Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Белки семейства с железо-серным центром, осуществляющие перенос электронов. Белки Риске являются компонентами железо-серных белков (ISP) комплексов цитохрома bc1 и цитохрома b6f и отвечают за перенос электронов в некоторых биологических системах. Джон С. Риске и его коллеги впервые обнаружили этот белок, а в 1964 году выделили ацетилированную форму митохондриального белка крупного рогатого скота. В 1979 году группа Трампауэра выделила "фактор окисления" из митохондрий крупного рогатого скота и показала, что это реконститутивно активная форма белка Риске, содержащего железо и серу. Этот [2Fe 2S] кластер уникален тем, что один из двух атомов Fe координируется двумя остатками гистидина, а не двумя остатками цистеина. Впоследствии они были обнаружены у растений, животных и бактерий, демонстрируя широкий диапазон потенциалов электронного восстановления от -150 до +400 мВ.
Protein family with an iron–sulfur center transferring electrons
Rieske proteins are iron–sulfur protein (ISP) components of cytochrome bc1 complexes and cytochrome b6f complexes and are responsible for electron transfer in some biological systems. John S. Rieske and co workers first discovered the protein and in 1964 isolated an acetylated form of the bovine mitochondrial protein. In 1979, Trumpower's team isolated the "oxidation factor" from bovine mitochondria and showed it was a reconstitutively active form of the Rieske iron sulfur protein
It is a unique [2Fe 2S] cluster in that one of the two Fe atoms is coordinated by two histidine residues rather than two cysteine residues. They have since been found in plants, animals, and bacteria with widely ranging electron reduction potentials from 150 to +400 mV.
Биологическая функция
Убихинол-цитохром c-редуктаза (также известная как комплекс bc1 или комплекс III) — это ферментный комплекс бактериальных и митохондриальных систем окислительного фосфорилирования. Она катализирует окислительно-восстановительную реакцию подвижных компонентов убихинола и цитохрома c, способствуя созданию электрохимического градиента потенциалов через внутреннюю митохондриальную или бактериальную мембрану, который связан с синтезом АТФ. Комплекс состоит из трех субъединиц у большинства бактерий и девяти в митохондриях: как бактериальные, так и митохондриальные комплексы содержат субъединицы цитохрома b и цитохрома c1, а также железо-серную субъединицу Rieske, содержащую высокопотенциальный 2Fe-2S кластер. Митохондриальная форма также включает шесть других субъединиц, не обладающих окислительно-восстановительными центрами. Пластохинон-пластоцианиновая редуктаза (комплекс b6f), присутствующая в цианобактериях и хлоропластах растений, катализирует окислительно-восстановительную реакцию пластохинола и цитохрома f. Этот комплекс, функционально сходный с убихинол-цитохром c-редуктазой, состоит из цитохрома b6, цитохрома f и субъединиц Rieske. Субъединица Rieske действует, связывая анион убихинола или пластохинола, передавая электрон в 2Fe-2S кластер, а затем высвобождая электрон на железо гема цитохрома c или цитохрома f. Домен Rieske содержит [2Fe-2S] центр. Два консервативных цистеина координируют один ион Fe, в то время как другой ион Fe координируется двумя консервативными гистидинами. 2Fe-2S кластер связан в высококонсервативном C-концевом участке субъединицы Rieske.
Ubiquinol cytochrome c reductase (also known as bc1 complex or complex III) is an enzyme complex of bacterial and mitochondrial oxidative phosphorylation systems. It catalyses the oxidation reduction reaction of the mobile components ubiquinol and cytochrome c, contributing to an electrochemical potential difference across the mitochondrial inner or bacterial membrane, which is linked to ATP synthesis. The complex consists of three subunits in most bacteria, and nine in mitochondria: both bacterial and mitochondrial complexes contain cytochrome b and cytochrome c1 subunits, and an iron–sulfur 'Rieske' subunit, which contains a high potential 2Fe 2S cluster. The mitochondrial form also includes six other subunits that do not possess redox centres. Plastoquinone plastocyanin reductase (b6f complex), present in cyanobacteria and the chloroplasts of plants, catalyses the oxidoreduction of plastoquinol and cytochrome f. This complex, which is functionally similar to ubiquinol cytochrome c reductase, comprises cytochrome b6, cytochrome f and Rieske subunits. The Rieske subunit acts by binding either a ubiquinol or plastoquinol anion, transferring an electron to the 2Fe 2S cluster, then releasing the electron to the cytochrome c or cytochrome f heme iron. The Rieske domain has a [2Fe 2S] center. Two conserved cysteines coordinate one Fe ion while the other Fe ion is coordinated by two conserved histidines. The 2Fe 2S cluster is bound in the highly conserved C terminal region of the Rieske subunit.
3D структура
Известны кристаллические структуры ряда белков Риске. Общая структура, состоящая из двух субдоменов, характеризуется преобладанием антипараллельной β-структуры и содержит переменное количество α-спиралей. Меньшие субдомены, "связывающие кластеры", в митохондриальных и хлоропластных белках практически идентичны, в то время как большие субдомены существенно различаются, несмотря на общую топологию сворачивания. Субдомены, связывающие кластер [Fe2S2], имеют топологию неполного антипараллельного β-бареля. Один атом железа кластера Риске [Fe2S2] в субдомене координируется двумя остатками цистеина, а другой – двумя остатками гистидина через атомы Nδ. Лиганды, координирующие кластер, происходят из двух петель; каждая петля обеспечивает один Cys и один His.
The crystal structures of a number of Rieske proteins are known. The overall fold, comprising two subdomains, is dominated by antiparallel β structure and contains variable numbers of α helices. The smaller "cluster binding" subdomains in mitochondrial and chloroplast proteins are virtually identical, whereas the large subdomains are substantially different in spite of a common folding topology. The [Fe2S2] cluster binding subdomains have the topology of an incomplete antiparallel β barrel. One iron atom of the Rieske [Fe2S2] cluster in the domain is coordinated by two cysteine residues and the other is coordinated by two histidine residues through the Nδ atoms. The ligands coordinating the cluster originate from two loops; each loop contributes one Cys and one His.