Введение
Сила притяжения или отталкивания между молекулами и соседними частицами
An intermolecular force (IMF) (or secondary force) is the force that mediates interaction between molecules, including the electromagnetic forces of attraction
or repulsion which act between atoms and other types of neighbouring particles, e. g. atoms or ions. Intermolecular forces are weak relative to intramolecular forces – the forces which hold a molecule together. For example, the covalent bond, involving sharing electron pairs between atoms, is much stronger than the forces present between neighboring molecules. Both sets of forces are essential parts of force fields frequently used in molecular mechanics. The first reference to the nature of microscopic forces is found in Alexis Clairaut's work Théorie de la figure de la Terre, published in Paris in 1743. Other scientists who have contributed to the investigation of microscopic forces include: Laplace, Gauss, Maxwell, Boltzmann and Pauling. Attractive intermolecular forces are categorized into the following types:
Hydrogen bonding
Ion–dipole forces and ion–induced dipole force
Cation–π, σ–π and π–π bonding
Van der Waals forces – Keesom force, Debye force, and London dispersion force
Cation–cation bonding
Salt bridge (protein and supramolecular)
Information on intermolecular forces is obtained by macroscopic measurements of properties like viscosity, pressure, volume, temperature (PVT) data. The link to microscopic aspects is given by virial coefficients and intermolecular pair potentials, such as the Mie potential, Buckingham potential or Lennard Jones potential. In the broadest sense, it can be understood as such interactions between any particles (molecules, atoms, ions and molecular ions) in which the formation of chemical, that is, ionic, covalent or metallic bonds does not occur. In other words, these interactions are significantly weaker than covalent ones and do not lead to a significant restructuring of the electronic structure of the interacting particles. (This is only partially true. For example, all enzymatic and catalytic reactions begin with a weak intermolecular interaction between a substrate and an enzyme or a molecule with a catalyst, but several such weak interactions with the required spatial configuration of the active center of the enzyme lead to significant restructuring changes the energy state of molecules or substrate, which ultimately leads to the breaking of some and the formation of other covalent chemical bonds. Strictly speaking, all enzymatic reactions begin with intermolecular interactions between the substrate and the enzyme, therefore the importance of these interactions is especially great in biochemistry and molecular biology, and is the basis of enzymology).
Межмолекулярная сила (МФС) (или вторичная сила) – это сила, опосредующая взаимодействие между молекулами, включая электромагнитные силы притяжения или отталкивания, действующие между атомами и другими типами соседних частиц, например, атомами или ионами. Межмолекулярные силы слабы по сравнению с внутримолекулярными силами – силами, удерживающими молекулу вместе. Например, ковалентная связь, включающая обмен электронными парами между атомами, значительно сильнее сил, присутствующих между соседними молекулами. Оба набора сил являются важными компонентами силовых полей, часто используемых в молекулярной механике. Первое упоминание о природе микроскопических сил содержится в работе Алексиса Клеро «Теория фигуры Земли», опубликованной в Париже в 1743 году. Другие ученые, внесшие вклад в исследование микроскопических сил, включают: Лапласа, Гаусса, Максвелла, Больцмана и Полинга. Притягательные межмолекулярные силы классифицируются на следующие типы:
An intermolecular force (IMF) (or secondary force) is the force that mediates interaction between molecules, including the electromagnetic forces of attraction
or repulsion which act between atoms and other types of neighbouring particles, e. g. atoms or ions. Intermolecular forces are weak relative to intramolecular forces – the forces which hold a molecule together. For example, the covalent bond, involving sharing electron pairs between atoms, is much stronger than the forces present between neighboring molecules. Both sets of forces are essential parts of force fields frequently used in molecular mechanics. The first reference to the nature of microscopic forces is found in Alexis Clairaut's work Théorie de la figure de la Terre, published in Paris in 1743. Other scientists who have contributed to the investigation of microscopic forces include: Laplace, Gauss, Maxwell, Boltzmann and Pauling. Attractive intermolecular forces are categorized into the following types:
