Ағылшыншамен салыстырыңыз: абзацты басыңыз — түпнұсқа терезеде ашылады. Абзац астындағы EN түймесі оны мәтін ішінде көрсетеді.
Мазмұны
Кіріспе
Миофибрилдің қайталанатын бірлігі – бұлшықет клеткасы.
Repeating unit of a myofibril in a muscle cell
Саркомер (грекше σάρξ sarx – "ет", μέρος meros – "бөлік") – жолақты бұлшықет тінінің ең кішкентай функционалдық бірлігі. Ол екі Z-сызығы арасындағы қайталанатын бөлік. Скелеттік бұлшықеттер түтікшелі бұлшықет клеткаларынан (бұлшықет талшықтары немесе миоталшықтар деп аталады) тұрады, олар эмбрионалды миогенез кезінде қалыптасады. Бұлшықет талшықтарында көптеген түтікшелі миофибрилдер болады. Миофибрилдер саркомерлердің қайталанатын бөліктерінен құралған, микроскоп астында қараңғы және ақ жолақтар түрінде көрінеді. Саркомерлер ұзын, талшықты ақуыздардан – жіпшелерден тұрады, бұлшықет жиырылғанда немесе босаңсқанда олар бір-бірінің басынан өтеді. Костамер – саркомерді сарколеммамен байланыстыратын басқа компонент. Екі маңызды ақуыз – қалың жіпті құрайтын миозин және жұқа жіпті құрайтын актин. Миозиннің ұзын, талшықты құйрығы және актинге байланысатын шар тәрізді басы бар. Миозин басы сондай-ақ бұлшықет қозғалысы үшін энергия көзі болып табылатын АТФ-қа байланысады. Миозин актинге тек актиндегі байланысу орындары кальций иондарымен ашылғанда ғана байланыса алады. Актин молекулалары саркомердің шекарасын құрайтын Z-сызығына байланысады. Саркомер босаңсқанда басқа жолақтар пайда болады. Тегіс бұлшықет клеткаларының миофибрилдері саркомерлерге жиналмайды.
A sarcomere (Greek σάρξ sarx "flesh", μέρος meros "part") is the smallest functional unit of striated muscle tissue. It is the repeating unit between two Z lines. Skeletal muscles are composed of tubular muscle cells (called muscle fibers or myofibers) which are formed during embryonic myogenesis. Muscle fibers contain numerous tubular myofibrils. Myofibrils are composed of repeating sections of sarcomeres, which appear under the microscope as alternating dark and light bands. Sarcomeres are composed of long, fibrous proteins as filaments that slide past each other when a muscle contracts or relaxes. The costamere is a different component that connects the sarcomere to the sarcolemma. Two of the important proteins are myosin, which forms the thick filament, and actin, which forms the thin filament. Myosin has a long, fibrous tail and a globular head, which binds to actin. The myosin head also binds to ATP, which is the source of energy for muscle movement. Myosin can only bind to actin when the binding sites on actin are exposed by calcium ions. Actin molecules are bound to the Z line, which forms the borders of the sarcomere. Other bands appear when the sarcomere is relaxed. The myofibrils of smooth muscle cells are not arranged into sarcomeres.
Тынығу
Тұншыққан кезде миозин басы төмен энергиялы конфигурациядағы АТФ молекуласына байланысты болады және актиндегі көлденең байланыс орындарына қол жеткізе алмайды. Дегенмен, миозин басы АТФ-ты аденозин дифосфатына (АДФ) және бейорганық фосфат ионына гидролиздей алады. Бұл реакцияда бөлінетін энергия миозин басының пішінін өзгертіп, оны жоғары энергиялы конфигурацияға көшіреді. Актинге байланысу процесінде миозин басы АДФ және бейорганық фосфат ионын босатып, конфигурациясын төмен энергиялы күйге қайтарады. Миозин миозин басына жаңа АТФ байланысқанға дейін актинге «қатаңдық» деп аталатын күйде бекітіліп қалады. АТФ-тың миозинге байланысуы актинді көлденең диссоциация арқылы босатады. АТФ-қа байланысқан миозин АТФ-тың гидролизімен басталатын келесі циклға дайын. А жолағы миофибрилдердегі қараңғы көлденең жолақтар ретінде көрінеді; I жолағы ақшыл боялған көлденең жолақтар ретінде, ал Z жолағы саркомерлерді жарық микроскопы деңгейінде бөлетін қараңғы жолақтар ретінде көрінеді.
