Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Бактериялық цитоскелеттік белок
Bacterial cytoskeletal protein
Кресцентин – эукариоттық жасушаларда табылған аралық жіпшелердің бактериялық аналогы. Тюбулиндер мен актиндер сияқты басқа да маңызды цитоскелеттік белоктардың прокариоттық гомологтары FtsZ және MreB белоктарында кездеседі, ал аралық жіпшелер Кресцентин белгісімен байланысты. Оның кейбір гомологтары қате түрде хромосоманы бөлуге қатысатын ParA протеині деп белгіленген. Бұл белоктар тобы Caulobacter және Methylobacterium бактерияларында таралған.
Crescentin is a protein which is a bacterial relative of the intermediate filaments found in eukaryotic cells. Just as tubulins and actins, the other major cytoskeletal proteins, have prokaryotic homologs in, respectively, the FtsZ and MreB proteins, intermediate filaments are linked to the crescentin protein. Some of its homologs are erroneously labelled Chromosome segregation protein ParA. This protein family is found in Caulobacter and Methylobacterium.
Ұяшықтың формасындағы рөлі
Кресцентинді 2009 жылы Кристин Якобс Вагнер Caulobacter crescentus (қазіргі vibrioides) су бактериясында тапты, ол ай тәрізді жасушаларын жылдам қозғалу үшін пайдаланады. Кресцентин ақуызы осы жасушалардың ішкі қуыс бетінде орналасқан және олардың пішіні үшін қажет болып көрінеді, себебі ақуыздан айырылған мутанттар таяқша тәрізді жасушалар құрайды. Caulobacter жасушаларының пішініне әсер ету үшін, кресцентин жіпшелерінің спиральдары жасуша мембранасының цитоплазмалық жағымен жасушаның бір жағымен байланысады. Бұл жас жасушаларда қисық пішінге әкеледі, олар кресцентин спиралінің ұзындығынан қысқа, ал ескі, ұзын жасушаларда спиральді пішінге әкеледі.
Crescentin was discovered in 2009 by Christine Jacobs Wagner in Caulobacter crescentus (now vibrioides), an aquatic bacterium which uses its crescent shaped cells for enhanced motility. The crescentin protein is located on the concave face of these cells and appears to be necessary for their shape, as mutants lacking the protein form rod shaped cells. To influence the shape of the Caulobacter cells, the helices of crescentin filaments associate with the cytoplasmic side of the cell membrane on one lateral side of the cell. This induces a curved cell shape in younger cells, which are shorter than the helical pitch of crescentin, but induces a spiral shape in older, longer cells.
Белоктың құрылымы
Эукариотикалық аралық талшықтар сияқты, кресцентин талшықтар түрінде ұйымдастырылады және жасушада спиральді құрылымда кездеседі. Кресцентин Caulobacter прокариотының екі пішініне де қажет: виброид/жартылай ай пішіні және ұзақ стационарлық фазадан кейін қабылдай алатын спиральді пішін. Кресцентин ақуызы 430 аминқышқыл қалдығынан тұрады; оның тізбегі негізінен 7 қайталамалы қалдықтан тұратын үлгіден құралған, олар спиральді құрылымды қалыптастырады. Ақуыздың ДНҚ тізбегі эукариотикалық кератин және ламин ақуыздарына өте ұқсас, әсіресе спиральді құрылымдарға қатысты. Ausmees және авторлар (2003) жануарлардың аралық талшық ақуыздары сияқты, кресцентиннің төрт спиральді сегменттен тұратын орталық таяқшасы бар екенін көрсетті. Аралық талшық және кресцентин ақуыздарының екеуінің де бастапқы тізбегінде төрт α-спиральді сегменттері және α-спиральді емес байланыстырушы домендері бар. Кресцентин мен жануарлардың аралық талшық ақуыздарының маңызды айырмашылығы – кресцентинде жануарлардың ламин және кератин ақуыздарында сақталған таяқша доменінің ұштарындағы белгілі бір консенсус тізбек элементтері жоқ. Ақуыз эукариотикалық IF ақуыздарына ұқсас бірнеше субдомендерге бөлінген. Барлық зерттеушілер де оның аралық талшықтардың гомологы екеніне сенімді емес, оның орнына ұқсастық конвергентті эволюция нәтижесі болуы мүмкін деп санайды.
Like eukaryotic intermediate filaments, crescentin organizes into filaments and is present in a helical structure in the cell. Crescentin is necessary for both shapes of the Caulobacter prokaryote (vibroid/crescent shape and helical shape, which it may adopt after a long stationary phase). The crescentin protein has 430 residues; its sequence mostly consists of a pattern of 7 repeated residues which form a coiled coil structure. The DNA sequence of the protein has sections very similar to the eukaryotic keratin and lamin proteins, mostly involving the coiled coil structure. Ausmees et al. (2003) proved that, like animal intermediate filament proteins, crescentin has a central rod made up of four coiled coil segments. Both intermediate filament and crescentin proteins have a primary sequence including four α helical segments along with non α helical linker domains. An important difference between crescentin and animal intermediate filament proteins is that crescentin lacks certain consensus sequence elements at the ends of the rod domain which are conserved in animal lamin and keratin proteins. The protein has been divided into a few subdomains organized similarly to eukaryotic IF proteins. Not every researcher is convinced that it is a homolog of intermediate filaments, suggesting instead that the similarity might have arisen via convergent evolution.
Желдің жиынтығы
Эукариоттық аралық жіпше белоктары жасуша ішінде энергия қажет етпей, яғни АТФ немесе ГТФ қажет етпей, 8–15 нм жіпшелерге жиналады. Ausmees және авторлар тобы кремнийлік белоктың осылай жіпшелерге жиналатынын in vitro жағдайында тексеру арқылы зерттеулерін жалғастырды. Олар кремнийлік белоктардың шынымен 10 нм шамасындағы жіпшелер құрай алатынын және осы жіпшелердің кейбіреулері еукариоттық аралық жіпшелер сияқты көлденең бағытта шоғырланатынын анықтады.
Eukaryotic intermediate filament proteins assemble into filaments of 8–15 nm within the cell without the need for energy input, that is, no need for ATP or GTP. Ausmees et al. continued their crescentin research by testing whether the protein could assemble into filaments in this manner in vitro. They found that crescentin proteins were indeed able to form filaments about 10 nm wide, and that some of these filaments organized laterally into bundles, just as eukaryotic intermediate filaments do.