Hydrogen bonding
Ion–dipole forces and ion–induced dipole force
Cation–π, σ–π and π–π bonding
Van der Waals forces – Keesom force, Debye force, and London dispersion force
Cation–cation bonding
Salt bridge (protein and supramolecular)
Information on intermolecular forces is obtained by macroscopic measurements of properties like viscosity, pressure, volume, temperature (PVT) data. The link to microscopic aspects is given by virial coefficients and intermolecular pair potentials, such as the Mie potential, Buckingham potential or Lennard Jones potential. In the broadest sense, it can be understood as such interactions between any particles (molecules, atoms, ions and molecular ions) in which the formation of chemical, that is, ionic, covalent or metallic bonds does not occur. In other words, these interactions are significantly weaker than covalent ones and do not lead to a significant restructuring of the electronic structure of the interacting particles. (This is only partially true. For example, all enzymatic and catalytic reactions begin with a weak intermolecular interaction between a substrate and an enzyme or a molecule with a catalyst, but several such weak interactions with the required spatial configuration of the active center of the enzyme lead to significant restructuring changes the energy state of molecules or substrate, which ultimately leads to the breaking of some and the formation of other covalent chemical bonds. Strictly speaking, all enzymatic reactions begin with intermolecular interactions between the substrate and the enzyme, therefore the importance of these interactions is especially great in biochemistry and molecular biology, and is the basis of enzymology).
Водородная связь
Ионно-дипольные силы и ионно-индуцированные дипольные силы
Катион-π, σ-π и π-π взаимодействие
Силы Ван-дер-Ваальса – сила Кезома, сила Дебая и сила дисперсионных взаимодействий Лондона
Катион-катионное взаимодействие
Солевой мост (в белках и супрамолекулярных структурах)
An intermolecular force (IMF) (or secondary force) is the force that mediates interaction between molecules, including the electromagnetic forces of attraction
or repulsion which act between atoms and other types of neighbouring particles, e. g. atoms or ions. Intermolecular forces are weak relative to intramolecular forces – the forces which hold a molecule together. For example, the covalent bond, involving sharing electron pairs between atoms, is much stronger than the forces present between neighboring molecules. Both sets of forces are essential parts of force fields frequently used in molecular mechanics. The first reference to the nature of microscopic forces is found in Alexis Clairaut's work Théorie de la figure de la Terre, published in Paris in 1743. Other scientists who have contributed to the investigation of microscopic forces include: Laplace, Gauss, Maxwell, Boltzmann and Pauling. Attractive intermolecular forces are categorized into the following types:
Hydrogen bonding
Ion–dipole forces and ion–induced dipole force
Cation–π, σ–π and π–π bonding
Van der Waals forces – Keesom force, Debye force, and London dispersion force
Cation–cation bonding
Salt bridge (protein and supramolecular)
Information on intermolecular forces is obtained by macroscopic measurements of properties like viscosity, pressure, volume, temperature (PVT) data. The link to microscopic aspects is given by virial coefficients and intermolecular pair potentials, such as the Mie potential, Buckingham potential or Lennard Jones potential. In the broadest sense, it can be understood as such interactions between any particles (molecules, atoms, ions and molecular ions) in which the formation of chemical, that is, ionic, covalent or metallic bonds does not occur. In other words, these interactions are significantly weaker than covalent ones and do not lead to a significant restructuring of the electronic structure of the interacting particles. (This is only partially true. For example, all enzymatic and catalytic reactions begin with a weak intermolecular interaction between a substrate and an enzyme or a molecule with a catalyst, but several such weak interactions with the required spatial configuration of the active center of the enzyme lead to significant restructuring changes the energy state of molecules or substrate, which ultimately leads to the breaking of some and the formation of other covalent chemical bonds. Strictly speaking, all enzymatic reactions begin with intermolecular interactions between the substrate and the enzyme, therefore the importance of these interactions is especially great in biochemistry and molecular biology, and is the basis of enzymology).
