Введение
Железо-серные белки, которые опосредуют перенос электронов в метаболических реакциях.
Ferredoxins (from Latin ferrum: iron + redox, often abbreviated "fd") are iron–sulfur proteins that mediate electron transfer in a range of metabolic reactions. The term "ferredoxin" was coined by D. C. Wharton of the DuPont Co. and applied to the "iron protein" first purified in 1962 by Mortenson, Valentine, and Carnahan from the anaerobic bacterium Clostridium pasteurianum. Another redox protein, isolated from spinach chloroplasts, was termed "chloroplast ferredoxin". The chloroplast ferredoxin is involved in both cyclic and non cyclic photophosphorylation reactions of photosynthesis. In non cyclic photophosphorylation, ferredoxin is the last electron acceptor thus reducing the enzyme NADP+ reductase. It accepts electrons produced from sunlight excited chlorophyll and transfers them to the enzyme ferredoxin: NADP+ oxidoreductase
Ferredoxins are small proteins containing iron and sulfur atoms organized as iron–sulfur clusters. These biological "capacitors" can accept or discharge electrons, with the effect of a change in the oxidation state of the iron atoms between +2 and +3. In this way, ferredoxin acts as an electron transfer agent in biological redox reactions. Other bioinorganic electron transport systems include rubredoxins, cytochromes, blue copper proteins, and the structurally related Rieske proteins. Ferredoxins can be classified according to the nature of their iron–sulfur clusters and by sequence similarity.
Ферредоксины (от латинского *ferrum*: железо + *redox*, часто сокращается "fd") – это железо-серные белки, которые опосредуют перенос электронов в широком спектре метаболических реакций. Термин "ферредоксин" был предложен Д. К. Уортоном из компании DuPont и применён к "железосодержащему белку", впервые выделенному в 1962 году Мортенсоном, Валентином и Карнаханом из анаэробной бактерии *Clostridium pasteurianum*. Другой окислительно-восстановительный белок, выделенный из хлоропластов шпината, был назван "хлоропластным ферредоксином". Хлоропластный ферредоксин участвует как в циклических, так и в нециклических реакциях фотофосфорилирования в процессе фотосинтеза. В нециклическом фотофосфорилировании ферредоксин является последним акцептором электронов, тем самым восстанавливая фермент NADP⁺-редуктазу. Он принимает электроны, генерируемые возбужденным солнечным светом хлорофиллом, и передает их ферредоксину: NADP⁺-оксидоредуктазе.
Ferredoxins (from Latin ferrum: iron + redox, often abbreviated "fd") are iron–sulfur proteins that mediate electron transfer in a range of metabolic reactions. The term "ferredoxin" was coined by D. C. Wharton of the DuPont Co. and applied to the "iron protein" first purified in 1962 by Mortenson, Valentine, and Carnahan from the anaerobic bacterium Clostridium pasteurianum. Another redox protein, isolated from spinach chloroplasts, was termed "chloroplast ferredoxin". The chloroplast ferredoxin is involved in both cyclic and non cyclic photophosphorylation reactions of photosynthesis. In non cyclic photophosphorylation, ferredoxin is the last electron acceptor thus reducing the enzyme NADP+ reductase. It accepts electrons produced from sunlight excited chlorophyll and transfers them to the enzyme ferredoxin: NADP+ oxidoreductase
Ferredoxins are small proteins containing iron and sulfur atoms organized as iron–sulfur clusters. These biological "capacitors" can accept or discharge electrons, with the effect of a change in the oxidation state of the iron atoms between +2 and +3. In this way, ferredoxin acts as an electron transfer agent in biological redox reactions. Other bioinorganic electron transport systems include rubredoxins, cytochromes, blue copper proteins, and the structurally related Rieske proteins. Ferredoxins can be classified according to the nature of their iron–sulfur clusters and by sequence similarity.
Ферредоксины – это небольшие белки, содержащие атомы железа и серы, организованные в железо-серные кластеры. Эти биологические "конденсаторы" способны принимать или отдавать электроны, что приводит к изменению степени окисления атомов железа между +2 и +3. Таким образом, ферредоксин выступает в роли агента переноса электронов в биологических окислительно-восстановительных реакциях. К другим биоорганическим системам транспорта электронов относятся рубредоксины, цитохромы, белки синей меди и структурно родственные белки Риске. Ферредоксины можно классифицировать в зависимости от природы их железо-серных кластеров и сходства последовательностей.
