Сравнивайте с английским: нажмите на абзац — оригинал откроется в окне. Кнопка EN под абзацем показывает его прямо в тексте.
Введение
Эндогликозидаза – это фермент, который высвобождает олигосахариды из гликопротеинов или гликолипидов. Он также может расщеплять полисахаридные цепи между остатками, не являющимися концевыми, хотя более распространено высвобождение олигосахаридов из конъюгированных белковых и липидных молекул. Он разрывает гликозидные связи между двумя мономерами сахара в полимере. В отличие от экзогликозидазы, он не расщепляет связи в концевой части молекулы. Поэтому он используется для выделения длинных углеводных цепей из конъюгированных молекул. Использование экзогликозидазы потребовало бы последовательного удаления каждого мономера из цепи, что заняло бы значительное время. Эндогликозидаза расщепляет, образуя полимерный продукт. БЕЛОК x1 x2 x3 x4 x5 x6 x7 x8 x9 x10 x11 xn
An Endoglycosidase is an enzyme that releases oligosaccharides from glycoproteins or glycolipids. It may also cleave polysaccharide chains between residues that are not the terminal residue, although releasing oligosaccharides from conjugated protein and lipid molecules is more common. It breaks the glycosidic bonds between two sugar monomer in the polymer. It is different from exoglycosidase that it does not do so at the terminal residue. Hence, it is used to release long carbohydrates from conjugated molecules. If an exoglycosidase were used, every monomer in the polymer would have to be removed, one by one from the chain, taking a long time. An endoglycosidase cleaves, giving a polymeric product. PROTEIN x1 x2 x3 x4 x5 x6 x7 x8 x9 x10 x11 xn
Приложения и потенциальные применения
Были продемонстрированы значительные возможности в использовании эндогликозидазных ферментов, подвергающихся мутагенезу. Этот новый мутировавший фермент, при воздействии соответствующих соединений, будет осуществлять синтез олигосахаридов и не будет гидролизовать вновь образовавшиеся полимерные цепи. Эндогликозидазы также обладают потенциалом в борьбе с аутоиммунными заболеваниями, такими как артрит и системная красная волчанка. В 2008 году группа исследователей показала, что инъекция эндогликозидазы S эффективно удаляет сахарный домен, связанный с IgG, *in vivo* и препятствует проинфламматорным процессам, опосредованным аутоантителами, в различных аутоиммунных моделях. Очевидно, что манипулирование и мутация этого фермента открывают большие перспективы для борьбы с широким спектром заболеваний в организме.
There has been great potential shown in the use of endoglycosidase enzymes undergoing mutagenesis. This new mutated enzyme when exposed to the proper compounds will undergo oligosaccharide synthesis and will not hydrolyze the newly formed polymer chains. Endoglycosidases also have potential application in fighting autoimmune diseases such as arthritis and systemic lupus erythematosus. In 2008, a team of researchers demonstrated that injection of endgoglycosidase S “efficiently removes the IgG associated sugar domain in vivo and interferes with autoantibody mediated proinflammatory processes in a variety of autoimmune models.” Clearly the manipulation and mutation of this enzyme holds great promise for being able to fight a variety of diseases in the body.