Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Белки, содержащие один или несколько ионов меди в качестве протезных групп. Медные белки встречаются во всех формах аэробных организмов. Эти белки обычно участвуют в переносе электронов с участием или без участия кислорода (O2). Некоторые организмы даже используют медные белки для транспорта кислорода вместо железосодержащих белков. Важный медный белок у человека содержится в цитохром c-оксидазе (cco). Этот фермент cco опосредует контролируемое окисление, которое производит АТФ. Другие медные белки включают некоторые супероксиддисмутазы, используемые для защиты от свободных радикалов, пептидил-α-монооксигеназу для производства гормонов и тирозиназу, влияющую на пигментацию кожи.
Proteins that contain one or more copper ions as prosthetic groups
Copper proteins are proteins that contain one or more copper ions as prosthetic groups. Copper proteins are found in all forms of air breathing life. These proteins are usually associated with electron transfer with or without the involvement of oxygen (O2). Some organisms even use copper proteins to carry oxygen instead of iron proteins. A prominent copper protein in humans is in cytochrome c oxidase (cco). This enzyme cco mediates the controlled combustion that produces ATP. Other copper proteins include some superoxide dismutases used in defense against free radicals, peptidyl α monooxygenase for the production of hormones, and tyrosinase, which affects skin pigmentation.
Синие медевые белки
Синие медно-белковые белки получили свое название благодаря их интенсивной синей окраске (Cu(II)). Синий медно-белковый белок часто называют "мультифункциональным белком", что означает, что белок способен выполнять более одной функции. Они служат агентами переноса электронов, при этом активный центр переключается между Cu(I) и Cu(II). Cu2+ в окисленном состоянии может принять один электрон, образуя Cu1+ в восстановленном белке. Геометрия центра меди оказывает значительное влияние на его окислительно-восстановительные свойства. Искажение Яна-Теллера неприменимо к синим медно-белковым белкам, поскольку координационное окружение меди обладает низкой симметрией, не поддерживающей вырождение в d-орбитальном многообразии. Отсутствие значительных реорганизационных изменений способствует увеличению скорости переноса электронов. Активный центр синего медно-белкового белка I типа содержит два гистидина, один метионин и один цистеин в координационной сфере. Примерами синих медно-белковых белков I типа являются пластоцианин, азурин, нитритредуктаза, гемоцианин и тирозиназа.
The blue copper proteins owe their name to their intense blue coloration (Cu(II)). The blue copper protein often called as “moonlighting protein”, which means a protein can perform more than one function. They serve as electron transfer agents, with the active site shuttling between Cu(I) and Cu(II). The Cu2+ in the oxidized state can accept one electron to form Cu1+ in the reduced protein. The geometry of the Cu center has a major impact on its redox properties. The Jahn Teller distortion does not apply to the blue copper proteins because the copper site has low symmetry that does not support degeneracy in the d orbital manifold. The absence of large reorganizational changes enhances the rate of their electron transfer. The active site of a type I blue copper protein. Two 2 histidines, 1 methionine and 1 cysteine present in the coordination sphere. Example for Type I blue copper protein are plastocyanine , azurin, and nitrite reductase, haemocyanin and tyrosinase.
