооктамер немесе гетерооктамер түрінде кездеседі, бірақ кейбір түрлерде димерлік, тримерлік және тетрамерлік гемеритриндер де болады. Әрбір кіші бірлікте екі ядролы темір орталығын байланыстыратын төрт α спиральді құрылым бар. Өлшеміне байланысты гемеритрин көбінесе қанда еркін қалмай, жасушалардың ішінде немесе "корпускулдарда" табылса, гемоглобиннен айырмашылығы, көптеген гемеритриндер оттегімен кооперативті байланыс жасамайды, сондықтан гемоглобинге қарағанда шамамен 1/4 есе тиімді. Дегенмен, кейбір брахиоподтарда гемеритрин О2-мен кооперативті байланыс көрсетеді. Кооперативті байланыс кіші бірліктер арасындағы өзара әрекеттесу арқылы жүзеге асырылады: бір кіші бірліктің оттегімен қанығуы екінші бірліктің оттегіге деген сәйкестігін арттырады. Гемеритриннің көміртек тотығына (CO) деген сәйкестігі, гемоглобинге қарағанда, О2-ға деген сәйкестігінен төмен, ал гемоглобин CO-ға өте жоғары сәйкестік көрсетеді. Гемеритриннің CO уытына төмен сәйкестігі О2 байланысындағы сутекті байланыстың ролін көрсетеді, бұл механизм CO кешендерімен үйлеспейді, себебі CO кешендері көбінесе сутекті байланысқа қатыспайды.
Hemerythrin typically exists as a homooctamer or heterooctamer composed of α and β type subunits of 13–14 kDa each, although some species have dimeric, trimeric and tetrameric hemerythrins. Each subunit has a four α helix fold binding a binuclear iron centre. Because of its size hemerythrin is usually found in cells or "corpuscles" in the blood rather than free floating. Unlike hemoglobin, most hemerythrins lack cooperative binding to oxygen, making it roughly 1/4 as efficient as hemoglobin. In some brachiopods though, hemerythrin shows cooperative binding of O2. Cooperative binding is achieved by interactions between subunits: the oxygenation of one subunit increases the affinity of a second unit for oxygen. Hemerythrin affinity for carbon monoxide (CO) is actually lower than its affinity for O2, unlike hemoglobin which has a very high affinity for CO. Hemerythrin's low affinity for CO poisoning reflects the role of hydrogen bonding in the binding of O2, a pathway mode that is incompatible with CO complexes which usually do not engage in hydrogen bonding.
Гемеритрин/HHE катионды байланыстыру доманы
Гемеритрин/HHE катиондық байланысу домені гемеритриндер, миогемеритриндер және олармен байланысты белоктарда дубликатталған домен ретінде кездеседі. Бұл домен гемеритринде темірге байланысады, бірақ Nereis diversicolor гемеритриніндегі кадмий сияқты, басқа металдарға да байланыса алатын байланысты белоктарда да кездеседі. Ол сондай-ақ Cupriavidus necator-дан алынған NorA белгісінде табылады, бұл белок азот оксидіне жауап беруді реттейді, бұл оның металл лигандаларының өзгеше құрылымын көрсетеді. Cryptococcus neoformans (Filobasidiella neoformans) гемеритрині/HHE катиондық байланысу домендерін қамтитын белок та азот оксидіне жауап беруге қатысады. Бұл доменді қамтитын Staphylococcus aureus белгісі, темір-күкірт кластерін жөндеу белгісі ScdA, организм төмен оттегі концентрациясы бар ортада өмір сүруге ауысқанда маңызды екені анықталды; мүмкін, бұл белок оттекті сақтаушы немесе жинағыш ретінде әрекет етеді. Бактерияларда кездесетін гемеритрин/HHE (H HxxxE HxxxH HxxxxD) белоктары сигналдарды беру және хемотаксис процесіне қатысады. Одан алыс туысқандары: H HxxxE H HxxxE белоктары (E3 лигазасын қоса) және жануарлардың F қораптық белоктары (H HExxE H HxxxE).
The hemerythrin/HHE cation binding domain occurs as a duplicated domain in hemerythrins, myohemerythrins and related proteins. This domain binds iron in hemerythrin, but can bind other metals in related proteins, such as cadmium in the Nereis diversicolor hemerythrin. It is also found in the NorA protein from Cupriavidus necator, this protein is a regulator of response to nitric oxide, which suggests a different set up for its metal ligands. A protein from Cryptococcus neoformans (Filobasidiella neoformans) that contains haemerythrin/HHE cation binding domains is also involved in nitric oxide response. A Staphylococcus aureus protein containing this domain, iron sulfur cluster repair protein ScdA, has been noted to be important when the organism switches to living in environments with low oxygen concentrations; perhaps this protein acts as an oxygen store or scavenger. Hemerythrin/HHE (H HxxxE HxxxH HxxxxD) proteins found in bacteria are implicated in signal transduction and chemotaxis. More distantly related ones include H HxxxE H HxxxE proteins (including the E3 ligase) and animal F box proteins (H HExxE H HxxxE).