Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Бір немесе бірнеше мыс ионын протездік топ ретінде қамтитын ақуыздар. Мыс ақуыздары – бір немесе бірнеше мыс ионын протездік топ ретінде қамтитын ақуыздар. Бұл ақуыздар ауамен тыныс алатын барлық тірі организмдерде кездеседі. Олар көбінесе оттегінің (O2) қатысуымен немесе қатысусыз электронды тасымалдаумен байланысты. Кейбір организмдер тіпті темір ақуыздарының орнына оттегі тасымалдау үшін мыс ақуыздарын пайдаланады. Адам организміндегі маңызды мыс ақуызы – цитохром c оксидазасы (cco). Бұл фермент АТФ өндіретін бақыланатын күйдіру процесін жүзеге асырады. Басқа мыс ақуыздарына бос радикалдарға қарсы қорғаныс үшін қолданылатын кейбір супероксид дисмутазалар, гормондар өндірісіне қатысатын пептидил α монооксигеназа және тері пигментациясына әсер ететін тирозиназа жатады.
Proteins that contain one or more copper ions as prosthetic groups
Copper proteins are proteins that contain one or more copper ions as prosthetic groups. Copper proteins are found in all forms of air breathing life. These proteins are usually associated with electron transfer with or without the involvement of oxygen (O2). Some organisms even use copper proteins to carry oxygen instead of iron proteins. A prominent copper protein in humans is in cytochrome c oxidase (cco). This enzyme cco mediates the controlled combustion that produces ATP. Other copper proteins include some superoxide dismutases used in defense against free radicals, peptidyl α monooxygenase for the production of hormones, and tyrosinase, which affects skin pigmentation.
Көк мыс ақуыздары
Көк мыс ақуыздары қарқынды көк түсіне (Cu(II)) байланысты осылай аталады. Көк мыс ақуыздары көбінесе "қосқаншалық ақуыз" деп аталады, яғни ақуыз бірнеше функцияны атқара алады. Олар электронды тасымалдаушылар болып жұмыс істейді, белсенді орталық Cu(I) және Cu(II) арасында ауысады. Окистенген күйдегі Cu2+ бір электронды қабылдап, тотыққан ақуызда Cu1+ құрай алады. Cu орталығының геометриясы оның тотығу-тотығу қасиеттеріне маңызды әсер етеді. Көк мыс ақуыздарына Яхн-Теллер бұрмалауы қатысты емес, себебі мыс орталығының симметриясы төмен, бұл d орбитальдарының дегенерациясын қолдамайды. Үлкен қайта ұйымдастыру өзгерістерінің болмауы электрондық тасымалдану жылдамдығын арттырады. I типті көк мыс ақуызының белсенді орталығында координациялық сферада 2 гистидин, 1 метионин және 1 цистеин болады. I типті көк мыс ақуыздарының мысалдары – пластоцианин, азурин, нитрит редуктаза, гемоцианин және тирозиназа.
The blue copper proteins owe their name to their intense blue coloration (Cu(II)). The blue copper protein often called as “moonlighting protein”, which means a protein can perform more than one function. They serve as electron transfer agents, with the active site shuttling between Cu(I) and Cu(II). The Cu2+ in the oxidized state can accept one electron to form Cu1+ in the reduced protein. The geometry of the Cu center has a major impact on its redox properties. The Jahn Teller distortion does not apply to the blue copper proteins because the copper site has low symmetry that does not support degeneracy in the d orbital manifold. The absence of large reorganizational changes enhances the rate of their electron transfer. The active site of a type I blue copper protein. Two 2 histidines, 1 methionine and 1 cysteine present in the coordination sphere. Example for Type I blue copper protein are plastocyanine , azurin, and nitrite reductase, haemocyanin and tyrosinase.
