Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Распад белков на составляющие аминокислоты и соединения
Breakdown of proteins into constituent amino acids and compounds
В молекулярной биологии, протеиновый катаболизм – это расщепление белков на более мелкие пептиды и, в конечном итоге, на аминокислоты. Катаболизм белков является ключевой функцией процесса пищеварения. Катаболизм белков часто начинается с пепсина, который превращает белки в полипептиды. Эти полипептиды затем подвергаются дальнейшей деградации. У человека, протеазы поджелудочной железы включают трипсин, химотрипсин и другие ферменты. В кишечнике мелкие пептиды расщепляются до аминокислот, которые могут всасываться в кровоток. Эти всасываемые аминокислоты затем могут подвергаться катаболизму аминокислот, где они используются в качестве источника энергии или в качестве предшественников для синтеза новых белков. Аминокислоты, образующиеся в результате катаболизма, могут быть непосредственно использованы для синтеза новых белков, преобразованы в другие аминокислоты или подвергнуться катаболизму аминокислот с последующим превращением в другие соединения через цикл Кребса.
In molecular biology, protein catabolism is the breakdown of proteins into smaller peptides and ultimately into amino acids. Protein catabolism is a key function of digestion process. Protein catabolism often begins with pepsin, which converts proteins into polypeptides. These polypeptides are then further degraded. In humans, the pancreatic proteases include trypsin, chymotrypsin, and other enzymes. In the intestine, the small peptides are broken down into amino acids that can be absorbed into the bloodstream. These absorbed amino acids can then undergo amino acid catabolism, where they are utilized as an energy source or as precursors to new proteins. The amino acids produced by catabolism may be directly recycled to form new proteins, converted into different amino acids, or can undergo amino acid catabolism to be converted to other compounds via the Krebs cycle.
Интерфейс с другими метаболическими и спасательными путями
Катаболизм белков производит аминокислоты, которые используются для синтеза других белков или окисляются для обеспечения энергетических потребностей клетки. Аминокислоты, образующиеся в результате катаболизма белков, затем могут подвергаться дальнейшему катаболизму в процессе аминокислотного катаболизма. К числу деградационных процессов аминокислот относятся деаминирование (удаление аминогруппы), трансаминирование (перенос аминогруппы), декарбоксилирование (удаление карбоксильной группы) и дегидрирование (удаление атома водорода). Деградация аминокислот может функционировать как часть пути утилизации, при котором фрагменты разрушенных аминокислот используются для создания новых аминокислот, или как часть метаболического пути, в котором аминокислота расщепляется для высвобождения или регенерации химической энергии. Например, химическая энергия, высвобождаемая при окислении в реакции дегидрирования, может быть использована для восстановления NAD+ до NADH, который затем может быть непосредственно включен в цикл Кребса/цитруновой кислоты (TCA). Присоединение убиквитина (убиквитинирование) маркирует белок для деградации посредством протеасомы.
Protein catabolism produces amino acids that are used to form other proteins or oxidized to meet the energy needs of the cell. The amino acids that are produced by protein catabolism can then be further catabolized in amino acid catabolism. Among the several degradative processes for amino acids are Deamination (removal of an amino group), transamination (transfer of amino group), decarboxylation (removal of carboxyl group), and dehydrogenation (removal of hydrogen). Degradation of amino acids can function as part of a salvage pathway, whereby parts of degraded amino acids are used to create new amino acids, or as part of a metabolic pathway whereby the amino acid is broken down to release or recapture chemical energy. For example, the chemical energy that is released by oxidization in a dehydrogenation reaction can be used to reduce NAD+ to NADH, which can then be fed directly into the Krebs/Citric Acid (TCA) Cycle. The addition of ubiquitin (ubiquitylation) marks a protein for degradation via the proteasome.
Деградация аминокислот
Окислительная деаминация – это первый этап расщепления аминокислот для их последующего превращения в сахара. Процесс начинается с удаления аминогруппы от аминокислоты. Потерянная аминогруппа превращается в аммиак, который затем в печени проходит цикл мочевины и становится мочевиной. Мочевина поступает в кровоток, откуда переносится в почки, где выделяется с мочой. Оставшаяся часть аминокислоты окисляется, образуя α-кетокислоту. Эта α-кетокислота затем поступает в цикл трикарбоновых кислот (ТЦК) для производства энергии. Она также может вступать в гликолиз, где в конечном итоге превращается в пируват. Пируват, в свою очередь, превращается в ацетил-КоА, который входит в цикл ТЦК, преобразуя исходные молекулы пирувата в АТФ, или доступную для организма энергию. Трансаминация приводит к тому же результату, что и деаминация: оставшаяся кислота подвергается либо гликолизу, либо циклу ТЦК для получения энергии, необходимой организму для различных процессов. В отличие от деаминации, при трансаминации аминогруппа не теряется, а переносится. Аминогруппа переносится на α-кетоглутарат, который превращается в глутамат. Затем глутамат переносит аминогруппу на оксалоацетат, что позволяет оксалоацетату превратиться в аспартат или другие аминокислоты. В конечном итоге этот продукт также подвергается окислительной деаминации, вновь образуя α-кетоглутарат – α-кетокислоту, которая входит в цикл ТЦК, и аммиак, который проходит цикл мочевины. Трансаминазы – это ферменты, катализирующие реакции трансаминации. Они ускоряют реакцию переноса аминогруппы от исходной аминокислоты, например, от глутамата к α-кетоглутарату, и удерживают ее для передачи другой α-кетокислоте.
Oxidative deamination is the first step to breaking down the amino acids so that they can be converted to sugars. The process begins by removing the amino group of the amino acids. The amino group becomes ammonium as it is lost and later undergoes the urea cycle to become urea, in the liver. It is then released into the blood stream, where it is transferred to the kidneys, which will secrete the urea as urine. The remaining portion of the amino acid becomes oxidized, resulting in an α keto acid. The alpha keto acid will then proceed into the TCA cycle, in order to produce energy. The acid can also enter glycolysis, where it will be eventually converted into pyruvate. The pyruvate is then converted into acetyl CoA so that it can enter the TCA cycle and convert the original pyruvate molecules into ATP, or usable energy for the organism. Transamination leads to the same result as deamination: the remaining acid will undergo either glycolysis or the TCA cycle to produce energy that the organism's body will use for various purposes. This process transfers the amino group instead of losing the amino group to be converted into ammonium. The amino group is transferred to α ketoglutarate, so that it can be converted to glutamate. Then glutamate transfers the amino group to oxaloacetate. This transfer is so that the oxaloacetate can be converted to aspartate or other amino acids. Eventually, this product will also proceed into oxidative deamination to once again produce alpha ketoglutarate, an alpha keto acid that will undergo the TCA cycle, and ammonium, which will eventually undergo the urea cycle. Transaminases are enzymes that help catalyze the reactions that take place in transamination. They help catalyze the reaction at the point when the amino group is transferred from the original amino acid, like glutamate to α ketoglutarate, and hold onto it to transfer it to another α ketoacid.