Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Бактериальный цитоскелетный белок
Bacterial cytoskeletal protein
Кресцентин – это белок, являющийся бактериальным аналогом промежуточных филаментов, обнаруженных в эукариотических клетках. Подобно тубулинам и актинам, другим основным белкам цитоскелета, имеющим прокариотические гомологи в белках FtsZ и MreB соответственно, промежуточные филаменты связаны с кресцентином. Некоторые из его гомологов ошибочно идентифицируются как белок сегрегации хромосом ParA. Это семейство белков встречается у бактерий Caulobacter и Methylobacterium.
Crescentin is a protein which is a bacterial relative of the intermediate filaments found in eukaryotic cells. Just as tubulins and actins, the other major cytoskeletal proteins, have prokaryotic homologs in, respectively, the FtsZ and MreB proteins, intermediate filaments are linked to the crescentin protein. Some of its homologs are erroneously labelled Chromosome segregation protein ParA. This protein family is found in Caulobacter and Methylobacterium.
Роль в форме ячейки
Кресцентин был обнаружен в 2009 году Кристин Якобс Вагнер в Caulobacter crescentus (ныне вибриоиды), водной бактерии, которая использует свои клетки в форме полумесяца для усиления подвижности. Белок кресцентина расположен на вогнутой стороне этих клеток и, по-видимому, необходим для поддержания их формы, поскольку мутанты, лишенные этого белка, формируют клетки в форме палочек. Чтобы влиять на форму клеток Caulobacter, спирали филаментов кресцентина ассоциируются с цитоплазматической стороной клеточной мембраны на одной из боковых сторон клетки. Это индуцирует изогнутую форму у молодых клеток, которые короче длины витка спирали кресцентина, но приводит к образованию спиральной формы у более старых и длинных клеток.
Crescentin was discovered in 2009 by Christine Jacobs Wagner in Caulobacter crescentus (now vibrioides), an aquatic bacterium which uses its crescent shaped cells for enhanced motility. The crescentin protein is located on the concave face of these cells and appears to be necessary for their shape, as mutants lacking the protein form rod shaped cells. To influence the shape of the Caulobacter cells, the helices of crescentin filaments associate with the cytoplasmic side of the cell membrane on one lateral side of the cell. This induces a curved cell shape in younger cells, which are shorter than the helical pitch of crescentin, but induces a spiral shape in older, longer cells.
Структура белка
Как и эукариотические промежуточные филаменты, кресцентин организуется в филаменты и присутствует в спиральной структуре в клетке. Кресцентин необходим для обеих форм прокариота *Caulobacter* (виброидная/серповидная форма и спиральная форма, которую он может приобретать после длительной стационарной фазы). Белок кресцентина состоит из 430 аминокислотных остатков; его последовательность преимущественно состоит из паттерна из 7 повторяющихся остатков, формирующих структуру скрученной катушки. Последовательность ДНК белка содержит участки, очень похожие на эукариотические кератин и ламины, в основном связанные со структурой скрученной катушки. Ausmees et al. (2003) показали, что, подобно белкам промежуточных филаментов животных, кресцентин имеет центральный стержень, состоящий из четырех сегментов скрученной катушки. Как промежуточные филаменты, так и белки кресцентина имеют первичную последовательность, включающую четыре α-спиральных сегмента, а также не-α-спиральные линкерные домены. Важным отличием между кресцентином и белками промежуточных филаментов животных является отсутствие у кресцентина определенных консенсусных последовательностей на концах стержневого домена, которые консервативны в белках ламина и кератина животных. Белок разделен на несколько субдоменов, организованных аналогично эукариотическим промежуточным филаментам. Не все исследователи убеждены, что кресцентин является гомологом промежуточных филаментов, предполагая, что сходство могло возникнуть в результате конвергентной эволюции.
Like eukaryotic intermediate filaments, crescentin organizes into filaments and is present in a helical structure in the cell. Crescentin is necessary for both shapes of the Caulobacter prokaryote (vibroid/crescent shape and helical shape, which it may adopt after a long stationary phase). The crescentin protein has 430 residues; its sequence mostly consists of a pattern of 7 repeated residues which form a coiled coil structure. The DNA sequence of the protein has sections very similar to the eukaryotic keratin and lamin proteins, mostly involving the coiled coil structure. Ausmees et al. (2003) proved that, like animal intermediate filament proteins, crescentin has a central rod made up of four coiled coil segments. Both intermediate filament and crescentin proteins have a primary sequence including four α helical segments along with non α helical linker domains. An important difference between crescentin and animal intermediate filament proteins is that crescentin lacks certain consensus sequence elements at the ends of the rod domain which are conserved in animal lamin and keratin proteins. The protein has been divided into a few subdomains organized similarly to eukaryotic IF proteins. Not every researcher is convinced that it is a homolog of intermediate filaments, suggesting instead that the similarity might have arisen via convergent evolution.
Сборка нитей
Промежуточные белки эукариотических клеток собираются в нити толщиной 8–15 нм внутри клетки без затрат энергии, то есть без использования АТФ или ГТФ. Ausmees et al. (Аусми и др.) продолжили свои исследования кресцентина, проверяя, способен ли этот белок собираться в нити таким же образом в пробирке. Они обнаружили, что белки кресцентина действительно способны формировать нити шириной около 10 нм, и что некоторые из этих нитей организуются латерально в пучки, подобно эукариотическим промежуточным филаментам.
Eukaryotic intermediate filament proteins assemble into filaments of 8–15 nm within the cell without the need for energy input, that is, no need for ATP or GTP. Ausmees et al. continued their crescentin research by testing whether the protein could assemble into filaments in this manner in vitro. They found that crescentin proteins were indeed able to form filaments about 10 nm wide, and that some of these filaments organized laterally into bundles, just as eukaryotic intermediate filaments do.