Информация о межмолекулярных силах получается из макроскопических измерений свойств, таких как вязкость, давление, объем и температура (PVT-данные). Связь с микроскопическими аспектами обеспечивается вириальными коэффициентами и потенциалами межмолекулярного взаимодействия, такими как потенциал Ми, потенциал Баккингема или потенциал Леннарда-Джонса. В самом широком смысле это можно понимать как взаимодействие между любыми частицами (молекулами, атомами, ионами и молекулярными ионами), при котором не происходит образование химических, то есть ионных, ковалентных или металлических связей. Иными словами, эти взаимодействия значительно слабее ковалентных и не приводят к существенной реструктуризации электронной структуры взаимодействующих частиц. (Это лишь частично верно. Например, все ферментативные и каталитические реакции начинаются со слабого межмолекулярного взаимодействия между субстратом и ферментом или молекулой с катализатором, но несколько таких слабых взаимодействий с необходимой пространственной конфигурацией активного центра фермента приводят к значительным изменениям в энергетическом состоянии молекул или субстрата, что в конечном итоге приводит к разрыву одних и образованию других ковалентных химических связей. Строго говоря, все ферментативные реакции начинаются с межмолекулярных взаимодействий между субстратом и ферментом, поэтому важность этих взаимодействий особенно велика в биохимии и молекулярной биологии и является основой энзимологии).
An intermolecular force (IMF) (or secondary force) is the force that mediates interaction between molecules, including the electromagnetic forces of attraction
or repulsion which act between atoms and other types of neighbouring particles, e. g. atoms or ions. Intermolecular forces are weak relative to intramolecular forces – the forces which hold a molecule together. For example, the covalent bond, involving sharing electron pairs between atoms, is much stronger than the forces present between neighboring molecules. Both sets of forces are essential parts of force fields frequently used in molecular mechanics. The first reference to the nature of microscopic forces is found in Alexis Clairaut's work Théorie de la figure de la Terre, published in Paris in 1743. Other scientists who have contributed to the investigation of microscopic forces include: Laplace, Gauss, Maxwell, Boltzmann and Pauling. Attractive intermolecular forces are categorized into the following types:
Hydrogen bonding
Ion–dipole forces and ion–induced dipole force
Cation–π, σ–π and π–π bonding
Van der Waals forces – Keesom force, Debye force, and London dispersion force
Cation–cation bonding
Salt bridge (protein and supramolecular)
Information on intermolecular forces is obtained by macroscopic measurements of properties like viscosity, pressure, volume, temperature (PVT) data. The link to microscopic aspects is given by virial coefficients and intermolecular pair potentials, such as the Mie potential, Buckingham potential or Lennard Jones potential. In the broadest sense, it can be understood as such interactions between any particles (molecules, atoms, ions and molecular ions) in which the formation of chemical, that is, ionic, covalent or metallic bonds does not occur. In other words, these interactions are significantly weaker than covalent ones and do not lead to a significant restructuring of the electronic structure of the interacting particles. (This is only partially true. For example, all enzymatic and catalytic reactions begin with a weak intermolecular interaction between a substrate and an enzyme or a molecule with a catalyst, but several such weak interactions with the required spatial configuration of the active center of the enzyme lead to significant restructuring changes the energy state of molecules or substrate, which ultimately leads to the breaking of some and the formation of other covalent chemical bonds. Strictly speaking, all enzymatic reactions begin with intermolecular interactions between the substrate and the enzyme, therefore the importance of these interactions is especially great in biochemistry and molecular biology, and is the basis of enzymology).
