Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Кіріспе
Oncomodulin - бұл сүтқоректілердің Mus musculus құрамында кездесетін ақуыз, ол парвальбуминдер тұқымдасының кальцийді байлайтын ақуыз, макрофагтармен экспрессияланады және бөлініп шығарылады (әдетте олар тіндерге қабыну реакциясы ретінде немесе жарақаттан кейін тасымалданады). Онкомодулин көзде болады. Ол кішкентай, қышқыл, кальцийді байлау белсенділігі жоғары және 108 амин қышқылы қалдықтарынан тұрады. Ол көздің жүйкелерінің қайта қалпына келуін қамтамасыз ету үшін шыны дене мен торшадағы макрофагтар арқылы бөлінеді. Онкомодулин адам мен тышқан плацентасының цитотрофобластарында және эмбриондардың ерте кезеңдерінде табылған. Сондай- ақ, адам мен кеміргіштердегі ісіктердің түрлі түрлерінде де кездеседі.
Mammalian protein found in Mus musculus
Oncomodulin is a parvalbumin family calcium binding protein expressed and secreted by macrophages (that typically traffic to tissue as an inflammatory response or after injury). Oncomodulin is present in the eye. It is small, acidic, has a high calcium binding activity, and consists of 108 amino acid residues. It is released by macrophages in the vitreous and the retina to promote nerve regeneration in the eye. Oncomodulin has been found in cytotrophoblasts of human and rat placenta and in the early stages of embryos. It has also been found in different types of human and rodent tumors.
Құрылымы
Онкомодулин омыртқалылардың эволюциясында жоғары сақталады (NCBI дерекқоры). Ол кальцийді байлайтын кішігірім белок (11,7 кДа), ол кальмодулиннің (секументтік сәйкестігі 32%), альфа- парвалюмбуминнің (54%), S100 бета (34%) және кальбиндиннің (25%) EF қос доменіне ұқсас және N терминалды аймағында альфа- парвалюмбуминге ұқсас (52%). Оның 40 қалдықты N терминал домені бар, кальций байланысу орны белсенді емес, ал 70 қалдықты EF қол домені бар, бір аз аффинді Ca2+ және Mg2+ байланысу орны бар және бір жоғары аффинді Ca2+ орны бар. Онкомодулиндегі екі Ca2+ атомы жеті оттегі атомымен және бір су молекуласымен үйлестірілген. Үшінші Ca2+ атомы бес оттегі атомымен және екі су молекуласымен үйлестірілген. Қабыну кезінде аксонның қайта пайда болуын қамтамасыз ету үшін макрофагтар көзге шығарылады. Қабыну реакциясын тудыратын сенсорлық нейрондардың арқа тамырлары арқылы аксондарын қалпына келтіру қабілеті болады. Бұл көздің аз зақымдануы бар науқастарды емдеудің тиімді әдісі. Омыртқа мойынтірігі қираған науқастарға инъекция жасау, қозғалыс функцияларын қалпына келтіреді.
Oncomodulin is highly conserved across vertebrate evolution (NCBI database). It is a smaller calcium binding protein (11.7 kDa) which resembles the EF hand domain of calmodulin (32% sequence identity), alpha parvalbumin (54%), S100 beta (34%), and calbindin (25%) and resembles alpha parvalbumin in its N terminal region (52%). It has a 40 residue N terminal domain with an inactive calcium binding site and a 70 residue EF hand domain with one low affinity Ca2+ and Mg2+ binding site and one high affinity Ca2+ site. Two Ca2+ atoms in oncomodulin are co ordinated with seven oxygen atoms and one water molecule. The third Ca2+ atom is co ordinated with five oxygen atoms and two water molecules. During inflammation, macrophages are released into the eye in order to promote axon regeneration. Inducing an inflammatory response enables the ability of sensory neurons to regenerate their axons through the dorsal roots. This is an effective method of treatment in patients with minor eye damage. Injections into patients with severed spinal cords has shown to restore partial motor function.