Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Белоктардың құраушы аминқышқылдары мен қосылыстарына ыдырауы
Breakdown of proteins into constituent amino acids and compounds
Молекулалық биологияда белок катаболизмі – белоктардың кішкентай пептидтерге, содан кейін аминқышқылдарына ыдырауы. Белок катаболизмі – ас қорыту процесінің маңызды функциясы. Белок катаболизмі көбінесе белокты полипептидтерге айналдыратын пепсин ферментінен басталады. Бұл полипептидтер одан әрі ыдырайды. Адам организміндегі ұйқы без протеаздары трипсин, химотрипсин және басқа ферменттерді қамтиды. Ішекте кішкентай пептидтер аминқышқылдарына бөлінеді, олар қан ағынына сіңіріледі. Сіңірілген аминқышқылдар аминқышқылдары катаболизміне түседі, онда олар энергия көзі ретінде немесе жаңа белоктардың алдындағы заттары ретінде қолданылады. Катаболизм нәтижесінде түзілген аминқышқылдар жаңа белоктарды құру үшін тікелей қайта пайдаланылуы мүмкін, басқа аминқышқылдарына айналуы мүмкін немесе Кребс циклы арқылы басқа қосылыстарға айналу үшін аминқышқылдары катаболизміне түсуі мүмкін.
In molecular biology, protein catabolism is the breakdown of proteins into smaller peptides and ultimately into amino acids. Protein catabolism is a key function of digestion process. Protein catabolism often begins with pepsin, which converts proteins into polypeptides. These polypeptides are then further degraded. In humans, the pancreatic proteases include trypsin, chymotrypsin, and other enzymes. In the intestine, the small peptides are broken down into amino acids that can be absorbed into the bloodstream. These absorbed amino acids can then undergo amino acid catabolism, where they are utilized as an energy source or as precursors to new proteins. The amino acids produced by catabolism may be directly recycled to form new proteins, converted into different amino acids, or can undergo amino acid catabolism to be converted to other compounds via the Krebs cycle.
Басқа метаболистік және құтқару жолдарымен байланыс
Ақуыз катаболизмі аминқышқылдарын өндіреді, олар басқа ақуыздарды құруға немесе жасушаның энергиялық қажеттіліктерін қанағаттандыру үшін тотығуға қолданылады. Ақуыз катаболизмі нәтижесінде түзілген аминқышқылдары аминқышқыл катаболизмінде одан әрі ыдырайды. Аминқышқылдардың бірнеше ыдырау процестерінің ішінде деаминация (амин тобын алу), трансаминация (амин тобын беру), декарбоксилдау (карбоксил тобын алу) және дегидрогенация (сутегін алу) бар. Аминқышқылдардың ыдырауы жаңа аминқышқылдарды жасау үшін ыдыраған аминқышқылдардың бөліктері қолданылатын қайта құру жолының бөлігі ретінде немесе аминқышқылдардың ыдырауы химиялық энергияны босатуға немесе қайта жинауға мүмкіндік беретін метаболизмі жолының бөлігі ретінде жұмыс істей алады. Мысалы, дегидрогенация реакциясында тотығудан босатылған химиялық энергия NAD+-ты NADH-қа дейін тотығу үшін пайдаланылуы мүмкін, содан кейін ол тікелей Кребс/цитрин қышқылы (TCA) циклына жіберіледі. Убиквитиннің қосылуы (убиквитиляция) ақуызды протеасома арқылы ыдырауға белгілейді.
Protein catabolism produces amino acids that are used to form other proteins or oxidized to meet the energy needs of the cell. The amino acids that are produced by protein catabolism can then be further catabolized in amino acid catabolism. Among the several degradative processes for amino acids are Deamination (removal of an amino group), transamination (transfer of amino group), decarboxylation (removal of carboxyl group), and dehydrogenation (removal of hydrogen). Degradation of amino acids can function as part of a salvage pathway, whereby parts of degraded amino acids are used to create new amino acids, or as part of a metabolic pathway whereby the amino acid is broken down to release or recapture chemical energy. For example, the chemical energy that is released by oxidization in a dehydrogenation reaction can be used to reduce NAD+ to NADH, which can then be fed directly into the Krebs/Citric Acid (TCA) Cycle. The addition of ubiquitin (ubiquitylation) marks a protein for degradation via the proteasome.
