Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Дефосфорилирлеу ферменті
Dephosphorylation enzyme
АТФазалар (Аденозин 5'-трифосфатаза, аденоилпирофосфатаза, АТФ монофосфатаза, трифосфатаза, SV40 T антигені, АТФ гидролазасы, V кешені (митохондриялық электрон тасымалы), (Ca2+ + Mg2+) АТФаза, HCO3− АТФаза, аденозин трифосфатаза) – АТФ-тың АДФ-қа және бос фосфат ионына ыдырауын немесе кері реакцияны катализдейтін ферменттер класы. Бұл дефосфорилирлеу реакциясы энергияны босатады, оны фермент (көбінесе) басқа химиялық реакцияларды қозғау үшін пайдаланады, әйтпесе олар өзінен-өзі жүрмейді. Бұл процесс барлық белгілі тіршілік нысандарында кеңінен таралған. Мұндай ферменттердің кейбіреулері интегралды мембраналық ақуыздар (биологиялық мембраналардың ішінде бекітілген) болып табылады және ерітінділерді мембрана арқылы, әдетте концентрациялық градиентке қарсы жылжытады. Бұлар трансмембраналық АТФазалар деп аталады.
ATPases (, Adenosine 5' TriPhosphatase, adenylpyrophosphatase, ATP monophosphatase, triphosphatase, SV40 T antigen, ATP hydrolase, complex V (mitochondrial electron transport), (Ca2+ + Mg2+) ATPase, HCO3− ATPase, adenosine triphosphatase) are a class of enzymes that catalyze the decomposition of ATP into ADP and a free phosphate ion or the inverse reaction. This dephosphorylation reaction releases energy, which the enzyme (in most cases) harnesses to drive other chemical reactions that would not otherwise occur. This process is widely used in all known forms of life. Some such enzymes are integral membrane proteins (anchored within biological membranes), and move solutes across the membrane, typically against their concentration gradient. These are called transmembrane ATPases.
Функциялар
Трансмембраналық АТФазалар жасушалық метаболизмге қажетті метаболиттерді импорттайды және жасушалық процестерге кедергі келтіретін токсиндерді, қалдықтарды және еріген заттарды экспорттайды. Маңызды мысалы – жасуша мембранасының потенциалын сақтайтын натрий-калий сорғысы (Na+/K+АТФазасы). Тағы бір мысал – асқазанның мазмұнын қышқылдандыратын сутек-калий АТФазасы (H+/K+АТФазасы немесе асқазан протонды сорғысы). АТФаза жануарларда генетикалық тұрғыдан сақталады; сондықтан АТФазаларға әсер ететін өсімдіктер өндіретін улы стероидтар – карденолидтер, жалпы және тиімді жануарлар токсиндерін құрайды, олар дозаға тәуелді әрекет етеді. Ауыстырғыштардан басқа, трансмембраналық АТФазалардың басқа категорияларына котранспортерлер мен сорғылар жатады (бірақ кейбір ауыстырғыштар да сорғылар болып табылады). Олардың кейбіреулері, мысалы Na+/K+АТФазасы, зарядтың таза ағынын тудырады, ал басқалары – тудырмайды. Бұлар сәйкесінше электрогендік және электронейтралды тасымалдаушылар деп аталады. "Мембранаға байланысқан мыс тасымалдағыш аденозин трифосфатазасы (Cu АТФазасы) мыс иондарын таңдап байланыстырады және оларды жасушаларға және олардан тасымалдайды (Harris et al. 1998 ж.)." Дереккөз: https://www.atsdr.cdc.gov/ToxProfiles/tp132.pdf 73-бет.