Көк мыс ақуыздарының құрылымы I типті мыс орталықтары
Көк мыс ақуыздары, 1-типті мыс ақуыздарының бір класы, купредоксин бүктемесі мен екі гистидин N доноры, цистеин тиолат S доноры және метионин тиоэтер S доноры координацияланған бір 1-типті мыс ионы бар шағын ақуыздар болып табылады. Окистенген күйде Cu+2 ионы тригональды бипирамидалық немесе тетраэдрлік координацияны құрайды. 1-типті көк мыс ақуызының ақуыздық құрылымы, амицианин, көк мыс ақуыздарында жиі кездесетін полипептидтік бүктемелерден тұрады – β сэндвич құрылымы. Бұл құрылым пластоцианин мен азуринге өте ұқсас, себебі олар да 1-типті мыс ақуыздары болып саналады. Көк мыс ақуыздарында экваторлық цистеин лигандының күштілігі және әлсіз аксиалды метионин лигандының әсерінен бұрмаланған тетраэдрлік кешен пайда болады. Төмендеген түрінде, CuI, ақуыздық құрылымдар 0,1 Å немесе одан аз ұзартылған байланыстармен сақталады. Окистенген және төмендеген ақуыздық құрылымдар бірін-біріне қабатталады. Амицианинде ерекшелік бар, себебі гистидин байланысқан, бірақ мыс йодидке байланыспаған. Электронды көшіру кезінде көк мыс ақуызының активті орнындағы тотыққан Cu2+ күйі азайтылады, өйткені Ян-Теллер эффекті азайтылады. Бұрмаланған геометрия Ян-Теллер бұрмалануына жол бермейді. Орбитальдық дегенерация асимметриялық лиганд өрісінің нәтижесінде жойылады. Асимметриялық лиганд өрісіне күшті экваторлық цистеин лиганды және әлсіз аксиалды метионин лиганды әсер етеді. 2-суретте үш сәйкес геометрия мен олардың d орбиталықтарының бөлінуін көрсететін энергия деңгейінің диаграммасы және Ян-Теллер эффектісі көк түспен көрсетілген. (i) тетраэдрлік геометрияның энергия деңгейі диаграммасы көрсетілген, ол дегенеративті. Тетраэдрлік құрылым дегенерацияланған орбиталардың нәтижесінде Ян-Теллер бұрмалануына ұшырауы мүмкін. (ii) 2E негізгі күйі дегенерацияланған C3v симметриялық геометриясының энергия деңгейінің бөліну диаграммасы көрсетілген. C3v геометриясы төмендеген орнында созылған метионин тиоэтер байланысы арқылы қалыптасқан. Жұпсыз электрондар Ян-Теллер эффектісіне әкеледі. (iii) тиоэстер байланысы ұзын, ал тиолат байланысы қысқа Cs геометриясының негізгі күйдегі энергия деңгейінің бөліну диаграммасы көрсетілген. Бұл көк мыс ақуызының дұрыс геометриясы. Бұл Ян-Теллер эффектісінің жоқ екенін көрсетеді. Энергиялық диаграмма Cu S(Cys) қысқа байланысының және күшті бұрмаланған Cu L байланысы бұрыштарының асимметриясы орбиталардың дегенерациясын жоюға және соның салдарынан Ян-Теллер эффектісін жоюға әкелетінін көрсетеді, бұл Cu S(Met) әлсіз доноры мен Cu S(Met) күшті донорына байланысты.
The Blue Copper Proteins, a class of Type 1 copper proteins, are small proteins containing a cupredoxin fold and a single Type I copper ion coordinated by two histidine N donors, a cysteine thiolate S donor and a methionine thioether S donor. In the oxidized state, the Cu+2 ion will form either a trigonal bipyramidal or tetrahedral coordination. The protein structure of a Type 1 blue copper protein, amicyanin, is built from polypeptide folds that are commonly found in blue copper proteins β sandwich structure. The structure is very similar to plastocyanin and azurin as they also identify as Type 1 copper proteins. With blue copper proteins, a distorted tetrahedral complex will be formed due to the strong equatorial cysteine ligand and the weak axial methionine ligand. With the reduced form, CuI, protein structures are still formed with elongated bonds by 0.1 Å or less. with the oxidized and reduced protein structures, they are superimposable. With amicyanin, there is an exception due to the histidine being ligated and it is not bound to copper iodide. Upon electron transfer the oxidized Cu2+ state at the blue copper protein active site will be minimized because the Jahn Teller effect is minimized. The distorted geometry prevents Jahn Teller distortion. The orbital degeneracy is removed due to the asymmetric ligand field. The asymmetric ligand field is influenced by the strong equatorial cysteine ligand and the weak axial methionine ligand. In Figure 2, an energy level diagram shows three different relevant geometries and their d orbital splitting and the Jahn Teller effect is shown in blue. (i) shows the tetrahedral geometry energy level diagram with a that is degenerate. The tetrahedral structure can undergo Jahn Teller distortion because of the degenerate orbitals. (ii) shows the C3v symmetric geometry energy level splitting diagram with an 2E ground state that is degenerate. The C3v geometry was formed by the elongated methionine thioether bond at the reduced site. The unpaired electrons leads to the Jahn Teller effect. (iii) shows the ground state energy level splitting diagram of the Cs geometry with a longer thioester bond and a subsequently shorter thiolate bond. This is the proper geometry of the blue copper protein. This shows that there is no presence of the Jahn Teller effect. The energy diagram shows that the asymmetry of the short Cu S(Cys) bond and the highly distorted Cu L bond angles causes the degeneracy of the orbitals to be removed and thereby removing the Jahn Teller effect, which is due to the weak donor at an Cu S(Met) and strong donor at Cu S(Met).