Кіріспе

Темір-күкірт орталығымен электрондарды тасымалдайтын ақуыз отбасысы.

Риске ақуыздары – цитохром bc1 кешендері мен цитохром b6f кешендерінің темір-күкірт ақуыздары (ISP) компоненттері болып табылады және кейбір биологиялық жүйелерде электрон тасымалына жауапты. Джон С. Риске және оның әріптестері бұл ақуызды алғаш рет ашты және 1964 жылы сиыр митохондриялық ақуызының ацетилденген түрін бөліп алды. 1979 жылы Trumpower тобы сиыр митохондриясынан "тотығу факторын" бөліп алып, оның Риске темір-күкірт ақуызының қайта құрастырылатын белсенді түрі екенін көрсетті. Бұл [2Fe 2S] кластері ерекше, себебі екі Fe атомының бірі екі цистеин қалдығының орнына екі гистидин қалдығымен байланысқан. Олар өсімдіктерде, жануарларда және бактерияларда кездеседі, электронды азайту потенциалы -150-ден +400 мВ-қа дейін кең ауқымды.

Биологиялық қызметі

Убиквинол цитохром c редуктазасы (сонымен қатар bc1 кешені немесе III кешен деп аталады) – бактериялық және митохондриялық тотығу фосфорлану жүйелерінің ферменттік кешені. Ол убиквинол және цитохром c ұйқымды компоненттерінің тотығу-тотығудан айыру реакциясын катализдейді, бұл митохондрияның ішкі немесе бактериялық мембранасындағы электрохимиялық потенциал айырмашылығына әсер етеді, ол АТФ синтезімен байланысты. Кешен көптеген бактерияларда үш, ал митохондрияларда тоғыз суббөлімшеден тұрады: бактериялық және митохондриялық кешендер цитохром b және цитохром c1 суббөлімшелерін, сондай-ақ жоғары потенциалды 2Fe 2S кластерін қамтитын темір-күкірт "Риске" суббөлімшесін қамтиды. Митохондриялық формада тотығу орталықтары жоқ алты қосымша суббөлімше бар. Цианобактерияларда және өсімдіктердің хлоропластарында кездесетін пластохинон пластоцианин редуктазасы (b6f кешені) пластохинол мен цитохром f-тің тотығу-тотығудан айыруын катализдейді. Бұл кешен, функционалдық тұрғыдан убиквинол цитохром c редуктазасына ұқсас, цитохром b6, цитохром f және Риске суббөлімшелерін қамтиды. Риске суббөлімшесі убиквинол немесе пластохинол анионын байланыстыру, электронды 2Fe 2S кластеріне беру және содан кейін электронды цитохром c немесе цитохром f гема теміріне босату арқылы әрекет етеді. Риске домені [2Fe 2S] орталығына ие. Екі сақталған цистеин бір Fe ионын координациялайды, ал екінші Fe ионы екі сақталған гистидинмен координацияланады. 2Fe 2S кластері Риске суббөлімшесінің жоғары сақталған C терминалды аймағында орналасқан.

3D құрылым

Бірқатар Риске ақуыздарының кристалдық құрылымы белгілі. Екі субдоменнен тұратын жалпы құрылымы антипаралельді β-құрылыммен доминикалық және α спиральдерінің саны өзгеріп отыруы мүмкін. Митохондриялық және хлоропласттық ақуыздардағы кіші "кластерлік байланысу" субдомендері дерлік бірдей, ал үлкен субдомендер ортақ құрылымдық топологияға қарамастан едәуір өзгеше. [Fe2S2] кластерлік байланысу субдомендері толық емес антипаралельді β-баррель топологиясына ие. Домендегі Риске [Fe2S2] кластерінің бір темір атомы екі цистеин қалдығымен, ал екіншісі Nδ атомдары арқылы екі гистидин қалдығымен координацияланады. Кластерді координациялайтын лигандтар екі циклдан шығады; әр цикл бір Cys және бір His үлесін қосады.