Кіріспе

Novartis компаниясы әзірлеген препарат.

Омигапил (TCH346 немесе CGP3466) – Novartis компаниясы әзірлеген және Паркинсон ауруын (ПА) және амиотрофиялық бүйірлік склерозды (АБС) емдеуге көмектесетіндігі үшін клиникалық сынақтарда тексерілген препарат. ПА және АБС үшін препаратты әзірлеу тиісті нәтиже бермегендіктен тоқтатылды, бірақ Santhera Pharmaceuticals компаниясы туа біткен бұлшықет дистрофиясын (ТБД) емдеу үшін осы құралды сатып алды. Омигапил алғаш рет Базель қаласындағы (Швейцария) Ciba Geigy компаниясында синтезделген. Содан бері Santhera Pharmaceuticals компаниясы омигапилдің өндірісін және ТБД бойынша клиникалық алдын ала сынақтарын өз мойнына алды. 2008 жылдың мамыр айында омигапилге клиникалық сынақтарды бастау үшін «жетім препарат» мәртебесі берілді. Фармакокинетикалық сынақтар 2012 жылдың екінші жартысында ламинин α2 жетіспеушілігі бар туа біткен бұлшықет дистрофиясы (MDC1A) және VI коллагенге байланысты миопатиясы бар балалар үшін препараттың тиісті фармакокинетикалық профилін анықтау мақсатымен басталады. Santhera Pharmaceuticals компаниясы 1-кезеңдегі клиникалық сынақты препараттың қауіпсіздігін және балалардағы фармакокинетикалық профилі ересектердегіден өзгеше емес екенін анықтау үшін пайдаланады. Алдағы клиникалық сынақ АҚШ-та National Institute of Neurological Disorders and Stroke/National Institute of Health (NNDCS/NINDS) (Бейтсда, Мэриленд штаты) және Ұлыбританияда Great Ormond Street Hospital (UCL) ауруханаларында өтеді.

Әрекет ету механизмі

Омигапил клетканың программаланған өлімін (апоптозды) глицеральдегид-3-фосфат дегидрогеназа (GAPDH) және SIAH1 ферменттері арқылы тежейді. Гликолиздік үй шаруашылығы ферменті GAPDH нейрондық азот оксиді синтазасы арқылы реттеледі. Азот оксидімен белсендірілгеннен кейін GAPDH убиквитин лигазасы SIAH1-ге байланысып, ядроға тасымалданады, онда ацетилтрансферазалар p300/CBP-ді белсендіріп, ацетилденуді және одан кейінгі транскрипцияны күшейтеді. GAPDH-нің нысаналары – проапоптотикалық гендер, мысалы, p53, p53 аппотоздың жоғары реттелген модуляторы (PUMA) және p21, сондай-ақ басқа да байланысты нысаналар. Хемогенетикалық зерттеулер омигапилдің S-нитрозилдеу арқылы GAPDH белсендірілуін тежейтінін, бұл өз кезегінде SIAH1 байланысын және ядроға транслокациялануын болдырмайтынын көрсетеді (суретті қараңыз). GAPDH-де бірнеше байланыс орындары бар екені ұсынылған. Омигапил бастапқыда B түріндегі MAO ферментін тежейтін моноамин оксидаза ингибиторы (MAO) селегилинге (L-депренил) құрылымдық жағынан ұқсас молекула ретінде әзірленген, бірақ омигапил MAO-ның ешқайсысын тежемейді. Селегилин Паркинсон ауруын емдеуде мәселелі, себебі ол метаболизденіп (метамфетаминге) айналады, бұл жағымсыз әсерлерге алып келеді. Омигапилдің трициклдік табиғатына байланысты, препарат амфетамин туындыларына метаболизденбейді. Омигапил Паркинсон ауруының жасушалық және егеуқұйрық модельдерінде селегилин сияқты нейропротективті агент ретінде әрекет етеді, бірақ оның нейропротективті әсері in vivo және in vitro зерттеулерде селегилинден 100 есе күшті.

Фармакокинетика

Омигапил қан-ми тосқауылынан өтеді және омигапил мономалеат тұзы түрінде ауызға қабылдағанда биологиялық қолжетімділікке ие. Зерттеулер кеміргіштер мен приматтарда доза-жауап қисығының қоңырау тәрізді екенін көрсетті. Резус маймылдарына арналған доза тері астына 0,014-0,14 мг/кг аралығында оңтайландырылды. Паркинсон ауруына шалдыққан адамдардағы сынақтарда тәулігіне 0,5, 2,5 және 10 мг дозалар қарастырылды, нәтижесінде 70 кг салмақтағы адамға тәулігіне 0,3-3 мг дозалар таңдалды. Адам нейробластома (PAJU) жасушаларында омигапил ротенон және GAPDH артық өршуінен туындайтын улануды да болдырмайды. Омигапилдің белсенді концентрациясы шамамен 10−12 М-ден 10−5 М-ге дейін, ал ең жоғарысы шамамен 10−9 М құрайды. Омигапил беттік моторлық нейрон аксотомиясының жануарлар модельдерінде, сондай-ақ прогрессивті моторлық нейропатияның егешқұйрықтық модельдерінде, MPTP шақырған нигростриатальды дегенерацияда және оксидопамин шақырған нейрондық зақымдануда нейродегенерацияны болдырмайды. Бұл сирек кездесетін, бірақ өлімге әкелетін нәрестелік аурудың белгілері ауыр нәрестелік гипотониядан ("салғылы нәресте синдромы") бастап, шеттік нейропатияға, тұру немесе жүру қабілетінің жоқтығына, тыныс алу қиындықтарына және ерте жаста өлімге дейін жетеді. CMD жағдайларының көпшілігі скелет және жүрек бұлшық еттеріндегі базалық мембрана мен бұлшық ет арасындағы маңызды механикалық байланысты қамтамасыз ететін ламинин α2 ақуызының кішібірлігі ламининдегі генетикалық мутация нәтижесінде пайда болады. Бұл бұлшықеттердің дегенерациясына және шеттік жүйкелердің демиелинизациясына әкеледі. Ламинин α2 жетіспеушілігі бар туа біткен бұлшықет дистрофиясының (MDC1A) егешқұйрықтық моделінде омигапил бұлшықетте апоптозды тежеу, дене салмағының төмендеуі мен қаңқа деформациясының азаюы, қозғалыс белсенділігінің артуы және ерте өлімнен қорғау арқылы оң жауап бергені анықталды. Сонымен қатар, омигапил бұлшықет функциясы мен күшін жақсартуда, MDC1A егешқұйрықтарында клеткадан тыс матрица молекуласы мини-агриннің экспрессиясы жоғары болған кезде, одан да тиімді екені анықталды. Омигапил және мини-агриннің асыра экспрессиясы механикалық жүктемеге төзімділікті арттыратын және MDC1A егешқұйрықтарында бұлшықеттің жаңаруын жақсартатын қос емдеу ретінде жұмыс істейді. Адамдарда мини-агриннің қаңқа бұлшық еттеріне енгізу технологиясы әлі қолжетімді болмағандықтан, омигапил CMD-ні емдеуге көмектесетін клиникалық сынақтарға дайын. Омигапил Паркинсон ауруы және АЛС үшін клиникалық сынақтардан жан-жақты тексерілді, бұл препараттың туа біткен бұлшықет дистрофиясы үшін клиникалық сынақтарды бастауға қауіпсіз екенін көрсетеді.

Депрессия

Кетамин сияқты жылдам әсер ететін антидепрессанттар аясында in vitro зерттеулер жүргізілді.