At rest, the myosin head is bound to an ATP molecule in a low energy configuration and is unable to access the cross bridge binding sites on the actin. However, the myosin head can hydrolyze ATP into adenosine diphosphate (ADP) and an inorganic phosphate ion. A portion of the energy released in this reaction changes the shape of the myosin head and promotes it to a high energy configuration. Through the process of binding to the actin, the myosin head releases ADP and an inorganic phosphate ion, changing its configuration back to one of low energy. The myosin remains attached to actin in a state known as rigor, until a new ATP binds the myosin head. This binding of ATP to myosin releases the actin by cross bridge dissociation. The ATP associated myosin is ready for another cycle, beginning with hydrolysis of the ATP. The A band is visible as dark transverse lines across myofibers; the I band is visible as lightly staining transverse lines, and the Z line is visible as dark lines separating sarcomeres at the light microscope level.
Сақтау
Көптеген бұлшықет жасушалары тек аз ғана бұлшықет жиырылуына жететіндей АТФ мөлшерін сақтай алады. Бұлшықет жасушалары гликогенді де жинақтайды, бірақ жиырылуға қажетті энергияның басым бөлігі фосфагендерден түседі. Омыртқалы жануарларда креатин фосфаты сияқты фосфагендер АТФ синтезі үшін АДФ-қа фосфат тобын беруге қолданылады.
Most muscle cells can only store enough ATP for a small number of muscle contractions. While muscle cells also store glycogen, most of the energy required for contraction is derived from phosphagens. One such phosphagen, creatine phosphate, is used to provide ADP with a phosphate group for ATP synthesis in vertebrates.
Салыстырмалы құрылым
Саркомердің құрылымы оның қызметіне бірнеше тәсілмен әсер етеді. Актин мен миозиннің өзара жабысуы ұзындық-кернеу қисығын қалыптастырады, ол бұлшық ет созылғанда немесе қысылғанда саркомердің күшін қалай төмендетуін көрсетеді – көлденең байланыстардың саны азайғандықтан немесе актин талшықтары бір-біріне кедергі келтіргенше. Актин және миозин талшықтарының ұзындығы (бірге саркомер ұзындығы ретінде қарастырылса) күш пен жылдамдыққа әсер етеді – ұзын саркомерлерде көбірек көлденең байланыстар болады, демек күш артады, бірақ қысқару диапазоны төмендейді. Омыртқалы жануарлар саркомер ұзындығының өте шектеулі диапазонын көрсетеді, дерлік бірдей оңтайлы ұзындыққа (жоғары кернеудегі ұзындық) ие, ол жеке организмнің барлық бұлшықтарында да, түрлер арасында да байқалады. Дегенмен, бунақденелілерде саркомер ұзындығында айтарлықтай (жеті еседен астам) айырмашылықтар бар, бұл түрлер арасында да, бір организмнің бұлшықтарында да кездеседі. Омыртқалы жануарларда саркомер ұзындығының айтарлықтай өзгеруіне себептер толыққанды түсіндірілмеген.
The structure of the sarcomere affects its function in several ways. The overlap of actin and myosin gives rise to the length tension curve, which shows how sarcomere force output decreases if the muscle is stretched so that fewer cross bridges can form or compressed until actin filaments interfere with each other. Length of the actin and myosin filaments (taken together as sarcomere length) affects force and velocity – longer sarcomeres have more cross bridges and thus more force, but have a reduced range of shortening. Vertebrates display a very limited range of sarcomere lengths, with roughly the same optimal length (length at peak length tension) in all muscles of an individual as well as between species. Arthropods, however, show tremendous variation (over seven fold) in sarcomere length, both between species and between muscles in a single individual. The reasons for the lack of substantial sarcomere variability in vertebrates is not fully known.