Водородные связи
Водородная связь – это крайняя форма диполь-дипольного взаимодействия, относящаяся к притяжению между атомом водорода, ковалентно связанным с элементом с высокой электроотрицательностью, обычно азотом, кислородом или фтором. Водородную связь часто описывают как сильное электростатическое диполь-дипольное взаимодействие. Однако она также обладает некоторыми характеристиками ковалентной связи: она имеет направленный характер, сильнее взаимодействия Ван-дер-Ваальса, приводит к межатомным расстояниям, меньшим, чем сумма радиусов Ван-дер-Ваальса, и обычно включает ограниченное число взаимодействующих партнеров, что можно интерпретировать как своего рода валентность. Число водородных связей, образующихся между молекулами, равно числу активных пар. Молекула, отдающая свой водород, называется донорной молекулой, а молекула, содержащая неподеленную электронную пару, участвующую в образовании водородной связи, – акцепторной молекулой. Число активных пар равно наименьшему из числа атомов водорода у донора и числа неподеленных электронных пар у акцептора. Хотя это и не показано на диаграмме, молекулы воды имеют четыре активные связи. Две неподеленные электронные пары атома кислорода взаимодействуют с двумя атомами водорода, образуя две дополнительные водородные связи, а второй атом водорода также взаимодействует с соседним атомом кислорода. Межмолекулярные водородные связи обуславливают высокую температуру кипения воды (100 °C) по сравнению с другими гидридами 16-й группы, которые обладают ограниченной способностью к образованию водородных связей. Внутримолекулярные водородные связи частично ответственны за вторичную, третичную и четвертичную структуры белков и нуклеиновых кислот. Они также играют важную роль в структуре полимеров, как синтетических, так и природных.
Соляный мост
Притяжение между катионными и анионными центрами является нековалентным, или межмолекулярным взаимодействием, которое обычно называют ионным сочетанием или солевым мостом. Оно обусловлено главным образом электростатическими силами, хотя в водной среде ассоциация определяется энтропией и часто даже является эндотермической. Большинство солей образуют кристаллы с характерными расстояниями между ионами; в отличие от многих других нековалентных взаимодействий, солевые мосты не имеют направленности и в твердом состоянии обычно характеризуются контактом, определяемым исключительно радиусами Ван-дер-Ваальса ионов. Неорганические и органические ионы в воде при умеренной ионной силе I демонстрируют аналогичные значения ΔG для ассоциации посредством солевого моста, составляющие примерно 5–6 кДж/моль для 1:1 комбинации аниона и катиона, практически независимо от природы ионов (размера, поляризуемости и т. д.). Значения ΔG аддитивны и приблизительно линейно зависят от величины зарядов: взаимодействие, например, дважды заряженного фосфат-аниона с одинарно заряженным аммоний-катионом составляет около 2 × 5 = 10 кДж/моль. Значения ΔG зависят от ионной силы I раствора, как это описывается уравнением Дебая-Гюкеля; при нулевой ионной силе наблюдается ΔG = 8 кДж/моль.
Дипольное-дипольное взаимодействие и аналогичные взаимодействия
Дипольно-дипольное взаимодействие (или взаимодействие Кизома) — это электростатическое взаимодействие между молекулами, обладающими постоянными диполями. Это взаимодействие сильнее сил Лондона, но слабее ионного взаимодействия, поскольку в нём участвуют лишь частичные заряды. Эти взаимодействия стремятся ориентировать молекулы для усиления притяжения (снижения потенциальной энергии). Примером дипольно-дипольного взаимодействия служит хлороводород (HCl): положительный конец полярной молекулы притягивается к отрицательному концу другой молекулы, влияя на её положение. Полярные молекулы испытывают взаимное притяжение. Примеры полярных молекул включают хлороводород (HCl) и хлороформ (CHCl3). Часто молекулы содержат дипольные группы атомов, но при этом общий дипольный момент молекулы равен нулю. Это происходит, если симметрия молекулы приводит к взаимному уничтожению дипольных моментов. Такое наблюдается, например, в тетрахлорметане и углекислом газе. Дипольно-дипольное взаимодействие между двумя отдельными атомами обычно равно нулю, так как атомы редко обладают постоянным дипольным моментом. Взаимодействие Кизома является силой Ван-дер-Ваальса и рассматривается подробнее в разделе «Силы Ван-дер-Ваальса».
