Кіріспе
Homo sapiens түріндегі протеин кодтайтын ген, Жаңа Зеландиядағы аудандық денсаулық сақтау басқармасы.
the district health board in New Zealand
Сукцинат дегидрогеназа [убиквинон] темір-күкірт суббөлімі, митохондриялық (SDHB), сондай-ақ II кешеннің темір-күкірт суббөлімі (Ip) деп те белгілі, адамдарда SDHB генімен кодталады. Сукцинат дегидрогеназа (SDH немесе II кешен деп те аталады) ақуыз кешені сукцинаттың тотығуын катализдейді (сукцинат + убиквинон => фумарат + убиквинол). SDHB – сукцинат дегидрогеназа құрамындағы төрт ақуыз суббөлімінің бірі, ал қалған үшеуі – SDHA, SDHC және SDHD. SDHB суббөлімі SDH кешенінің гидрофильді, каталитикалық жағындағы SDHA суббөліміне қосылады. Ол сондай-ақ митохондриялық мембранаға бекітілген кешеннің гидрофобтық жағындағы SDHC/SDHD суббөлімдеріне қосылған. Бұл суббөлім үш темір-күкірт кластері бар темір-күкірт ақуызы. Оның молекулалық салмағы 30 кДа.
Құрылымы
SDHB ақуызын кодтайтын ген митохондриялық ДНК емес, ядролық ДНК. Дегенмен, экспрессияланатын ақуыз митохондрияның ішкі мембранасында орналасқан. Адамдарда геннің орны бірінші хромосоманың p36.1-p35 локусында. Ген 1162 негіз жұбында кодталған және 8 экзонға бөлінген. SDHB кешен арқылы электрондарды түсіруге қажетті темір-күкірт кластерлерін қамтиды. Ол SDHA және екі трансмембраналық суббірліктер SDHC мен SDHD арасында орналасқан.
Функция
SDH кешені митохондрияның ішкі мембранасында орналасқан және лимон қышқылы циклына да, тыныс алу тізбегіне де қатысады. SDHB суретте көрсетілген SDH ферментінің негізгі әрекеті бойынша аралық зат ретінде әрекет етеді: SDHA лимон қышқылы циклының бөлігі ретінде сукцинатты фумаратқа айналдырады. Бұл реакция сонымен қатар FAD-ты FADH2-ге айналдырады. FADH2 электрондары SDHB суббөлімшесінің темір кластерлеріне [2Fe 2S], [4Fe 4S], [3Fe 4S] ауысады. Соңында, электрондар SDHC/SDHD суббөлімшелері арқылы убихинон (Q) жинағына беріледі. Бұл функция тыныс алу тізбегінің бір бөлігі болып табылады. Бастапқыда SDHA сукцинатты FAD-ты байлайтын орында депротондау арқылы тотықтырады, FADH2 пайда болады және активті орынға бос байланысқан фумаратты қалдырып, ақуызды еркін шығарады. FADH2 электрондары SDHB суббөлімшесінің темір кластерлеріне [2Fe 2S], [4Fe 4S], [3Fe 4S] және [Fe S] тізбегі бойымен туннельдеп, [3Fe 4S] темір-күкірт кластеріне жеткенше беріледі. Содан кейін электрондар SDHC/SDHD димеріндегі Q жинағының белсенді орында күтіп тұрған убихинон молекуласына беріледі. Убихинонның O1 карбонилді оттегісі белсенді орында (4-сурет) SDHD-ның Tyr83-мен сутекті байланыстар арқылы бағытталады. [3Fe 4S] темір-күкірт кластеріндегі электрондардың болуы убихинонның екінші бағытқа қозғалуын тудырады. Бұл убихинонның O4 карбонил тобы мен SDHC Ser27 арасындағы екінші сутекті байланыс әрекеттесуін жеңілдетеді. Бірінші бір электронды тотығу кезеңінен кейін жартылайхинон радикалды түрі пайда болады. [3Fe 4S] кластерінен екінші электрон келіп, убихинонды убихинолға толық тотықтырады.
