Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Содержание
Введение
Повторяющаяся единица миофибрил в мышечной клетке
Repeating unit of a myofibril in a muscle cell
Саркомер (от греч. σάρξ sarx — «плоть» и μέρος meros — «часть») — наименьшая функциональная единица полосатой мышечной ткани. Это повторяющаяся единица между двумя Z-линиями. Скелетные мышцы состоят из трубчатых мышечных клеток (называемых мышечными волокнами или миоволокнами), которые формируются в процессе эмбрионального миогенеза. Мышечные волокна содержат множество трубчатых миофибрилл. Миофибриллы состоят из повторяющихся секций саркомеров, которые под микроскопом видны как чередующиеся темные и светлые полосы. Саркомеры состоят из длинных волокнистых белков в виде нитей, которые скользят друг относительно друга при сокращении или расслаблении мышцы. Костамер — это другой компонент, соединяющий саркомер с сарколеммой. Два важных белка — миозин, формирующий толстую нить, и актин, формирующий тонкую нить. Миозин имеет длинный волокнистый хвост и шаровидную головку, которая связывается с актином. Головка миозина также связывается с АТФ, являющимся источником энергии для мышечного движения. Миозин может связываться с актином только тогда, когда участки связывания на актине становятся доступными под воздействием ионов кальция. Молекулы актина прикреплены к Z-линии, которая образует границы саркомера. Другие полосы становятся видны, когда саркомер расслаблен. Миофибриллы клеток гладкой мускулатуры не организованы в саркомеры.
A sarcomere (Greek σάρξ sarx "flesh", μέρος meros "part") is the smallest functional unit of striated muscle tissue. It is the repeating unit between two Z lines. Skeletal muscles are composed of tubular muscle cells (called muscle fibers or myofibers) which are formed during embryonic myogenesis. Muscle fibers contain numerous tubular myofibrils. Myofibrils are composed of repeating sections of sarcomeres, which appear under the microscope as alternating dark and light bands. Sarcomeres are composed of long, fibrous proteins as filaments that slide past each other when a muscle contracts or relaxes. The costamere is a different component that connects the sarcomere to the sarcolemma. Two of the important proteins are myosin, which forms the thick filament, and actin, which forms the thin filament. Myosin has a long, fibrous tail and a globular head, which binds to actin. The myosin head also binds to ATP, which is the source of energy for muscle movement. Myosin can only bind to actin when the binding sites on actin are exposed by calcium ions. Actin molecules are bound to the Z line, which forms the borders of the sarcomere. Other bands appear when the sarcomere is relaxed. The myofibrils of smooth muscle cells are not arranged into sarcomeres.
Отдых
В состоянии покоя головка миозина связана с молекулой АТФ в конфигурации с низкой энергией и не может получить доступ к участкам связывания поперечных мостиков на актине. Однако головка миозина способна гидролизовать АТФ до аденозиндифосфата (АДФ) и неорганического фосфат-иона. Часть энергии, высвобождаемая в этой реакции, изменяет форму головки миозина, переводя её в конфигурацию с высокой энергией. В процессе связывания с актином головка миозина высвобождает АДФ и неорганический фосфат-ион, возвращаясь в конфигурацию с низкой энергией. Миозин остается прикрепленным к актину в состоянии, известном как ригор, до тех пор, пока к головке миозина не свяжется новая молекула АТФ. Это связывание АТФ с миозином приводит к отсоединению актина посредством разрыва поперечного мостика. Миозин, связанный с АТФ, готов к новому циклу, начинающемуся с гидролиза АТФ. A-полоса видна как темные поперечные линии в миофибриллах; I-полоса видна как слабоокрашенные поперечные линии, а Z-линия – как темные линии, разделяющие саркомеры при наблюдении в световой микроскоп.
At rest, the myosin head is bound to an ATP molecule in a low energy configuration and is unable to access the cross bridge binding sites on the actin. However, the myosin head can hydrolyze ATP into adenosine diphosphate (ADP) and an inorganic phosphate ion. A portion of the energy released in this reaction changes the shape of the myosin head and promotes it to a high energy configuration. Through the process of binding to the actin, the myosin head releases ADP and an inorganic phosphate ion, changing its configuration back to one of low energy. The myosin remains attached to actin in a state known as rigor, until a new ATP binds the myosin head. This binding of ATP to myosin releases the actin by cross bridge dissociation. The ATP associated myosin is ready for another cycle, beginning with hydrolysis of the ATP. The A band is visible as dark transverse lines across myofibers; the I band is visible as lightly staining transverse lines, and the Z line is visible as dark lines separating sarcomeres at the light microscope level.
Хранение
Большинство мышечных клеток могут запасать АТФ лишь для небольшого числа мышечных сокращений. Хотя мышечные клетки также запасают гликоген, основная часть энергии, необходимой для сокращения, поступает из фосфагенов. Один из таких фосфагенов, креатинфосфат, используется для передачи фосфатной группы АДФ для синтеза АТФ у позвоночных.
Most muscle cells can only store enough ATP for a small number of muscle contractions. While muscle cells also store glycogen, most of the energy required for contraction is derived from phosphagens. One such phosphagen, creatine phosphate, is used to provide ADP with a phosphate group for ATP synthesis in vertebrates.
Сравнительная структура
Структура саркомера влияет на его функцию несколькими способами. Перекрытие актина и миозина обуславливает кривую длина-напряжение, которая показывает, как сила, развиваемая саркомером, уменьшается при растяжении мышцы, когда образуется меньше поперечных мостиков, или при сжатии, когда актиновые нити начинают мешать друг другу. Длина актиновых и миозиновых нитей (в совокупности определяющая длину саркомера) влияет на силу и скорость – более длинные саркомеры имеют больше поперечных мостиков и, следовательно, большую силу, но меньший диапазон укорочения. У позвоночных диапазон длин саркомеров ограничен, при этом оптимальная длина (длина при пиковом напряжении) примерно одинакова во всех мышцах особи и между разными видами. Однако у членистоногих наблюдается огромное разнообразие (более чем в семь раз) в длине саркомеров как между видами, так и между мышцами у одной особи. Причины недостаточной вариабельности длины саркомеров у позвоночных до конца не выяснены.
The structure of the sarcomere affects its function in several ways. The overlap of actin and myosin gives rise to the length tension curve, which shows how sarcomere force output decreases if the muscle is stretched so that fewer cross bridges can form or compressed until actin filaments interfere with each other. Length of the actin and myosin filaments (taken together as sarcomere length) affects force and velocity – longer sarcomeres have more cross bridges and thus more force, but have a reduced range of shortening. Vertebrates display a very limited range of sarcomere lengths, with roughly the same optimal length (length at peak length tension) in all muscles of an individual as well as between species. Arthropods, however, show tremendous variation (over seven fold) in sarcomere length, both between species and between muscles in a single individual. The reasons for the lack of substantial sarcomere variability in vertebrates is not fully known.