Transmembrane ATPases import metabolites necessary for cell metabolism and export toxins, wastes, and solutes that can hinder cellular processes. An important example is the sodium potassium pump (Na+/K+ATPase) that maintains the cell membrane potential. Another example is the hydrogen potassium ATPase (H+/K+ATPase or gastric proton pump) that acidifies the contents of the stomach. ATPase is genetically conserved in animals; therefore, cardenolides which are toxic steroids produced by plants that act on ATPases, make general and effective animal toxins that act dose dependently. Besides exchangers, other categories of transmembrane ATPase include co transporters and pumps (however, some exchangers are also pumps). Some of these, like the Na+/K+ATPase, cause a net flow of charge, but others do not. These are called electrogenic transporters and electroneutral transporters, respectively. "The membrane bound copper transporting adenosine triphosphatase (Cu ATPase), which selectively binds copper ions, transports copper ions into and out of cells (Harris et al. 1998)." Source: https://www. atsdr. cdc. gov/ToxProfiles/tp132. pdf p. 73
Құрылымы
Уокер мотивтері – нуклеотидтерді байланыстыру және гидролиз үшін маңызды белок тізбегі мотивтері. Бұл жалпы функциядан басқа, Уокер мотивтері тирозинкиназалардан басқа, барлық табиғи АТФазаларда кездеседі. Уокер мотивтері көбінесе бета-параққа айналған альфа-спираль құрайды, ол "ұя" (белок құрылымдық мотиві) ретінде өздігінен ұйымдасады. Бұл қазіргі АТФазалардың кішкентай НТФ байланыстыратын пептидтерден пайда болғандығынан, олардың өздігінен ұйымдасу қажеттілігінен деп есептеледі. Белокты жобалау табиғи АТФаза тізбектерін немесе құрылымдарын пайдаланбастан, АТФаза функциясын (әлсіз болса да) қайта жасай алады. Маңыздысы, барлық табиғи АТФазаларда қандай да бір бета-парақ құрылымы болса, жобаланған "Альтернативті АТФазада" мұндай құрылым жоқ. Бұл өмір үшін өте маңызды функция табиғатта кездеспейтін тізбектер мен құрылымдармен де мүмкін екенін көрсетеді.
The Walker motifs are a telltale protein sequence motif for nucleotide binding and hydrolysis. Beyond this broad function, the Walker motifs can be found in almost all natural ATPases, with the notable exception of tyrosine kinases. The Walker motifs commonly form a Beta sheet turn Alpha helix that is self organized as a Nest (protein structural motif). This is thought to be because modern ATPases evolved from small NTP binding peptides that had to be self organized. Protein design has been able to replicate the ATPase function (weakly) without using natural ATPase sequences or structures. Importantly, while all natural ATPases have some beta sheet structure, the designed "Alternative ATPase" lacks beta sheet structure, demonstrating that this life essential function is possible with sequences and structures not found in nature.
Механизм
АТФаза (Ф0Ф1 АТФ-синтаза деп те аталады) – иондарды мембрана арқылы жылжыту арқылы АТФ синтезін катализдейтін заряд тасымалдау кешені. Шеткі тіректердің саны АТФаза түріне байланысты: F АТФазаларда біреу, A АТФазаларда екеу, ал V АТФазаларда үшеу болады. F1 каталитикалық домен мембрананың N жағында орналасқан және АТФ синтезі мен ыдырауына қатысады, сондай-ақ тотығу фосфорилирлеуіне қатысады. F0 трансмембраналық домен иондардың мембрана арқылы қозғалысына қатысады. Бактериялық F0F1 АТФазасы ерігіш F1 доменінен және әр түрлі стехиометриясы бар бірнеше суббірліктерден тұратын трансмембраналық F0 доменінен тұрады. Орталық тіректі құрайтын γ және ε екі суббірлігі бар, олар F0-мен байланысқан. F0 сақина пішіндес c суббірлігінің олигомерін (c сақинасы) қамтиды. α суббірлігі b2 суббірлігіне жақын орналасқан және трансмембраналық суббірліктерді α3β3 және δ суббірліктеріне қосатын тіректі құрайды. F АТФ-синтазалары, митохондриялық F0F1 АТФ-синтазасынан басқа, құрылысы мен функциясы жағынан бірдей, онда 7-9 қосымша суббірлік бар. Митохондриялардағы, хлоропластардағы және бактериялық плазмалық мембраналардағы F АТФазалар (F1FO АТФазалар) АТФ-тың негізгі өндірушілері болып табылады, олар тотығу фосфорилирлеуі (митохондриялар) немесе фотосинтез (хлоропластар) арқылы туындаған протондық градиентті пайдаланады. Δ/ОСКП суббірлігі жоқ F АТФазалары натрий иондарын тасымалдайды. Оларды N АТФазалар деп атау ұсынылады, себебі олар әдеттегі F АТФазалардан, A АТФазалар V АТФазалардан гөрі едәуір алшақ жатқан ерекше топты құрайды. V АТФазалар (V1VO АТФазалар) негізінен эукариоттық вакуольдерде кездеседі, олар еріген заттарды тасымалдау үшін АТФ гидролизін катализдейді және лизосомалардың протондық сорғысы сияқты органеллаларда pH деңгейін төмендетеді. A АТФазалар (A1AO АТФазалар) Археяларда және кейбір экстремофильді бактерияларда кездеседі. Олар V АТФазалар сияқты орналасқан, бірақ F АТФазалар сияқты негізінен АТФ синтезаторы ретінде жұмыс істейді. Айналмауы мүмкін көптеген гомологтар бар. P АТФазалар (E1E2 АТФазалар) бактерияларда, саңырауқұлақтарда және эукариоттық плазмалық мембраналарда және органеллаларда кездеседі, мембраналар арқылы әртүрлі иондарды тасымалдау функциясын атқарады. E АТФазалар – жасуша бетіндегі ферменттер, олар жасуша ішіндегі АТФ-ны қоса алғанда, бірқатар NTP-ны гидролиздейді. Мысалдарға экто-АТФазалар, CD39 және экто-АТФ/Дазалар жатады, олардың барлығы "GDA1 CD39" суперавторына жатады. AAA ақуыздары – сақина тәрізді P циклді NTPаздар отбасы.
