Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
InterPro Family
InterPro Family
Гемеритрин (также пишется гемеритрин; αἷμα, ἐρυθρός) — олигомерный белок, отвечающий за транспорт кислорода (O2) у морских беспозвоночных типов сипункулид, приапулид, брахиопод и у единственного рода кольчатых червей, Magelona. Миогемеритрин — мономерный белок, связывающий O2, обнаруженный в мышцах морских беспозвоночных. Гемеритрин и миогемеритрин практически бесцветны в деоксигенированном состоянии, но становятся фиолетово-розовыми при насыщении кислородом. Вопреки названию, гемеритрин не содержит гема. Названия переносчиков кислорода крови – гемоглобин, гемоцианин и гемеритрин – не связаны с гемовой группой (которая содержится только в глобинах). Эти названия происходят от греческого слова, означающего кровь. Гемеритрин также может способствовать врожденному иммунитету и регенерации передних тканей у некоторых червей.
Hemerythrin (also spelled haemerythrin; αἷμα, ἐρυθρός) is an oligomeric protein responsible for oxygen (O2) transport in the marine invertebrate phyla of sipunculids, priapulids, brachiopods, and in a single annelid worm genus, Magelona. Myohemerythrin is a monomeric O2 binding protein found in the muscles of marine invertebrates. Hemerythrin and myohemerythrin are essentially colorless when deoxygenated, but turn a violet pink in the oxygenated state. Hemerythrin does not, as the name might suggest, contain a heme. The names of the blood oxygen transporters hemoglobin, hemocyanin, and hemerythrin do not refer to the heme group (only found in globins). Instead, these names are derived from the Greek word for blood. Hemerythrin may also contribute to innate immunity and anterior tissue regeneration in certain worms.
Четвертая структура и кооперативность
Гемеритрин обычно существует в виде гомооктамера или гетерооктамера, состоящего из α и β субъединиц массой 13–14 кДа каждая, хотя у некоторых видов встречаются димерные, тримерные и тетрамерные гемеритрины. Каждая субъединица имеет структуру, состоящую из четырех α-спиралей, связывающих биядерный железный центр. Из-за своих размеров гемеритрин обычно находится в клетках или "корпускулах" крови, а не в свободном состоянии. В отличие от гемоглобина, у большинства гемеритринов отсутствует кооперативное связывание с кислородом, что делает его примерно в четыре раза менее эффективным, чем гемоглобин. Однако у некоторых брахиопод гемеритрин демонстрирует кооперативное связывание с O2. Кооперативное связывание достигается за счет взаимодействий между субъединицами: оксигенация одной субъединицы повышает сродство второй субъединицы к кислороду. Сродство гемеритрина к монооксиду углерода (CO) на самом деле ниже, чем его сродство к O2, в отличие от гемоглобина, который обладает очень высоким сродством к CO. Низкое сродство гемеритрина к отравлению CO отражает роль водородных связей в связывании O2, механизм, несовместимый с комплексами CO, которые обычно не образуют водородные связи.
Hemerythrin typically exists as a homooctamer or heterooctamer composed of α and β type subunits of 13–14 kDa each, although some species have dimeric, trimeric and tetrameric hemerythrins. Each subunit has a four α helix fold binding a binuclear iron centre. Because of its size hemerythrin is usually found in cells or "corpuscles" in the blood rather than free floating. Unlike hemoglobin, most hemerythrins lack cooperative binding to oxygen, making it roughly 1/4 as efficient as hemoglobin. In some brachiopods though, hemerythrin shows cooperative binding of O2. Cooperative binding is achieved by interactions between subunits: the oxygenation of one subunit increases the affinity of a second unit for oxygen. Hemerythrin affinity for carbon monoxide (CO) is actually lower than its affinity for O2, unlike hemoglobin which has a very high affinity for CO. Hemerythrin's low affinity for CO poisoning reflects the role of hydrogen bonding in the binding of O2, a pathway mode that is incompatible with CO complexes which usually do not engage in hydrogen bonding.
Домен связывания гемеритрина/HHE-катионов
Домен связывания гемеритрина/HHE-катиона встречается в виде дублированного домена в гемеритринах, миогемеритринах и родственных белках. Этот домен связывает железо в гемеритрине, но может связывать другие металлы в родственных белках, такие как кадмий в гемеритрине Nereis diversicolor. Он также обнаружен в белке NorA из Cupriavidus necator, который является регулятором ответа на оксид азота, что указывает на иную конфигурацию его металлических лигандов. Белок из Cryptococcus neoformans (Filobasidiella neoformans), содержащий домены связывания гемеритрина/HHE-катиона, также вовлечен в ответ на оксид азота. Белок Staphylococcus aureus, содержащий этот домен – белок восстановления железо-серных кластеров ScdA – оказался важным при переходе организма к жизни в средах с низкой концентрацией кислорода; возможно, этот белок служит хранилищем или поглотителем кислорода. Гемеритрин/HHE-белки (H HxxxE HxxxH HxxxxD), обнаруженные у бактерий, участвуют в передаче сигналов и хемотаксисе. К более отдаленно родственным относятся белки H HxxxE H HxxxE (включая E3-лигазу) и белки F-бокса животных (H HExxE H HxxxE).
The hemerythrin/HHE cation binding domain occurs as a duplicated domain in hemerythrins, myohemerythrins and related proteins. This domain binds iron in hemerythrin, but can bind other metals in related proteins, such as cadmium in the Nereis diversicolor hemerythrin. It is also found in the NorA protein from Cupriavidus necator, this protein is a regulator of response to nitric oxide, which suggests a different set up for its metal ligands. A protein from Cryptococcus neoformans (Filobasidiella neoformans) that contains haemerythrin/HHE cation binding domains is also involved in nitric oxide response. A Staphylococcus aureus protein containing this domain, iron sulfur cluster repair protein ScdA, has been noted to be important when the organism switches to living in environments with low oxygen concentrations; perhaps this protein acts as an oxygen store or scavenger. Hemerythrin/HHE (H HxxxE HxxxH HxxxxD) proteins found in bacteria are implicated in signal transduction and chemotaxis. More distantly related ones include H HxxxE H HxxxE proteins (including the E3 ligase) and animal F box proteins (H HExxE H HxxxE).