Амино қышқылдардың ыдырауы
Окистендіру деаминациясы – аминқышқылдарын ыдыратудың алғашқы қадамы, олардың қантқа айналуына мүмкіндік береді. Бұл процесс аминқышқылдарының аминотобын алып тастау арқылы басталады. Аминотоп жоғалғанда аммиакқа айналады, кейін бауырда мочевина циклына түсіп, мочевинаға айналады. Содан кейін ол қан ағынына бөлініп, бүйректерге жеткізіледі, онда мочевина несеп ретінде шығарылады. Аминқышқылдың қалған бөлігі тотығуға ұшырайды, нәтижесінде α-кетоқышқыл пайда болады. Альфа-кетоқышқыл энергия өндіру үшін ТСА циклына қатысады. Бұл қышқыл гликолизге де түсіп, соңында пируватқа айналады. Пируват ацетил-КоА-ға айналып, ТСА циклына еніп, бастапқы пируват молекулаларын АТФ-қа немесе организмге пайдалы энергияға айналдырады. Трансаминация деаминация сияқты бірдей нәтижеге әкеледі: қалған қышқыл гликолиз немесе ТСА циклына түсіп, организмнің әртүрлі қажеттіліктері үшін қолданылатын энергияны өндіреді. Бұл процесте аминотоп жоғалмай, α-кетоглутаратқа беріледі, ол глютаматқа айналады. Содан кейін глутамат аминотобын оксалоацетатқа ауыстырады, оксалоацетаттың аспартатқа немесе басқа аминқышқылдарына айналуына жағдай жасайды. Ақырында, бұл өнім тағы да окистендіру деаминациясына түсіп, α-кетоглутарат (ТСА циклына қатысатын α-кетоқышқыл) және аммиак (мочевина циклына түсетін) пайда болады. Трансаминазалар – трансаминация кезіндегі реакцияларды катализдеуге көмектесетін ферменттер. Олар аминотопты бастапқы аминқышқылдан, мысалы, глутаматтан α-кетоглутаратқа ауыстыру кезінде реакцияны катализдеуге көмектеседі және оны басқа α-кетоқышқылға беру үшін сақтап тұрады.
Oxidative deamination is the first step to breaking down the amino acids so that they can be converted to sugars. The process begins by removing the amino group of the amino acids. The amino group becomes ammonium as it is lost and later undergoes the urea cycle to become urea, in the liver. It is then released into the blood stream, where it is transferred to the kidneys, which will secrete the urea as urine. The remaining portion of the amino acid becomes oxidized, resulting in an α keto acid. The alpha keto acid will then proceed into the TCA cycle, in order to produce energy. The acid can also enter glycolysis, where it will be eventually converted into pyruvate. The pyruvate is then converted into acetyl CoA so that it can enter the TCA cycle and convert the original pyruvate molecules into ATP, or usable energy for the organism. Transamination leads to the same result as deamination: the remaining acid will undergo either glycolysis or the TCA cycle to produce energy that the organism's body will use for various purposes. This process transfers the amino group instead of losing the amino group to be converted into ammonium. The amino group is transferred to α ketoglutarate, so that it can be converted to glutamate. Then glutamate transfers the amino group to oxaloacetate. This transfer is so that the oxaloacetate can be converted to aspartate or other amino acids. Eventually, this product will also proceed into oxidative deamination to once again produce alpha ketoglutarate, an alpha keto acid that will undergo the TCA cycle, and ammonium, which will eventually undergo the urea cycle. Transaminases are enzymes that help catalyze the reactions that take place in transamination. They help catalyze the reaction at the point when the amino group is transferred from the original amino acid, like glutamate to α ketoglutarate, and hold onto it to transfer it to another α ketoacid.