ATPase (also called F0F1 ATP Synthase) is a charge transferring complex that catalyzes ATP to perform ATP synthesis by moving ions through the membrane. The number of peripheral stalks is dependent on the type of ATPase: F ATPases have one, A ATPases have two, and V ATPases have three. The F1 catalytic domain is located on the N side of the membrane and is involved in the synthesis and degradation of ATP and is involved in oxidative phosphorylation. The F0 transmembrane domain is involved in the movement of ions across the membrane. The bacterial F0F1 ATPase consists of the soluble F1 domain and the transmembrane F0 domain, which is composed of several subunits with varying stoichiometry. There are two subunits, γ, and ε, that form the central stalk and they are linked to F0. F0 contains a c subunit oligomer in the shape of a ring (c ring). The α subunit is close to the subunit b2 and makes up the stalk that connects the transmembrane subunits to the α3β3 and δ subunits. F ATP synthases are identical in appearance and function except for the mitochondrial F0F1 ATP synthase, which contains 7 9 additional subunits. F ATPases (F1FO ATPases) in mitochondria, chloroplasts and bacterial plasma membranes are the prime producers of ATP, using the proton gradient generated by oxidative phosphorylation (mitochondria) or photosynthesis (chloroplasts). F ATPases lacking a delta/OSCP subunit move sodium ions instead. They are proposed to be called N ATPases, since they seem to form a distinct group that is further apart from usual F ATPases than A ATPases are from V ATPases. V ATPases (V1VO ATPases) are primarily found in eukaryotic vacuoles, catalysing ATP hydrolysis to transport solutes and lower pH in organelles like proton pump of lysosome. A ATPases (A1AO ATPases) are found in Archaea and some extremophilic bacteria. They are arranged like V ATPases, but function like F ATPases mainly as ATP synthases. Many homologs that are not necessarily rotaty exist. See P ATPases (E1E2 ATPases) are found in bacteria, fungi and in eukaryotic plasma membranes and organelles, and function to transport a variety of different ions across membranes. E ATPases are cell surface enzymes that hydrolyze a range of NTPs, including extracellular ATP. Examples include ecto ATPases, CD39s, and ecto ATP/Dases, all of which are members of a "GDA1 CD39" superfamily. AAA proteins are a family of ring shaped P loop NTPases.
P-ATPаза
P АТФазалар (кейде E1 E2 АТФазалар деп аталады) бактерияларда және эукариоттардың плазмалық мембраналарында, сондай-ақ органеллаларында кездеседі. Олардың атауы, белсендірілу кезінде аспартат қалдықтарына бейорганикалық фосфаттың уақытша байланысуына байланысты. P АТФазалардың функциясы – АТФ гидролизінен алынатын энергияны пайдаланып, иондар мен фосфолипидтер сияқты әртүрлі заттарды мембрана арқылы тасымалдау. P АТФазалардың көптеген әртүрлі кластары бар, олардың әрқайсысы белгілі бір типтегі ионды тасымалдайды. P АТФазалар бір немесе екі полипептидтен тұруы мүмкін және әдетте E1 және E2 есімді екі негізгі конформацияға ие болады.
P ATPases (sometime known as E1 E2 ATPases) are found in bacteria and also in eukaryotic plasma membranes and organelles. Its name is due to short time attachment of inorganic phosphate at the aspartate residues at the time of activation. Function of P ATPase is to transport a variety of different compounds, like ions and phospholipids, across a membrane using ATP hydrolysis for energy. There are many different classes of P ATPases, which transports a specific type of ion. P ATPases may be composed of one or two polypeptides, and can usually take two main conformations, E1 and E2.