Ferredoxins (from Latin ferrum: iron + redox, often abbreviated "fd") are iron–sulfur proteins that mediate electron transfer in a range of metabolic reactions. The term "ferredoxin" was coined by D. C. Wharton of the DuPont Co. and applied to the "iron protein" first purified in 1962 by Mortenson, Valentine, and Carnahan from the anaerobic bacterium Clostridium pasteurianum. Another redox protein, isolated from spinach chloroplasts, was termed "chloroplast ferredoxin". The chloroplast ferredoxin is involved in both cyclic and non cyclic photophosphorylation reactions of photosynthesis. In non cyclic photophosphorylation, ferredoxin is the last electron acceptor thus reducing the enzyme NADP+ reductase. It accepts electrons produced from sunlight excited chlorophyll and transfers them to the enzyme ferredoxin: NADP+ oxidoreductase
Ferredoxins are small proteins containing iron and sulfur atoms organized as iron–sulfur clusters. These biological "capacitors" can accept or discharge electrons, with the effect of a change in the oxidation state of the iron atoms between +2 and +3. In this way, ferredoxin acts as an electron transfer agent in biological redox reactions. Other bioinorganic electron transport systems include rubredoxins, cytochromes, blue copper proteins, and the structurally related Rieske proteins. Ferredoxins can be classified according to the nature of their iron–sulfur clusters and by sequence similarity.
Бифуркация электронов
Неблагоприятное восстановление Fd менее сильным восстановителем может одновременно сочетаться с благоприятным восстановлением окислителя посредством реакции бифуркации электронов.
Прямая редукция высокопотенциальных ферродоксинов
Некоторые ферродоксины обладают достаточно высоким окислительно-восстановительным потенциалом, чтобы непосредственно восстанавливаться NADPH. Один из таких ферродоксинов – адреноксин (274 мВ), участвующий в биосинтезе многих стероидов у млекопитающих. Ферредоксин Fd3 в корнях растений, восстанавливающий нитраты и сульфиты, имеет средний потенциал 337 мВ и также восстанавливается NADPH.
Ферродоксины Fe2S2
Члены суперсемейства ферредоксинов 2Fe–2S имеют общую основную структуру, состоящую из β2αβ2, которая включает путидарэдоксин, терпредoксин и адренодоксин. Это белки, состоящие примерно из ста аминокислот, с четырьмя консервативными цистеиновыми остатками, к которым лигирован 2Fe–2S кластер. Этот консервативный регион также встречается в качестве домена в различных метаболических ферментах и в мультидоменных белках, таких как альдегид оксидоредуктаза (N-концевой домен), ксантин оксидаза (N-концевой домен), фталатодиоксигеназа редуктаза (C-концевой домен), железо-серный белок сукцинатдегидрогеназы (N-концевой домен) и метанмонооксигеназа редуктаза (N-концевой домен).
Ферродоксины растительного типа
Одна группа ферродоксинов, первоначально обнаруженная в мембранах хлоропластов, получила название "хлоропластный тип" или "растительный тип". Ее активный центр представляет собой кластер [Fe2S2], в котором атомы железа тетраэдрически координированы как атомами неорганической серы, так и серой четырех консервативных остатков цистеина (Cys). В хлоропластах ферродоксины Fe2S2 функционируют как переносчики электронов в фотосинтетической цепи переноса электронов и как доноры электронов для различных клеточных белков, таких как глутаматсинтаза, нитритредуктаза, сульфитредуктаза и циклаза биосинтеза хлорофилла. Поскольку циклаза является ферродоксин-зависимым ферментом, это может обеспечивать механизм координации между фотосинтезом и потребностью хлоропластов в хлорофилле, связывая биосинтез хлорофилла с фотосинтетической цепью переноса электронов. В гидроксилирующих бактериальных диоксигеназных системах они служат промежуточными переносчиками электронов между редуктазными флавопротеинами и оксигеназами.