Дипольные и ионно-индуцированные дипольные силы
Ионно-дипольные и ионно-индуцированные дипольные силы аналогичны диполь-дипольным и диполь-индуцированным дипольным взаимодействиям, но включают ионы, а не только полярные и неполярные молекулы. Ионно-дипольные и ионно-индуцированные дипольные силы сильнее, чем диполь-дипольные взаимодействия, поскольку заряд любого иона значительно больше заряда дипольного момента. Ионно-дипольная связь прочнее водородной связи. Ионно-дипольная сила представляет собой взаимодействие между ионом и полярной молекулой. Они ориентируются таким образом, чтобы положительные и отрицательные группы находились рядом друг с другом, обеспечивая максимальное притяжение. Важным примером этого взаимодействия является гидратация ионов в воде, приводящая к образованию энтальпии гидратации. Полярные молекулы воды окружают ионы в воде, и энергия, выделяющаяся в этом процессе, называется энтальпией гидратации. Это взаимодействие имеет большое значение для объяснения стабильности различных ионов (например, Cu2+) в воде. Ионно-индуцированная дипольная сила представляет собой взаимодействие между ионом и неполярной молекулой. Подобно диполь-индуцированной дипольной силе, заряд иона вызывает искажение электронного облака неполярной молекулы.
Силы Ван-дер-Ваальса
Силы Ван-дер-Ваальса возникают в результате взаимодействия между незаряженными атомами или молекулами, приводя не только к таким явлениям, как когезия конденсированных фаз и физическая адсорбция газов, но и к универсальной силе притяжения между макроскопическими телами.
Влияние на поведение газов
Межмолекулярные силы отталкивают на малых расстояниях и притягивают на больших расстояниях (см. потенциал Леннарда-Джонса). В газе отталкивающая сила в основном препятствует одновременному занятию одного и того же объема двумя молекулами. Это приводит к тому, что реальный газ стремится занимать больший объем, чем идеальный газ при одинаковой температуре и давлении. Притягивающая сила сближает молекулы и заставляет реальный газ стремиться занимать меньший объем, чем идеальный газ. То, какая из этих сил преобладает, зависит от температуры и давления (см. коэффициент сжимаемости). В газе расстояния между молекулами обычно велики, поэтому межмолекулярные силы оказывают незначительное влияние. Притягивающая сила преодолевается не отталкиванием, а тепловой энергией молекул. Температура является мерой тепловой энергии, поэтому увеличение температуры ослабляет влияние притягивающей силы. В отличие от этого, на влияние отталкивающей силы температура практически не влияет. При сжатии газа для увеличения его плотности влияние притягивающей силы возрастает. Если газ достаточно сжать, притяжение может стать достаточно сильным, чтобы преодолеть тенденцию к рассеиванию молекул, вызванную тепловым движением. Тогда газ может сконденсироваться, образуя твердое или жидкое вещество, то есть конденсированную фазу. Низкая температура способствует образованию конденсированной фазы. В конденсированной фазе существует почти равновесие между силами притяжения и отталкивания.
Теории квантовой механики
Межмолекулярные силы, наблюдаемые между атомами и молекулами, могут быть феноменологически описаны как возникающие между постоянными и мгновенными диполями, как описано выше. В качестве альтернативы можно стремиться к фундаментальной, объединяющей теории, способной объяснить различные типы взаимодействий, такие как водородная связь, силы Ван-дер-Ваальса и диполь-дипольные взаимодействия. Как правило, это достигается путем применения принципов квантовой механики к молекулам, и теория возмущений Рэлея — Шрёдингера оказалась особенно эффективной в этом отношении. Применение такого квантово-механического подхода к существующим методам квантовой химии предоставляет ряд приближенных методов для анализа межмолекулярных взаимодействий. Одним из наиболее полезных методов визуализации подобных межмолекулярных взаимодействий в квантовой химии является индекс нековалентных взаимодействий, основанный на электронной плотности системы. Значительную роль в этом играют силы Лондона. В отношении топологии электронной плотности, недавно появились новые методы, основанные на анализе градиента электронной плотности, в частности, с разработкой IBSI (индекса внутренней прочности связи), опирающегося на методологию IGM (независимой градиентной модели).