SDHA converts succinate to fumarate as part of the Citric Acid Cycle. This reaction also converts FAD to FADH2. Electrons from the FADH2 are transferred to the SDHB subunit iron clusters [2Fe 2S],[4Fe 4S],[3Fe 4S]. Finally the electrons are transferred to the Ubiquinone (Q) pool via the SDHC/SDHD subunits. This function is part of the Respiratory chain. Initially, SDHA oxidizes succinate via deprotonation at the FAD binding site, forming FADH2 and leaving fumarate, loosely bound to the active site, free to exit the protein. Electrons from FADH2 are transferred to the SDHB subunit iron clusters [2Fe 2S],[4Fe 4S],[3Fe 4S] and tunnel along the [Fe S] relay until they reach the [3Fe 4S] iron sulfur cluster. The electrons are then transferred to an awaiting ubiquinone molecule at the Q pool active site in the SDHC/SDHD dimer. The O1 carbonyl oxygen of ubiquinone is oriented at the active site (image 4) by hydrogen bond interactions with Tyr83 of SDHD. The presence of electrons in the [3Fe 4S] iron sulphur cluster induces the movement of ubiquinone into a second orientation. This facilitates a second hydrogen bond interaction between the O4 carbonyl group of ubiquinone and Ser27 of SDHC. Following the first single electron reduction step, a semiquinone radical species is formed. The second electron arrives from the [3Fe 4S] cluster to provide full reduction of the ubiquinone to ubiquinol.
Клиникалық маңызы
Гендегі жыныс желісі мутациялары туыстық параганглиоманы (ескі номенклатурада, Параганглиоманың PGL4 түрі) тудыруы мүмкін. Осы жағдай көбінесе туыстық феохромоцитома деп аталады. Аз қонатын жағдайларда, бүйрек клеткалық карциномы осы мутациядан туындауы мүмкін. SDHB мутацияларымен байланысты параганглиомалардың қатерліге айналу ықтималдығы жоғары. Қатерлі болған жағдайда, емдеу әдісі кез келген қатерлі параганглиома/феохромоцитомаға қолданылатын емдеумен бірдей.
Аурудың жолдары
SDHB мутациясынан ісік пайда болуының нақты механизмі анықталған жоқ; бірнеше ұсынылған түсіндірмелер бар.
Реактивті оттегі түрлерін өндіру
Сукцинатты убихинонның белсенділігі тежелген кезде, әдетте SDHB суббірлігі арқылы убихинон шоғырына берілетін электрондар, керісінше, О2-ге беріліп, супероксид сияқты реактивті оттегі түрлерін (РОС) жасайды. 2-суреттегі үзіліс-қызыл жебе осы процесті көрсетеді. РОС жинақталып, HIF1α өндірісін тұрақтандырады. HIF1α, HIF1β-мен бірігіп, тұрақты HIF гетеродимерлік кешенін құрайды, осының нәтижесінде жасуша ядросында антиапоптоздық гендердің экспрессиясы жоғарылайды.
Дамудың бұзылуы
Параганглиондық ұлпа эмбриондағы нейрокрест жасушаларынан пайда болады. Құрсақ қуысының бүйректен тыс параганглиондық жасушалары ұрықтың дамуында маңызды рөл атқаратын катехоламиндерді бөліп шығарады. Туғаннан кейін бұл жасушалар әдетте өледі, бұл процесс жүйке өсу факторының (NGF) деңгейі төмендеуімен басталады, ол апоптозды (жасуша өлімін) іске қосады. Бұл жасуша өлімі процесін пролил гидроксилаза EglN3 деп аталатын фермент жүзеге асырады. SDH белсенділігінің жоғалуынан туындаған сукцинаттың жиналуы пролил гидроксилаза EglN3-ті тежейді. Соның салдарынан, туғаннан кейін қалыпты жағдайда өлуі тиіс параганглиондық ұлпа сақталып қалады, және бұл ұлпа кейінірек параганглиома/феохромоцитоманы тудыруы мүмкін.
Гликолиздің жоғарылатуы
Цитр қышқылы циклын тежеу клетканы қажетті энергияны өндіру үшін гликолиз арқылы АТФ жасауға мәжбүр етеді. Индуцирленген гликолиттік ферменттер жасуша апоптозын тоқтатуға мүмкіндік береді.
РНК өңдеу
Адамдағы SDHB генінің mRNA транскрипттері ORF нуклеотидтік позициясы 136-да белгісіз механизм арқылы өңделеді, нәтижесінде C нуклеотиді U-ға айналып, тоқтау кодоны пайда болады. Бұл өңделген транскрипттердің R46X аминокислоталық өзгерісі бар уысқартылған SDHB ақуызына аударылуына себеп болады. Бұл өңделу моноциттерде және кейбір адам лимфоидты жасушаларының желілерінде анықталды және гипоксиямен күшейтіледі.