Ферредоксины, похожие на тиоредоксины
Ферредоксин Fe2S2 из Clostridium pasteurianum (Cp2FeFd; ) был выделен в отдельное семейство белков на основании его аминокислотной последовательности, спектроскопических свойств железо-серного кластера и уникальной способности двух цистеиновых лигандов к обмену лигандами в [Fe2S2] кластере. Несмотря на то, что физиологическая роль этого ферредоксина остается невыясненной, обнаружено сильное и специфическое взаимодействие Cp2FeFd с молибденовым железным белком нитрогеназы. Характеризованы гомологичные ферредоксины из Azotobacter vinelandii (Av2FeFdI; ) и Aquifex aeolicus (AaFd; ). Кристаллическая структура AaFd установлена. AaFd существует в виде димера. Структура мономера AaFd отличается от структуры других ферредоксинов Fe2S2. Его укладка относится к классу α+β, где первые четыре β-нити и две α-спирали формируют вариант укладки тиоредоксина. UniProt классифицирует эти белки как семейство ферредоксинов "2Fe2S Shethna типа".
Ферродоксины адренодоксинового типа
Адренодоксин (адренный ферредоксин;), путидаредоксин и терпредоксин составляют семейство растворимых белков Fe2S2, которые функционируют как одноэлектронные переносчики и в основном обнаружены в митохондриях эукариот и Pseudomonadota. Человеческий вариант адренодоксина известен как ферредоксин 1 и ферредоксин 2. В митохондриальных системах монооксигеназ адренодоксин передает электрон от NADPH:адренодоксинредуктазы к мембранно-связанному цитохрому P450. У бактерий путидаредоксин и терпредоксин переносят электроны между соответствующими NADH-зависимыми ферредоксинредуктазами и растворимыми P450. Точные функции других членов этого семейства остаются неизвестными, хотя было показано, что Escherichia coli Fdx участвует в биогенезе железо-серных кластеров. Несмотря на низкую степень сходства последовательностей между адренодоксин-подобными и растительными ферредоксинами, оба класса имеют схожую топологию сворачивания. Ферредоксин 1 у человека участвует в синтезе гормонов щитовидной железы, а также передает электроны от адренодоксинредуктазы к CYP11A1 – ферменту CYP450, ответственному за отщепление боковой цепи холестерина. FDX 1 способен связываться с металлами и белками. Ферредоксин 2 участвует в синтезе гема А и железо-серных белков.
Ферредоксины бактериального типа
Группа ферредоксинов Fe4S4, впервые обнаруженных у бактерий, получила название "бактериальный тип". Ферредоксины бактериального типа, в свою очередь, могут быть подразделены на дальнейшие группы на основе характеристик их последовательности. Большинство из них содержат как минимум один консервативный домен, включающий четыре остатка цистеина, которые связывают [Fe4S4]-кластер. У Fe4S4 ферредоксина Pyrococcus furiosus один из консервативных остатков Cys замещен аспарагиновой кислотой. В ходе эволюции ферредоксинов бактериального типа происходили внутригенная дупликация, транспозиция и слияние генов, что приводило к появлению белков с несколькими железо-серными центрами. В некоторых бактериальных ферредоксинах один из дуплицированных доменов потерял один или несколько из четырех консервативных остатков Cys. Эти домены либо утратили способность связывать железо и серу, либо связывают [Fe3S4]-кластер вместо [Fe4S4]-кластера и дикластерного типа. Трехмерные структуры известны для ряда бактериальных ферредоксинов монокластерного и дикластерного типов. Сворачивание относится к классу α+β, с 27 α-спиралей и четырьмя β-петлями, формирующими структуру, подобную бочке, и выступающей петлей, содержащей три "проксимальных" Cys-лиганда железо-серного кластера.
Высокопотенциальные железо-серные белки
Высокопотенциальные железо-серные белки (HiPIP) образуют уникальное семейство ферредоксинов Fe4S4, функционирующих в анаэробных цепях переноса электронов. Некоторые HiPIP обладают более высоким редокс-потенциалом, чем любой другой известный железо-серный белок (например, HiPIP из *Rhodopila globiformis* имеет редокс-потенциал около 450 мВ). Структура нескольких HiPIP уже определена, их укладки относятся к классу α+β. Как и в других бактериальных ферредоксинах, [Fe4S4]-центр формирует кубаноподобный кластер и связан с белком посредством четырех остатков цистеина.