Структура белков голубой меди
Синие медьсодержащие белки, класс белков меди типа 1, представляют собой небольшие белки, содержащие купредоксиновый фолдинг и один медьион типа I, координированный двумя донорами азота гистидина, донором серы цистеина тиолата и донором серы тиоэфира метионина. В окисленном состоянии ион Cu+2 образует либо тригонально-бипирамидальную, либо тетраэдрическую координацию. Белковая структура белка синей меди типа 1, амицианина, построена из полипептидных фолдингов, обычно встречающихся в белках синей меди – β-сэндвич структуры. Структура очень похожа на пластицианин и азурин, поскольку они также идентифицируются как белки меди типа 1. Для белков синей меди формируется искаженный тетраэдрический комплекс из-за сильного экваториального лиганда цистеина и слабого аксиального лиганда метионина. В восстановленной форме, CuI, белковые структуры все еще формируются с удлиненными связями на 0,1 Å или менее. Окисленные и восстановленные белковые структуры суперпозируемы. В случае амицианина наблюдается исключение, поскольку гистидин лигирован и не связан с иодидом меди. При переносе электронов окисленное состояние Cu2+ в активном центре белка синей меди минимизируется, поскольку эффект Яна-Теллера минимизирован. Искаженная геометрия предотвращает искажение Яна-Теллера. Асимметричное лигандное поле снимает вырожденность орбиталей. На асимметричное лигандное поле влияют сильный экваториальный лиганд цистеина и слабый аксиальный лиганд метионина. На рисунке 2 представлена диаграмма энергетических уровней, показывающая три различные релевантные геометрии и их расщепление d-орбиталей, а эффект Яна-Теллера показан синим цветом. (i) показывает диаграмму энергетических уровней тетраэдрической геометрии с вырожденным состоянием. Тетраэдрическая структура может подвергаться искажению Яна-Теллера из-за вырожденных орбиталей. (ii) показывает диаграмму расщепления энергетических уровней геометрии с симметрией C3v с основным состоянием 2E, которое является вырожденным. Геометрия C3v сформирована удлиненной тиоэфирной связью метионина в восстановленном центре. Неспаренные электроны приводят к эффекту Яна-Теллера. (iii) показывает диаграмму расщепления энергетических уровней основного состояния геометрии Cs с более длинной тиоэфирной связью и, соответственно, более короткой тиолатной связью. Это правильная геометрия белка синей меди. Это показывает отсутствие эффекта Яна-Теллера. Энергетическая диаграмма показывает, что асимметрия короткой связи Cu-S(Cys) и сильно искаженных углов связи Cu-L приводит к снятию вырожденности орбиталей и, следовательно, к устранению эффекта Яна-Теллера, что обусловлено слабым донором на Cu-S(Met) и сильным донором на Cu-S(Met).
The Blue Copper Proteins, a class of Type 1 copper proteins, are small proteins containing a cupredoxin fold and a single Type I copper ion coordinated by two histidine N donors, a cysteine thiolate S donor and a methionine thioether S donor. In the oxidized state, the Cu+2 ion will form either a trigonal bipyramidal or tetrahedral coordination. The protein structure of a Type 1 blue copper protein, amicyanin, is built from polypeptide folds that are commonly found in blue copper proteins β sandwich structure. The structure is very similar to plastocyanin and azurin as they also identify as Type 1 copper proteins. With blue copper proteins, a distorted tetrahedral complex will be formed due to the strong equatorial cysteine ligand and the weak axial methionine ligand. With the reduced form, CuI, protein structures are still formed with elongated bonds by 0.1 Å or less. with the oxidized and reduced protein structures, they are superimposable. With amicyanin, there is an exception due to the histidine being ligated and it is not bound to copper iodide. Upon electron transfer the oxidized Cu2+ state at the blue copper protein active site will be minimized because the Jahn Teller effect is minimized. The distorted geometry prevents Jahn Teller distortion. The orbital degeneracy is removed due to the asymmetric ligand field. The asymmetric ligand field is influenced by the strong equatorial cysteine ligand and the weak axial methionine ligand. In Figure 2, an energy level diagram shows three different relevant geometries and their d orbital splitting and the Jahn Teller effect is shown in blue. (i) shows the tetrahedral geometry energy level diagram with a that is degenerate. The tetrahedral structure can undergo Jahn Teller distortion because of the degenerate orbitals. (ii) shows the C3v symmetric geometry energy level splitting diagram with an 2E ground state that is degenerate. The C3v geometry was formed by the elongated methionine thioether bond at the reduced site. The unpaired electrons leads to the Jahn Teller effect. (iii) shows the ground state energy level splitting diagram of the Cs geometry with a longer thioester bond and a subsequently shorter thiolate bond. This is the proper geometry of the blue copper protein. This shows that there is no presence of the Jahn Teller effect. The energy diagram shows that the asymmetry of the short Cu S(Cys) bond and the highly distorted Cu L bond angles causes the degeneracy of the orbitals to be removed and thereby removing the Jahn Teller effect, which is due to the weak donor at an Cu S(Met) and strong donor at Cu S(Met).